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- PDB-7uxl: Crystal structure of malaria transmission-blocking antigen Pfs48/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uxl
タイトルCrystal structure of malaria transmission-blocking antigen Pfs48/45-6C variant in complex with human antibodies RUPA-44 and RUPA-29
要素
  • Gametocyte surface protein P45/48
  • RUPA-29 Fab Heavy chain
  • RUPA-29 Fab Lambda chain
  • RUPA-44 Fab Heavy chain
  • RUPA-44 Fab Kappa chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Pfs48/45 / human transmission-blocking antibodies / Plasmodium falciparum / Malaria
機能・相同性
機能・相同性情報


side of membrane / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
6-Cysteine (6-Cys) domain / 6-Cysteine (6-Cys) domain superfamily / Sexual stage antigen s48/45 domain / 6-Cysteine (6-Cys) domain profile. / Sexual stage antigen s48/45 domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gametocyte surface protein P45/48
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Hailemariam, S. / Ivanochko, D. / Julien, J.P.
資金援助 カナダ, 米国, 4件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)428410 カナダ
Ontario Early Researcher Awards カナダ
Bill & Melinda Gates FoundationOPP1170236 米国
Canada Research Chairs カナダ
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2023
タイトル: Highly potent, naturally acquired human monoclonal antibodies against Pfs48/45 block Plasmodium falciparum transmission to mosquitoes.
著者: Fabra-Garcia, A. / Hailemariam, S. / de Jong, R.M. / Janssen, K. / Teelen, K. / van de Vegte-Bolmer, M. / van Gemert, G.J. / Ivanochko, D. / Semesi, A. / McLeod, B. / Vos, M.W. / de Bruijni, ...著者: Fabra-Garcia, A. / Hailemariam, S. / de Jong, R.M. / Janssen, K. / Teelen, K. / van de Vegte-Bolmer, M. / van Gemert, G.J. / Ivanochko, D. / Semesi, A. / McLeod, B. / Vos, M.W. / de Bruijni, M.H.C. / Bolscher, J.M. / Szabat, M. / Vogt, S. / Kraft, L. / Duncan, S. / Kamya, M.R. / Feeney, M.E. / Jagannathan, P. / Greenhouse, B. / Dechering, K.J. / Sauerwein, R.W. / King, C.R. / MacGill, R.S. / Bousema, T. / Julien, J.P. / Jore, M.M.
履歴
登録2022年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: RUPA-44 Fab Kappa chain
F: RUPA-44 Fab Heavy chain
R: Gametocyte surface protein P45/48
A: RUPA-29 Fab Heavy chain
B: RUPA-29 Fab Lambda chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,4716
ポリマ－111,2495
非ポリマー2211
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)223.081, 223.081, 223.081
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

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抗体 , 4種, 4分子 EFAB

#1: 抗体 RUPA-44 Fab Kappa chain


分子量: 23483.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): 293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): embryonic kidney
#2: 抗体 RUPA-44 Fab Heavy chain


分子量: 24277.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): 293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): embryonic kidney
#4: 抗体 RUPA-29 Fab Heavy chain


分子量: 23912.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): embryonic kidney
#5: 抗体 RUPA-29 Fab Lambda chain


分子量: 23061.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): embryonic kidney

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 R

#3: タンパク質 Gametocyte surface protein P45/48


分子量: 16515.447 Da / 分子数: 1 / Mutation: G397L, H308Y, I402V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: PF45/48, PFS45-48, PFS45/48, PF13_0247, PF3D7_1346700
Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): 293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): embryonic kidney / 参照: UniProt: Q8I6T1
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2 M calcium acetate, 0.1 M MES, and 20 % (w/v) polyethylene glycol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03319 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03319 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.86→29.81 Å / Num. obs: 42583 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 40.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル解像度: 2.86→2.91 Å / 冗長度: 41 % / Rmerge(I) obs: 0.927 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2126 / CC1/2: 0.612 / Rpim(I) all: 0.146 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QF1, 7K8P, 6E63

4qf1

7k8p

6e63


解像度: 2.86→29.81 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.54 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Poor electron density for the RUPA-29 Fab constant domain may in part be attributed to two extra VL residues introduced aberrantly during cloning in the hinge of the lambda chain. To more ...詳細: Poor electron density for the RUPA-29 Fab constant domain may in part be attributed to two extra VL residues introduced aberrantly during cloning in the hinge of the lambda chain. To more accurately account for the experimental density in this region, two conformations of the RUPA-29 constant domain were built with partial occupancies of 0.60 and 0.40.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2218 1997 4.69 %
Rwork0.1834 40578 -
obs0.1852 42575 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 427.66 Å2 / Biso mean: 93.4031 Å2 / Biso min: 46.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.86→29.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7691 0 14 0 7705
Biso mean--156.38 --
残基数----1014
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.86-2.930.34611400.292928833023
2.93-3.010.36821400.277428472987
3.01-3.10.31400.256829163056
3.1-3.20.28831410.251728512992
3.2-3.310.28471410.235128913032
3.31-3.450.24061400.21628773017
3.45-3.60.26881420.207228673009
3.6-3.790.23111440.19629213065
3.79-4.030.23241450.17528773022
4.03-4.340.20051410.147428923033
4.34-4.770.17051450.129929023047
4.78-5.460.18011400.137929253065
5.46-6.860.20471530.184729273080
6.87-29.810.21581450.196330023147
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.36352.4055-0.71542.96120.21040.0669-0.08640.1814-0.302-0.15150.00390.30860.0092-0.1480.10560.60320.152-0.06150.68360.15831.0402-78.929-112.69917.846
23.56294.5304-1.17553.9148-0.22160.29970.02040.11410.16820.2352-0.05280.3568-0.0769-0.18290.01450.54330.1373-0.01030.69780.22911.2151-91.582-105.48727.503
35.9799-1.4567-0.20350.77630.80121.74920.0613-0.6448-0.3416-0.2105-0.24260.139-0.2371-0.21140.18710.69450.035-0.15860.53550.04650.6386-90.947-50.69521.36
43.7866-1.4824-0.37462.20921.48582.6276-0.0351-0.64690.2871-0.1592-0.1207-0.2846-0.4233-0.09510.13930.7446-0.0878-0.18720.54510.08990.5723-75.36-42.13326.547
54.5983-1.1611-2.11777.27882.64838.7614-0.09010.19880.0971-0.281-0.0012-0.93050.06761.02810.04130.41920.05050.04880.76210.29250.8032-46.55-74.75711.143
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:214 )A1 - 214
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 1:211 )B1 - 211
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN E AND RESID 1:212 )E1 - 212
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN F AND RESID 1:215 )F1 - 215
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN R AND RESID 292:429 )R292 - 429

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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