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- PDB-7uxj: Structure of PPIA in complex with FP29102, a Helicon Polypeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uxj
タイトルStructure of PPIA in complex with FP29102, a Helicon Polypeptide
要素
  • FP29102
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
キーワードISOMERASE / Complex / stapled
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of viral life cycle / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / leukocyte chemotaxis / endothelial cell activation / virion binding ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of viral life cycle / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / lipid droplet organization / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / leukocyte chemotaxis / endothelial cell activation / virion binding / Basigin interactions / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / cyclosporin A binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Calcineurin activates NFAT / viral release from host cell / positive regulation of viral genome replication / Binding and entry of HIV virion / protein peptidyl-prolyl isomerization / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein dephosphorylation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / activation of protein kinase B activity / neutrophil chemotaxis / negative regulation of protein phosphorylation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of protein secretion / Assembly Of The HIV Virion / negative regulation of protein kinase activity / Budding and maturation of HIV virion / neuron differentiation / platelet activation / platelet aggregation / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / unfolded protein binding / integrin binding / protein folding / Platelet degranulation / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to oxidative stress / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / response to hypoxia / positive regulation of protein phosphorylation / focal adhesion / apoptotic process / Neutrophil degranulation / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
AMINO GROUP / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Li, K. / Agarwal, S. / Tokareva, O. / Thomson, T. / Wahl, S. / Verdine, G. / McGee, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: De novo mapping of alpha-helix recognition sites on protein surfaces using unbiased libraries.
著者: Li, K. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Wahl, S.C.T. / Travaline, T.L. / Ramirez, J.D. / Choudary, S.K. / Agarwal, S. / Walkup 4th, W.G. / Olsen, T.J. / Brennan, M.J. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
E: FP29102
F: FP29102
G: FP29102
H: FP29102
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,77016
ポリマ－77,9378
非ポリマー8338
水6,395355
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
E: FP29102
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6924
ポリマ－19,4842
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8210 Å2
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
F: FP29102
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6924
ポリマ－19,4842
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8000 Å2
手法PISA
3
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
G: FP29102
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6924
ポリマ－19,4842
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area8230 Å2
手法PISA
4
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
H: FP29102
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6924
ポリマ－19,4842
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area8140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.770, 74.530, 73.770
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / PPIase A / Cyclophilin A / Cyclosporin A-binding protein / Rotamase A


分子量: 18093.555 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIA, CYPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62937, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド
FP29102


分子量: 1390.605 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-NH2 / AMINO GROUP / アンモニア


分子量: 16.023 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: NH2
#4: 化合物
ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / N,N′-(1,4-フェニレン)ビスアセトアミド


分子量: 192.214 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.54 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.15 M Potassium bromide, 30% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 2,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→47.73 Å / Num. obs: 40678 / % possible obs: 99.43 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 32.4 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.07→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.974 / Num. unique obs: 4034 / CC1/2: 0.785

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K0N

3k0n


解像度: 2.07→47.73 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2616 1851 4.55 %
Rwork0.2244 38811 -
obs0.2262 40662 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.41 Å2 / Biso mean: 40.5793 Å2 / Biso min: 22.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.07→47.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5460 0 60 355 5875
Biso mean--43.44 40.22 -
残基数----710
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.07-2.130.38631210.345629703091100
2.13-2.190.39681550.314529763131100
2.19-2.260.36111260.32812965309199
2.26-2.340.3371280.285129843112100
2.34-2.430.33531170.261930123129100
2.43-2.540.29981410.259729953136100
2.54-2.680.32511340.261729983132100
2.68-2.850.30141530.257529913144100
2.85-3.070.32681460.25322966311299
3.07-3.370.27241600.23962957311799
3.37-3.860.24961260.19992993311998
3.86-4.870.21161580.16532961311999
4.87-47.730.19361860.181130433229100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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