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- PDB-7uxi: Structure of CDK2 in complex with FP19711, a Helicon Polypeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uxi
タイトルStructure of CDK2 in complex with FP19711, a Helicon Polypeptide
要素
  • Cyclin-dependent kinase 2
  • FP19711
キーワードTRANSFERASE / Inhibitor / complex / stapled
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / Y chromosome / cyclin-dependent protein kinase activity / regulation of heterochromatin organization / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes ...cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / Y chromosome / cyclin-dependent protein kinase activity / regulation of heterochromatin organization / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / centrosome duplication / G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Activation of ATR in response to replication stress / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of protein localization to chromatin / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / regulation of mitotic cell cycle / cyclin binding / positive regulation of DNA replication / peptidyl-serine phosphorylation / male germ cell nucleus / meiotic cell cycle / potassium ion transport / G1/S transition of mitotic cell cycle / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / G2/M transition of mitotic cell cycle / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / transcription regulator complex / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphorylation / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region / DNA replication / endosome / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMINO GROUP / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Li, K. / Agarwal, S. / Tokareva, O. / Thomson, T. / Wahl, S. / Verdine, G. / McGee, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: De novo mapping of alpha-helix recognition sites on protein surfaces using unbiased libraries.
著者: Li, K. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Wahl, S.C.T. / Travaline, T.L. / Ramirez, J.D. / Choudary, S.K. / Agarwal, S. / Walkup 4th, W.G. / Olsen, T.J. / Brennan, M.J. / Verdine, G.L. / McGee, J.H.
履歴
登録2022年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: FP19711
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0914
ポリマ－35,8832
非ポリマー2082
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area14670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.330, 65.800, 72.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34033.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質・ペプチド FP19711


分子量: 1849.091 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Stapled peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-NH2 / AMINO GROUP


分子量: 16.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NH2
#4: 化合物 ChemComp-WHL / N,N'-(1,4-phenylene)diacetamide


分子量: 192.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.67 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 25% w/v PEG 2,000MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→48.65 Å / Num. obs: 16341 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 35.54 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.168 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.07→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 1.21 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1600 / CC1/2: 0.813

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B38

1b38


解像度: 2.07→48.65 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2636 779 4.77 %
Rwork0.2101 15562 -
obs0.2128 16341 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.65 Å2 / Biso mean: 40.5748 Å2 / Biso min: 19.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.07→48.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2367 0 15 66 2448
Biso mean--51.62 40.9 -
残基数----297
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.07-2.20.27181280.220625292657
2.2-2.370.30861350.226825522687
2.37-2.610.28641210.217925632684
2.61-2.980.29131130.226525932706
2.99-3.760.25761440.206425922736
3.76-48.650.2451380.201127332871

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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