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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ujq | |||||||||
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タイトル | Cocrystal structure of human CaMKII-alpha (CAMK2A)kinase domain and GluN2B | |||||||||
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![]() | TRANSFERASE / CaMKII / Kinase / Human / CAMK2A | |||||||||
機能・相同性 | ![]() peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / excitatory chemical synaptic transmission / regulation of neuron migration / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / Activated NTRK2 signals through FYN / dendritic spine development / Synaptic adhesion-like molecules ...peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / excitatory chemical synaptic transmission / regulation of neuron migration / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / Activated NTRK2 signals through FYN / dendritic spine development / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / glutamate receptor signaling pathway / NMDA glutamate receptor activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Neurexins and neuroligins / NMDA selective glutamate receptor complex / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate-gated calcium ion channel activity / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / glutamate binding / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / protein heterotetramerization / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / glycine binding / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / cellular response to interferon-beta / glutamate receptor binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Ion homeostasis / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / EPHB-mediated forward signaling / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / long-term synaptic potentiation / postsynaptic density membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / regulation of synaptic plasticity / brain development / cellular response to type II interferon / G1/S transition of mitotic cell cycle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / late endosome / kinase activity / Ca2+ pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / chemical synaptic transmission / peptidyl-serine phosphorylation / postsynaptic membrane / response to ethanol / dendritic spine / protein autophosphorylation / postsynaptic density / learning or memory / lysosome / cytoskeleton / calmodulin binding / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Ozden, C. / Foster, J.C. / Stratton, M.M. / Garman, S.C. | |||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: CaMKII binds both substrates and activators at the active site. 著者: Ozden, C. / Sloutsky, R. / Mitsugi, T. / Santos, N. / Agnello, E. / Gaubitz, C. / Foster, J. / Lapinskas, E. / Esposito, E.A. / Saneyoshi, T. / Kelch, B.A. / Garman, S.C. / Hayashi, Y. / Stratton, M.M. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 130.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 97.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 998.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1002.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 22.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 31.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6x5gC ![]() 6x5qC ![]() 7kl0C ![]() 7kl1C ![]() 7uiqC ![]() 7uirC ![]() 7uisC ![]() 7ujpC ![]() 7ujrC ![]() 7ujsC ![]() 7ujtC ![]() 6vzkS C: 同じ文献を引用 ( S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: _ / Refine code: _
NCSアンサンブル:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30548.086 Da / 分子数: 2 / 変異: D135N, Q223K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9UQM7, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2754.155 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2 詳細: 0.1 M Bis(2-hydroxyethyl)amino-tris(hydroxymethyl)methane, 0.1 M Ammonium sulfate, 25% PEG 3350, 19mM Methyl 6-O-(N-heptylcarbamoyl)-alpha-D-glucopyranoside |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 K thorughout the collection / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 R 200K-A / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月22日 / 詳細: Rigaku VariMax HF | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 29074 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.127 / Χ2: 2.896 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 182419 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 6vzk 解像度: 2.25→45.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 6.799 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.369 / ESU R Free: 0.258 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 81.67 Å2 / Biso mean: 24.97 Å2 / Biso min: 9.34 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.25→45.93 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.252→2.31 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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