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- PDB-7ubj: Transcription antitermination factor Qlambda, type-I crystal -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ubj
タイトルTranscription antitermination factor Qlambda, type-I crystal
要素Antitermination protein Q
キーワードGENE REGULATION / RNA polymerase / DNA Binding / transcription / Q-dependent antitermination / Q antitermination factor
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Antitermination protein Q / Antitermination protein Q superfamily / Antitermination protein / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Antitermination protein Q
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage Lambda (λファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Yin, Z. / Ebright, R.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)GM041376 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: In transcription antitermination by Qλ, NusA induces refolding of Qλ to form a nozzle that extends the RNA polymerase RNA-exit channel.
著者: Zhou Yin / Jeremy G Bird / Jason T Kaelber / Bryce E Nickels / Richard H Ebright /
要旨: Lambdoid bacteriophage Q proteins are transcription antipausing and antitermination factors that enable RNA polymerase (RNAP) to read through pause and termination sites. Q proteins load onto RNAP ...Lambdoid bacteriophage Q proteins are transcription antipausing and antitermination factors that enable RNA polymerase (RNAP) to read through pause and termination sites. Q proteins load onto RNAP engaged in promoter-proximal pausing at a Q binding element (QBE) and adjacent sigma-dependent pause element to yield a Q-loading complex, and they translocate with RNAP as a pausing-deficient, termination-deficient Q-loaded complex. In previous work, we showed that the Q protein of bacteriophage 21 (Q21) functions by forming a nozzle that narrows and extends the RNAP RNA-exit channel, preventing formation of pause and termination RNA hairpins. Here, we report atomic structures of four states on the pathway of antitermination by the Q protein of bacteriophage λ (Qλ), a Q protein that shows no sequence similarity to Q21 and that, unlike Q21, requires the transcription elongation factor NusA for efficient antipausing and antitermination. We report structures of Qλ, the Qλ-QBE complex, the NusA-free pre-engaged Qλ-loading complex, and the NusA-containing engaged Qλ-loading complex. The results show that Qλ, like Q21, forms a nozzle that narrows and extends the RNAP RNA-exit channel, preventing formation of RNA hairpins. However, the results show that Qλ has no three-dimensional structural similarity to Q21, employs a different mechanism of QBE recognition than Q21, and employs a more complex process for loading onto RNAP than Q21, involving recruitment of Qλ to form a pre-engaged loading complex, followed by NusA-facilitated refolding of Qλ to form an engaged loading complex. The results establish that Qλ and Q21 are not structural homologs and are solely functional analogs.
履歴
登録2022年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antitermination protein Q
B: Antitermination protein Q
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,59118
ポリマ－32,4462
非ポリマー1,14516
水8,017445
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area17800 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.341, 54.341, 110.090
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Antitermination protein Q


分子量: 16222.834 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 62-207 / 変異: E134K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia phage Lambda (λファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03047

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非ポリマー , 7種, 461分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 445 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.47 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% v/v glycerol, 0.4 M potassium phosphate dibasic, 16% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→50 Å / Num. obs: 63011 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.055 / Χ2: 0.85 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 319426
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.46-1.495.10.88731160.650.4380.9910.845100
1.49-1.515.10.66132090.7570.3270.7390.832100
1.51-1.5450.57331320.7940.2850.6420.86499.9
1.54-1.5750.45431780.8690.2260.5080.86199.9
1.57-1.614.80.37131190.9030.1870.4170.87899.8
1.61-1.644.70.31131680.9120.1590.350.8898.4
1.64-1.695.20.26131340.950.1270.290.895100
1.69-1.735.20.20731600.9630.1010.230.88299.9
1.73-1.785.20.16131330.9780.0790.180.884100
1.78-1.845.10.13231760.980.0650.1470.999.9
1.84-1.914.90.10631380.9860.0530.1190.90699.8
1.91-1.984.80.0931250.9880.0450.10.90598.8
1.98-2.075.30.07631430.9920.0370.0850.895100
2.07-2.185.20.06932120.9930.0330.0770.922100
2.18-2.325.20.0631250.9940.0290.0670.86699.8
2.32-2.54.80.05431480.9940.0270.0610.78299.4
2.5-2.755.40.05331600.9950.0250.0590.78399.9
2.75-3.155.30.04931560.9950.0240.0540.718100
3.15-3.964.90.04331310.9950.0220.0480.76398.9
3.96-505.20.03731480.9960.0180.0410.74399.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4MO1

4mo1


解像度: 1.46→43.273 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 22.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2026 3278 3.36 %
Rwork0.1775 94366 -
obs0.1783 59450 77.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 88.93 Å2 / Biso mean: 23.5208 Å2 / Biso min: 4.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.46→43.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2231 0 139 445 2815
Biso mean--39.36 31.84 -
残基数----290
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.46-1.48180.2937390.2948105820
1.4818-1.50490.2874520.2699162231
1.5049-1.52960.306700.2623213740
1.5296-1.5560.2821970.2531252147
1.556-1.58430.258880.2426257749
1.5843-1.61480.2742890.2307267350
1.6148-1.64770.24351070.2211284953
1.6477-1.68360.18971190.2065319861
1.6836-1.72270.2121290.197372571
1.7227-1.76580.21751430.2025439083
1.7658-1.81350.20461770.2007494792
1.8135-1.86690.26451720.2028512796
1.8669-1.92720.20261780.2064505796
1.9272-1.9960.21661840.1902516998
1.996-2.0760.2111840.17885364100
2.076-2.17040.20981770.1787524199
2.1704-2.28490.15281670.1678528999
2.2849-2.4280.21391880.168522099
2.428-2.61550.19841750.1673529998
2.6155-2.87860.19621830.17345260100
2.8786-3.2950.19781960.17275235100
3.295-4.15090.19231850.1452521697
4.1509-43.2730.18111790.1652519298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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