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- PDB-7u1v: Structure of SPAC806.04c protein from fission yeast covalently bo... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7u1v | ||||||
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Title | Structure of SPAC806.04c protein from fission yeast covalently bound to BeF3 | ||||||
![]() | Damage-control phosphatase SPAC806.04c | ||||||
![]() | HYDROLASE / metal-dependent phosphatase / Domain of Unknown Function 89 (DUF89) | ||||||
Function / homology | ![]() fructose-1-phosphatase activity / fructose 6-phosphate aldolase activity / intracellular phosphate ion homeostasis / inorganic diphosphate phosphatase activity / Hydrolases; Acting on ester bonds; Phosphoric-monoester hydrolases / cellular detoxification / phosphatase activity / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jacewicz, A. / Sanchez, A.M. / Shuman, S. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Fission yeast Duf89 and Duf8901 are cobalt/nickel-dependent phosphatase-pyrophosphatases that act via a covalent aspartyl-phosphate intermediate. Authors: Sanchez, A.M. / Jacewicz, A. / Shuman, S. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 442.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 302.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.9 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.9 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 34.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 50.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7t7kSC ![]() 7t7nC ![]() 7t7oC ![]() 7u1xC ![]() 7u1yC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 50101.734 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q9UT55, Hydrolases; Acting on ester bonds; Phosphoric-monoester hydrolases #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-PO4 / | #4: Chemical | ChemComp-K / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.78 Å3/Da / Density % sol: 55.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.8 Details: 1.8 M sodium/potassium phosphate (pH 7.8), cryoprotected in crystallization buffer supplemented with 25% sucrose |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 17, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.4857 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→161.67 Å / Num. obs: 66303 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 35.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.027 / Net I/σ(I): 19.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.15 Å / Redundancy: 11.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 4219 / CC1/2: 0.793 / Rpim(I) all: 0.323 / % possible all: 96.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 7T7K Resolution: 2.1→59.49 Å / SU ML: 0.2415 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 23.2253 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 46.53 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→59.49 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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