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- PDB-7tzb: Crystal structure of the human mitochondrial seryl-tRNA synthetas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tzb
タイトルCrystal structure of the human mitochondrial seryl-tRNA synthetase (mt SerRS) bound with a seryl-adenylate analogue
要素Serine--tRNA ligase, mitochondrial
キーワードLIGASE / Seryl-tRNA synthetase / mitochondria / aminoacylation / translation / tRNA / class II / alpha-beta domain
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial seryl-tRNA aminoacylation / Mitochondrial tRNA aminoacylation / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL)
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-(N-(L-SERYL)-SULFAMOYL)ADENOSINE / Serine--tRNA ligase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Kuhle, B. / Hirschi, M. / Doerfel, L. / Lander, G. / Schimmel, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM125908-01A1 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for shape-selective recognition and aminoacylation of a D-armless human mitochondrial tRNA.
著者: Bernhard Kuhle / Marscha Hirschi / Lili K Doerfel / Gabriel C Lander / Paul Schimmel /
要旨: Human mitochondrial gene expression relies on the specific recognition and aminoacylation of mitochondrial tRNAs (mtRNAs) by nuclear-encoded mitochondrial aminoacyl-tRNA synthetases (mt-aaRSs). ...Human mitochondrial gene expression relies on the specific recognition and aminoacylation of mitochondrial tRNAs (mtRNAs) by nuclear-encoded mitochondrial aminoacyl-tRNA synthetases (mt-aaRSs). Despite their essential role in cellular energy homeostasis, strong mutation pressure and genetic drift have led to an unparalleled sequence erosion of animal mtRNAs. The structural and functional consequences of this erosion are not understood. Here, we present cryo-EM structures of the human mitochondrial seryl-tRNA synthetase (mSerRS) in complex with mtRNA. These structures reveal a unique mechanism of substrate recognition and aminoacylation. The mtRNA is highly degenerated, having lost the entire D-arm, tertiary core, and stable L-shaped fold that define canonical tRNAs. Instead, mtRNA evolved unique structural innovations, including a radically altered T-arm topology that serves as critical identity determinant in an unusual shape-selective readout mechanism by mSerRS. Our results provide a molecular framework to understand the principles of mito-nuclear co-evolution and specialized mechanisms of tRNA recognition in mammalian mitochondrial gene expression.
履歴
登録2022年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine--tRNA ligase, mitochondrial
B: Serine--tRNA ligase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,7624
ポリマ－108,8962
非ポリマー8672
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8660 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area40490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.590, 150.590, 142.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 39 through 278 or resid 280 through 334 or resid 339 through 506))
21(chain B and (resid 39 through 122 or (resid 123...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 39 through 278 or resid 280 through 334 or resid 339 through 506))A39 - 278
121(chain A and (resid 39 through 278 or resid 280 through 334 or resid 339 through 506))A280 - 334
131(chain A and (resid 39 through 278 or resid 280 through 334 or resid 339 through 506))A339 - 506
211(chain B and (resid 39 through 122 or (resid 123...B39 - 122
221(chain B and (resid 39 through 122 or (resid 123...B123 - 125
231(chain B and (resid 39 through 122 or (resid 123...B39 - 506
241(chain B and (resid 39 through 122 or (resid 123...B39 - 506
251(chain B and (resid 39 through 122 or (resid 123...B39 - 506
261(chain B and (resid 39 through 122 or (resid 123...B39 - 506

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要素

#1: タンパク質 Serine--tRNA ligase, mitochondrial / SerRSmt / Seryl-tRNA synthetase / SerRS / Seryl-tRNA(Ser/Sec) synthetase


分子量: 54447.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SARS2, SARSM / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NP81, serine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-SSA / 5'-O-(N-(L-SERYL)-SULFAMOYL)ADENOSINE / 5′-O-(L-セリルスルファモイル)アデノシン


分子量: 433.397 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N7O8S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.92 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 9 / 詳細: 0.1 M Bicine, 10 mM Spermidine, 8% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→37.65 Å / Num. obs: 23497 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 5.082 % / Biso Wilson estimate: 98.344 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 1.083 / Net I/σ(I): 15.44 / Num. measured all: 119402 / Scaling rejects: 2755
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.95-3.024.9571.0821.639280187818720.7591.21199.7
3.02-3.114.8470.6442.538899185318360.890.72399.1
3.11-3.25.4280.4833.569733179317930.940.535100
3.2-3.35.4020.4054.289242171317110.9520.44999.9
3.3-3.45.2280.3015.388176170015640.9730.33692
3.4-3.524.4370.2019.655591159412600.970.22979
3.52-3.665.050.2457.196515157912900.9810.27481.7
3.66-3.814.5210.159.874684148710360.9870.1769.7
3.81-3.984.990.11313.28433114748680.9940.12658.9
3.98-4.175.3610.06919.167291136013600.9970.077100
4.17-4.395.3220.05922.936961131313080.9980.06599.6
4.39-4.665.1670.0526.286443125112470.9970.05699.7
4.66-4.984.7460.04727.035477117011540.9980.05398.6
4.98-5.385.2410.04628.455686108810850.9980.05199.7
5.38-5.95.3340.04329.7552869929910.9980.04799.9
5.9-6.595.2080.04230.7746829068990.9980.04699.2
6.59-7.614.6850.03732.8736268027740.9980.04196.5
7.61-9.325.3050.03338.1835496736690.9990.03799.4
9.32-13.185.0830.03139.2525775155070.9990.03498.4
13.18-37.655.0290.03239.5913732902730.9990.03694.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.8 Å37.65 Å
Translation6.8 Å37.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PHENIX1.14-3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 1WLE

1wle


解像度: 2.95→37.65 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 36.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2851 1172 5 %
Rwork0.2374 22273 -
obs0.2398 23445 92.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 274.06 Å2 / Biso mean: 123.656 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.95→37.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7324 0 58 0 7382
Biso mean--100.12 --
残基数----924
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2816X-RAY DIFFRACTION9.274TORSIONAL
12B2816X-RAY DIFFRACTION9.274TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.95-3.080.50681570.44483008316599
3.08-3.240.38821580.329329833141100
3.24-3.450.41671450.36452758290391
3.45-3.710.42421110.32352126223770
3.71-4.090.3051280.27322424255280
4.09-4.680.26661580.208930043162100
4.68-5.890.2241580.21862997315599
5.89-37.650.24871570.18972973313098
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3968-1.1567-1.48014.19172.11581.19840.07670.6402-0.4996-1.3180.64211.38611.0216-0.092-0.53211.011-0.2142-0.3931.21230.07421.729923.538937.4818-51.7814
24.85540.0609-0.31333.30822.2662.11291.63531.8151.0066-1.8858-1.0221.2802-2.2457-0.7493-0.61311.2607-0.08110.03341.59170.28391.97143.639147.9731-44.0995
3-0.3335-0.657-0.04011.4068-0.22881.32920.06820.2105-0.5551-0.5367-0.03320.55170.0874-0.3986-0.07680.6864-0.2762-0.09530.93240.0270.868431.521130.5886-48.1889
41.7341-2.68110.07124.44330.81412.9146-0.0832-0.0587-0.2109-0.3227-0.06870.33350.1283-0.32920.09410.4735-0.092-0.12580.59530.05550.749443.445334.2268-39.4412
51.6596-1.2805-1.44666.12683.30752.1233-0.0524-0.3184-0.4427-1.64450.0946-0.02730.7418-0.4553-0.09270.8671-0.0796-0.08890.7890.04180.895345.875526.805-47.8558
63.5595-0.5147-0.05594.9681-0.42491.9285-0.22680.6263-0.0258-0.67310.2003-0.24440.01610.02640.0280.6991-0.223-0.05850.7195-0.01330.571752.13631.9836-50.9055
72.3986-0.6941-0.43664.23385.1344.0424-0.3317-0.0789-1.19450.93540.5102-0.15121.24460.18360.07941.2854-0.11220.14690.79550.28511.883143.6182-11.0457-19.8715
81.9988-0.3869-0.20444.58630.16690.0155-0.34720.7244-0.8041-1.7507-0.46442.3159-0.0402-0.07450.53961.597-0.3710.02611.0413-0.16792.112336.5133-26.7803-30.2772
90.696-0.3576-0.52784.4589-0.32311.7792-0.1945-0.1869-0.20280.25490.2895-0.06920.1205-0.0269-0.10430.5225-0.0418-0.05690.58590.05280.736151.053223.6061-23.8911
100.9965-0.17951.07974.8426-0.24862.8488-0.0812-0.563-0.38870.43470.32880.06830.19590.0119-0.31990.6271-0.027-0.04980.58040.09080.680155.763321.2252-16.6028
112.31380.31920.05717.5352-0.1162.6390.0333-0.1644-0.20660.9032-0.0403-0.39730.02120.17050.09830.4122-0.0286-0.02910.5932-0.01120.658454.32528.4929-20.9971
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 39 through 82 )A39 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 83 through 124 )A83 - 124
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 125 through 233 )A125 - 233
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 234 through 329 )A234 - 329
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 330 through 360 )A330 - 360
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 361 through 506 )A361 - 506
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 39 through 122 )B39 - 122
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 123 through 169 )B123 - 169
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 170 through 329 )B170 - 329
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 330 through 401 )B330 - 401
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 402 through 506 )B402 - 506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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