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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7tw1 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human band 3-protein 4.2 complex (B2P2vertical) | ||||||
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機能・相同性 | ![]() hemoglobin metabolic process / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Xia, X. / Liu, S.H. / Zhou, Z.H. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure, dynamics and assembly of the ankyrin complex on human red blood cell membrane. 著者: Xian Xia / Shiheng Liu / Z Hong Zhou / ![]() 要旨: The cytoskeleton of a red blood cell (RBC) is anchored to the cell membrane by the ankyrin complex. This complex is assembled during RBC genesis and comprises primarily band 3, protein 4.2 and ...The cytoskeleton of a red blood cell (RBC) is anchored to the cell membrane by the ankyrin complex. This complex is assembled during RBC genesis and comprises primarily band 3, protein 4.2 and ankyrin, whose mutations contribute to numerous human inherited diseases. High-resolution structures of the ankyrin complex have been long sought-after to understand its assembly and disease-causing mutations. Here, we analyzed native complexes on the human RBC membrane by stepwise fractionation. Cryo-electron microscopy structures of nine band-3-associated complexes reveal that protein 4.2 stabilizes the cytoplasmic domain of band 3 dimer. In turn, the superhelix-shaped ankyrin binds to this protein 4.2 via ankyrin repeats (ARs) 6-13 and to another band 3 dimer via ARs 17-20, bridging two band 3 dimers in the ankyrin complex. Integration of these structures with both prior data and our biochemical data supports a model of ankyrin complex assembly during erythropoiesis and identifies interactions essential for the mechanical stability of RBC. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 517.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 427 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 26147MC ![]() 7tvzC ![]() 7tw0C ![]() 7tw2C ![]() 7tw3C ![]() 7tw5C ![]() 7tw6C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 101883.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | ![]() 分子量: 77096.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: High-salt fraction 1 from human red blood cell membrane タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.35 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 20842 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 20740000 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 103559 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 212 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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