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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7tue | ||||||
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Title | Crystal structure of Tapasin in complex with HLA-B*44:05 (T73C) | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / tapasin / histocompatibility complex class I / MHC-I / HLA / peptide editing / peptide loading complex / PLC / antigen presentation / immune response | ||||||
Function / homology | ![]() MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / regulation of protein complex stability / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / TAP complex binding / MHC class I protein binding ...MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / regulation of protein complex stability / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / TAP complex binding / MHC class I protein binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / protein folding chaperone / : / : / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell activation / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / positive regulation of protein binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / unfolded protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / regulation of gene expression / protein refolding / protein-containing complex assembly / early endosome membrane / molecular adaptor activity / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jiang, J. / Natarajan, K. / Kim, E. / Boyd, L.F. / Margulies, D.H. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural mechanism of tapasin-mediated MHC-I peptide loading in antigen presentation. Authors: Jiang, J. / Taylor, D.K. / Kim, E.J. / Boyd, L.F. / Ahmad, J. / Mage, M.G. / Truong, H.V. / Woodward, C.H. / Sgourakis, N.G. / Cresswell, P. / Margulies, D.H. / Natarajan, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 356.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 242.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7tucC ![]() 7tudC ![]() 7tufC ![]() 7tugC ![]() 7tuhC ![]() 3f8uS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 31804.158 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: T73C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 44739.641 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 21-119 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.92 Å3/Da / Density % sol: 57.93 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 / Details: 2.0M AmSO4, 0.1M Tris / PH range: 6.5-8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 273 K / Ambient temp details: LN blow / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 30, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→80.12 Å / Num. obs: 18395 / % possible obs: 99.83 % / Redundancy: 5.8 % / CC1/2: 0.94 / CC star: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.3367 / Rpim(I) all: 0.1488 / Rrim(I) all: 0.3687 / Net I/σ(I): 3.22 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.216 Å / Redundancy: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.978 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 1831 / CC1/2: 0.587 / CC star: 0.86 / Rpim(I) all: 0.435 / % possible all: 99.62 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3F8U Resolution: 3.1→80.12 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 242.33 / Phase error: 28.661 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 71.76 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→80.12 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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