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万見
- PDB-7tj7: Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tj7
タイトルCardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory M-domain of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C)
要素
  • Myosin-binding protein C, cardiac-type
  • cardiac actin
  • tropomyosin model
キーワードMOTOR PROTEIN / muscle contraction regulator / muscle protein
機能・相同性
機能・相同性情報


C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / A band ...C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / A band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / myosin binding / heart contraction / myosin heavy chain binding / ATPase activator activity / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / titin binding / sarcomere / actin filament organization / actin filament / actin binding / cell adhesion / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Myosin-binding protein C, cardiac-type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Risi, C.M. / Galkin, V.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL140925 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116790 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Cryo-Electron Microscopy Reveals Cardiac Myosin Binding Protein-C M-Domain Interactions with the Thin Filament.
著者: Cristina M Risi / Edwin Villanueva / Betty Belknap / Rachel L Sadler / Samantha P Harris / Howard D White / Vitold E Galkin /
要旨: Cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C) modulates cardiac contraction via direct interactions with cardiac thick (myosin) and thin (actin) filaments (cTFs). While its C-terminal domains (e.g. C8- ...Cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C) modulates cardiac contraction via direct interactions with cardiac thick (myosin) and thin (actin) filaments (cTFs). While its C-terminal domains (e.g. C8-C10) anchor cMyBP-C to the backbone of the thick filament, its N-terminal domains (NTDs) (e.g. C0, C1, M, and C2) bind to both myosin and actin to accomplish its dual roles of inhibiting thick filaments and activating cTFs. While the positions of C0, C1 and C2 on cTF have been reported, the binding site of the M-domain on the surface of the cTF is unknown. Here, we used cryo-EM to reveal that the M-domain interacts with actin via helix 3 of its ordered tri-helix bundle region, while the unstructured part of the M-domain does not maintain extensive interactions with actin. We combined the recently obtained structure of the cTF with the positions of all the four NTDs on its surface to propose a complete model of the NTD binding to the cTF. The model predicts that the interactions of the NTDs with the cTF depend on the activation state of the cTF. At the peak of systole, when bound to the extensively activated cTF, NTDs would inhibit actomyosin interactions. In contrast, at falling Ca levels, NTDs would not compete with the myosin heads for binding to the cTF, but would rather promote formation of active cross-bridges at the adjacent regulatory units located at the opposite cTF strand. Our structural data provides a testable model of the cTF regulation by the cMyBP-C.
履歴
登録2022年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月7日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / pdbx_initial_refinement_model / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cardiac actin
B: cardiac actin
C: cardiac actin
D: cardiac actin
E: cardiac actin
F: cardiac actin
G: Myosin-binding protein C, cardiac-type
H: Myosin-binding protein C, cardiac-type
I: Myosin-binding protein C, cardiac-type
J: Myosin-binding protein C, cardiac-type
K: Myosin-binding protein C, cardiac-type
L: Myosin-binding protein C, cardiac-type
M: Myosin-binding protein C, cardiac-type
N: Myosin-binding protein C, cardiac-type
O: Myosin-binding protein C, cardiac-type
P: Myosin-binding protein C, cardiac-type
Q: Myosin-binding protein C, cardiac-type
R: Myosin-binding protein C, cardiac-type
S: tropomyosin model
T: tropomyosin model
U: tropomyosin model
V: tropomyosin model


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)594,64922
ポリマ－594,64922
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
cardiac actin


分子量: 41830.551 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: cardiac muscle / 参照: UniProt: A0A4X1UMF3
#2: タンパク質
Myosin-binding protein C, cardiac-type / Cardiac MyBP-C / C-protein / cardiac muscle isoform


分子量: 24803.123 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYBPC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14896
#3: タンパク質
tropomyosin model


分子量: 11507.176 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: cardiac muscle

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory M-domain of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C)
タイプ: COMPLEX
詳細: Thin filaments decorated with C1-M fragment of cMyBP-C show bound triple helix motif of the M-domain and bound C1 Ig-domain.
Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in.
グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 275 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 34 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4CTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9IHRSR初期オイラー角割当
10IHRSR最終オイラー角割当
11SPIDER分類
12IHRSR３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9710 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
13MFP

3mfp

A3MFP1
25K6P

5k6p

A5K6P2
37JH7

7jh7

I7JH73
46G2T

6g2t

J6G2T4
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00627703
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.9637618
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.2643920
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0474253
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0064916

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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