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万見
- PDB-7tf9: L. monocytogenes GS(14)-Q-GlnR peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tf9
タイトルL. monocytogenes GS(14)-Q-GlnR peptide
要素
  • C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
  • Glutamine synthetase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / LIGASE / glutamine synthetase repressor tetradecamer
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MerR-type HTH domain signature. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / MerR HTH family regulatory protein / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / helix_turn_helix, mercury resistance / MerR-type HTH domain profile. / MerR-type HTH domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. ...MerR-type HTH domain signature. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / MerR HTH family regulatory protein / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / helix_turn_helix, mercury resistance / MerR-type HTH domain profile. / MerR-type HTH domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Putative DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMINE / Glutamine synthetase / Glutamine synthetase repressor
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Travis, B.A. / Peck, J. / Schumacher, M.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM130290 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)F31-AI150138 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ZIC-ES103326 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria.
著者: Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher /
要旨: How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation.
履歴
登録2022年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
E: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
F: Glutamine synthetase
G: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
I: Glutamine synthetase
J: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
K: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
L: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
M: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
N: Glutamine synthetase
O: Glutamine synthetase
P: Glutamine synthetase
Q: Glutamine synthetase
R: Glutamine synthetase
S: Glutamine synthetase
T: Glutamine synthetase
U: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
V: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
W: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
X: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
Y: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
Z: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
a: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
b: C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)750,67070
ポリマ－747,94428
非ポリマー2,72742
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Glutamine synthetase


分子量: 52763.766 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
遺伝子: glnA, BW273_06565, CW834_10155, E3W32_09805, E5H26_02065, FL871_07615, GF092_00575, GIG92_01785, GIH49_01255, HF764_002412
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5D5GA79, glutamine synthetase
#2: タンパク質・ペプチド
C-tail peptide of Glutamine synthetase repressor


分子量: 660.784 Da / 分子数: 14 / Fragment: Residues 118-122 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Listeria monocytogenes (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A807UZD6
#3: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetradecameric L. monocytogenes GS complex with glutamine and GlnR C-tail peptides
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm
撮影電子線照射量: 42.65 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC3.2CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
9PHENIX1.19モデル精密化
10cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.2分類
13cryoSPARC3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D7 (2回x7回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 212272 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 107.63 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004750918
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.682668936
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05027462
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00429030
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.756518788

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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