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- PDB-7tdv: Crystal structure of S. aureus glutamine synthetase in Met-Sox-P/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tdv
タイトルCrystal structure of S. aureus glutamine synthetase in Met-Sox-P/ADP transition state complex
要素Glutamine synthetase
キーワードLIGASE / Glutamine synthetase / glutamate-ammonium ligase / GlnR / S. aureus / femC
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine synthetase / : / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain ...Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE / Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM130290 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria.
著者: Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher /
要旨: How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation.
履歴
登録2022年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,08040
ポリマ－307,3496
非ポリマー4,73134
水5,513306
1
A: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)624,16180
ポリマ－614,69912
非ポリマー9,46268
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
Buried area81800 Å2
ΔGint-738 kcal/mol
Surface area179560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.615, 154.615, 299.295
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ACDEBH

#1: タンパク質
Glutamine synthetase


分子量: 51224.895 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: glnA, BSG37_06900, FAF32_003410, G6X35_05920, G6X37_15495, G6Y24_07770, SAMEA103891454_00902
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E3VXC2, glutamine synthetase

-
非ポリマー , 5種, 340分子

#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-P3S / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE


分子量: 260.205 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N2O6PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.73 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 28% Peg 400, 0.2 M calcium chloride, 0.1 M HEPES 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.09 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.09 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.92→48.89 Å / Num. obs: 79309 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 28 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.049 / Rsym value: 0.165 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.92→3.02 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 7783 / CC1/2: 0.744 / Rpim(I) all: 0.517 / Rsym value: 1.78

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LNI

4lni


解像度: 2.92→48.89 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2561 1880 2.37 %
Rwork0.1984 77429 -
obs0.1997 79309 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 190.94 Å2 / Biso mean: 69.5289 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.92→48.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21216 0 410 306 21932
Biso mean--69.42 64.44 -
残基数----2654
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.92-30.33021420.268758475989
3-3.090.32951430.262958806023
3.09-3.190.29251420.249158495991
3.19-3.30.29581420.231358896031
3.3-3.430.30111430.219658896032
3.43-3.590.28331430.206759036046
3.59-3.780.20571440.195359006044
3.78-4.010.27421430.187159086051
4.01-4.320.20951450.166459536098
4.32-4.760.19321460.154159716117
4.76-5.450.23081450.165860096154
5.45-6.860.2941480.224360666214
6.86-48.890.26681540.205163656519
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -59.8408 Å / Origin y: 69.0059 Å / Origin z: 16.0161 Å
111213212223313233
T0.3581 Å2-0.0333 Å2-0.0606 Å2-0.3832 Å20.0261 Å2--0.2958 Å2
L0.3436 °2-0.0258 °2-0.1353 °2-0.351 °20.0481 °2--0.3554 °2
S0.0017 Å °-0.0463 Å °0.0527 Å °0.121 Å °-0.0051 Å °-0.1055 Å °-0.0669 Å °0.1313 Å °0.0047 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA5 - 601
2X-RAY DIFFRACTION1allC4 - 601
3X-RAY DIFFRACTION1allD5 - 601
4X-RAY DIFFRACTION1allE5 - 601
5X-RAY DIFFRACTION1allB4 - 601
6X-RAY DIFFRACTION1allH5 - 601
7X-RAY DIFFRACTION1allG1 - 26
8X-RAY DIFFRACTION1allI1 - 307
9X-RAY DIFFRACTION1allF1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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