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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7spu
タイトルIn situ cryo-EM structure of bacteriophage Sf6 gp3:gp7:gp5 complex in conformation 1 at 3.73A resolution
要素
  • Gene 3 protein
  • Gene 5 protein
  • Gene 7 protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / bacteriophage / Sf6 portal / gp7 / coat protein / symmetry mismatch
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tail accessory factor GP4 / Phage P22-like portal protein / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5
類似検索 - ドメイン・相同性
Gene 7 protein / Gene 5 protein / Gene 3 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella phage Sf6 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.73 Å
データ登録者Li, F. / Cingolani, G. / Hou, C. / Yang, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140733 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2022
タイトル: High-resolution cryo-EM structure of the virus Sf6 genome delivery tail machine.
著者: Fenglin Li / Chun-Feng David Hou / Ruoyu Yang / Richard Whitehead / Carolyn M Teschke / Gino Cingolani /
要旨: Sf6 is a bacterial virus that infects the human pathogen Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the Sf6 tail machine before DNA ejection, which we determined at a 2.7-angstrom ...Sf6 is a bacterial virus that infects the human pathogen Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the Sf6 tail machine before DNA ejection, which we determined at a 2.7-angstrom resolution. We built de novo structures of all tail components and resolved four symmetry-mismatched interfaces. Unexpectedly, we found that the tail exists in two conformations, rotated by ~6° with respect to the capsid. The two tail conformers are identical in structure but differ solely in how the portal and head-to-tail adaptor carboxyl termini bond with the capsid at the fivefold vertex, similar to a diamond held over a five-pronged ring in two nonidentical states. Thus, in the mature Sf6 tail, the portal structure does not morph locally to accommodate the symmetry mismatch but exists in two energetic minima rotated by a discrete angle. We propose that the design principles of the Sf6 tail are conserved across P22-like Podoviridae.
履歴
登録2021年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Gene 7 protein
1: Gene 7 protein
A: Gene 3 protein
B: Gene 3 protein
C: Gene 3 protein
D: Gene 3 protein
E: Gene 3 protein
F: Gene 3 protein
G: Gene 3 protein
H: Gene 3 protein
I: Gene 3 protein
J: Gene 3 protein
K: Gene 3 protein
L: Gene 3 protein
M: Gene 5 protein
N: Gene 5 protein
O: Gene 5 protein
P: Gene 5 protein
Q: Gene 5 protein
R: Gene 5 protein
S: Gene 5 protein
T: Gene 5 protein
U: Gene 5 protein
V: Gene 5 protein
W: Gene 5 protein
X: Gene 5 protein
Y: Gene 7 protein
Z: Gene 5 protein
a: Gene 5 protein
b: Gene 5 protein
c: Gene 5 protein
d: Gene 5 protein
e: Gene 5 protein
f: Gene 7 protein
g: Gene 5 protein
h: Gene 7 protein
i: Gene 5 protein
j: Gene 5 protein
k: Gene 5 protein
l: Gene 5 protein
m: Gene 5 protein
n: Gene 7 protein
o: Gene 5 protein
p: Gene 7 protein
q: Gene 5 protein
r: Gene 7 protein
s: Gene 5 protein
t: Gene 5 protein
u: Gene 5 protein
v: Gene 7 protein
w: Gene 7 protein
x: Gene 7 protein
y: Gene 5 protein
z: Gene 7 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,539,40654
ポリマ-2,539,40654
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area481400 Å2
ΔGint-1914 kcal/mol
Surface area843860 Å2

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要素

#1: タンパク質
Gene 7 protein


分子量: 17753.889 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Shigella phage Sf6 (ファージ) / 参照: UniProt: Q716G8
#2: タンパク質
Gene 3 protein


分子量: 79558.227 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Shigella phage Sf6 (ファージ) / 参照: UniProt: Q716H2
#3: タンパク質 ...
Gene 5 protein


分子量: 45722.031 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Shigella phage Sf6 (ファージ) / 参照: UniProt: Q716H0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Shigella virus Sf6 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Shigella virus Sf6 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: YES / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分名称: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 倍率(公称値): 81000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 7977

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2RELION3.1.2画像取得
4RELION3.1.2CTF補正
12RELION3.1.2分類
13RELION3.1.23次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 67439
3次元再構成解像度: 3.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39000 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 115.08 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0026172196
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5659233731
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042726159
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004330821
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.726923567

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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