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Yorodumi- PDB-7sn0: Crystal structure of spike protein receptor binding domain of esc... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7sn0 | ||||||
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Title | Crystal structure of spike protein receptor binding domain of escape mutant SARS-CoV-2 from immunocompromised patient (d146*) in complex with human receptor ACE2 | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / COVID-19 / SARS-CoV-2 / spike protein / neutralization escape mutant / ACE2 / receptor binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of amino acid transport / angiotensin-converting enzyme 2 / positive regulation of L-proline import across plasma membrane / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metallocarboxypeptidases / angiotensin-mediated drinking behavior / regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin / positive regulation of gap junction assembly / tryptophan transport / regulation of cardiac conduction / regulation of vasoconstriction ...positive regulation of amino acid transport / angiotensin-converting enzyme 2 / positive regulation of L-proline import across plasma membrane / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metallocarboxypeptidases / angiotensin-mediated drinking behavior / regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin / positive regulation of gap junction assembly / tryptophan transport / regulation of cardiac conduction / regulation of vasoconstriction / peptidyl-dipeptidase activity / maternal process involved in female pregnancy / angiotensin maturation / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / metallocarboxypeptidase activity / carboxypeptidase activity / negative regulation of signaling receptor activity / Attachment and Entry / positive regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cytokine production / viral life cycle / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / brush border membrane / regulation of transmembrane transporter activity / cilium / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / metallopeptidase activity / endocytic vesicle membrane / regulation of cell population proliferation / virus receptor activity / regulation of inflammatory response / endopeptidase activity / Potential therapeutics for SARS / Induction of Cell-Cell Fusion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane fusion / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Attachment and Entry / receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.08 Å | ||||||
Authors | Pan, J. / Abraham, J. / Clark, S. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Science / Year: 2022 Title: Structural basis for continued antibody evasion by the SARS-CoV-2 receptor binding domain. Authors: Katherine G Nabel / Sarah A Clark / Sundaresh Shankar / Junhua Pan / Lars E Clark / Pan Yang / Adrian Coscia / Lindsay G A McKay / Haley H Varnum / Vesna Brusic / Nicole V Tolan / Guohai ...Authors: Katherine G Nabel / Sarah A Clark / Sundaresh Shankar / Junhua Pan / Lars E Clark / Pan Yang / Adrian Coscia / Lindsay G A McKay / Haley H Varnum / Vesna Brusic / Nicole V Tolan / Guohai Zhou / Michaël Desjardins / Sarah E Turbett / Sanjat Kanjilal / Amy C Sherman / Anand Dighe / Regina C LaRocque / Edward T Ryan / Casey Tylek / Joel F Cohen-Solal / Anhdao T Darcy / Davide Tavella / Anca Clabbers / Yao Fan / Anthony Griffiths / Ivan R Correia / Jane Seagal / Lindsey R Baden / Richelle C Charles / Jonathan Abraham / Abstract: Many studies have examined the impact of severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) variants on neutralizing antibody activity after they have become dominant strains. Here, we ...Many studies have examined the impact of severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) variants on neutralizing antibody activity after they have become dominant strains. Here, we evaluate the consequences of further viral evolution. We demonstrate mechanisms through which the SARS-CoV-2 receptor binding domain (RBD) can tolerate large numbers of simultaneous antibody escape mutations and show that pseudotypes containing up to seven mutations, as opposed to the one to three found in previously studied variants of concern, are more resistant to neutralization by therapeutic antibodies and serum from vaccine recipients. We identify an antibody that binds the RBD core to neutralize pseudotypes for all tested variants but show that the RBD can acquire an N-linked glycan to escape neutralization. Our findings portend continued emergence of escape variants as SARS-CoV-2 adapts to humans. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb7sn0.ent.gz | 568.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7sn0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Full document | 7sn0_full_validation.pdf.gz | 4.2 MB | Display | |
Data in XML | 7sn0_validation.xml.gz | 56.7 KB | Display | |
Data in CIF | 7sn0_validation.cif.gz | 76.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sn/7sn0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sn/7sn0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7sn1C 7sn2C 7sn3C 6m0jS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 71828.719 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: amino acids 1-18 are the endogenous signal peptide of human ACE2, 19-615 are human ACE2 residues 19-615, and 616-621 are the C-terminal 6xHistidine-tag. Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ACE2, UNQ868/PRO1885 / Plasmid: pCMV-IRES-puro / Details (production host): Codex BioSolutions Cell line (production host): HEK-293 (Thermo Fisher Expi293F) Production host: Homo sapiens (human) References: UniProt: Q9BYF1, angiotensin-converting enzyme 2, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metallocarboxypeptidases #2: Protein | Mass: 30208.354 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: N440D, T478K, Y489H, Q493K, S494P Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: variant evolved in immunocompromised patient 146 days post treatment Source: (gene. exp.) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Variant: D146 / Plasmid: pHLSec Cell line (production host): HEK-293T (Thermo Fisher Expi293F) Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: A0A7U0MIF7 |
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-Sugars , 9 types, 14 molecules
#3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[2-acetamido-2-deoxy- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)]alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Type: oligosaccharide / Mass: 1844.683 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-[beta-D-galactopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-[beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Type: oligosaccharide / Mass: 1844.683 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #9: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Type: oligosaccharide / Mass: 1114.016 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source #10: Polysaccharide | beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[2-acetamido-2-deoxy- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)]alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Type: oligosaccharide / Mass: 1682.542 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source #13: Sugar | ChemComp-NAG / | |
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-Non-polymers , 2 types, 4 molecules
#11: Chemical | #12: Chemical | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 20% (v/v) PEG550 MME, 10% (w/v) PEG 20000, 20mM 1,6-Hexanediol, 20mM 1-Butanol, 20mM 1,2-Propanediol, 20mM 2-Propanol, 20mM 1,4-Butanediol, 20mM 1,3-Propanediol, and 0.1M Tris (base) BICINE pH 8.5 PH range: 7.5 - 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 22, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.06→200 Å / Num. obs: 71067 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 3.37 % / Biso Wilson estimate: 87.93 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.246 / Rrim(I) all: 0.294 / Χ2: 0.91 / Net I/σ(I): 5.29 |
Reflection shell | Resolution: 3.06→3.25 Å / Rmerge(I) obs: 2.286 / Mean I/σ(I) obs: 0.84 / Num. unique obs: 11134 / CC1/2: 0.196 / Rrim(I) all: 2.745 / Χ2: 0.71 / % possible all: 96.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6M0J Resolution: 3.08→111.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.521
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Displacement parameters | Biso mean: 97.77 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.43 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.08→111.96 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.08→3.1 Å
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Refinement TLS params. | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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