+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7slt | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Protease inhibitors variant, CTI-homolog pacifastin | ||||||
![]() | Protease inhibitor LCMI-II | ||||||
![]() | TOXIN / CDP / pacifastin / CTI | ||||||
Function / homology | Protease inhibitor with pacifastin repeats / Pacifastin domain / Pacifastin domain superfamily / Pacifastin inhibitor (LCMII) / Pacifastin domain profile. / serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular region / Protease inhibitors![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gewe, M.M. / Strong, R.K. | ||||||
Funding support | 1items
| ||||||
![]() | ![]() Title: Ex silico engineering of cystine-dense peptides yielding a potent bispecific T cell engager. Authors: Crook, Z.R. / Girard, E.J. / Sevilla, G.P. / Brusniak, M.Y. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Gewe, M.M. / Clarke, M. / Lin, I. / Ruff, R. / Pakiam, F. / Phi, T.D. / Bandaranayake, A. / ...Authors: Crook, Z.R. / Girard, E.J. / Sevilla, G.P. / Brusniak, M.Y. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Gewe, M.M. / Clarke, M. / Lin, I. / Ruff, R. / Pakiam, F. / Phi, T.D. / Bandaranayake, A. / Correnti, C.E. / Mhyre, A.J. / Nairn, N.W. / Strong, R.K. / Olson, J.M. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 38.6 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 26.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 972 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 986 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 10.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7saoC ![]() 7sapC ![]() 7sgqC ![]() 7sjqC ![]() 7sncC ![]() 7sndC ![]() 1gl1S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein/peptide | Mass: 3670.089 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: LCM_LOCMI - Protease inhibitors variant / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
---|---|
#2: Chemical | |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.85 Å3/Da / Density % sol: 33.65 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1 M MES pH 6.5, 25% (w/v) PEG 8000 / PH range: 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: Apr 28, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.95→50 Å / Num. obs: 7018 / % possible obs: 89.9 % / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 1.734 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 46022 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1GL1 Resolution: 2→28.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 4.279 / SU ML: 0.123 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.253 / ESU R Free: 0.205 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 82.94 Å2 / Biso mean: 34.201 Å2 / Biso min: 17.73 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2→28.98 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.001→2.053 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
|