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- PDB-7sgq: Protease inhibitors variant, CTI-homolog pacifastin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sgq
タイトルProtease inhibitors variant, CTI-homolog pacifastin
要素Protease inhibitor LCMI-II
キーワードTOXIN / CTI / Pacifastin / Protease inhibitors
機能・相同性Protease inhibitor with pacifastin repeats / Pacifastin domain / Pacifastin domain superfamily / Pacifastin inhibitor (LCMII) / Pacifastin domain profile. / serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular region / Protease inhibitors
機能・相同性情報
生物種Locusta migratoria (トノサマバッタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Gewe, M.M. / Strong, R.K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Transl Med / 年: 2022
タイトル: Ex silico engineering of cystine-dense peptides yielding a potent bispecific T cell engager.
著者: Crook, Z.R. / Girard, E.J. / Sevilla, G.P. / Brusniak, M.Y. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Gewe, M.M. / Clarke, M. / Lin, I. / Ruff, R. / Pakiam, F. / Phi, T.D. / Bandaranayake, A. / ...著者: Crook, Z.R. / Girard, E.J. / Sevilla, G.P. / Brusniak, M.Y. / Rupert, P.B. / Friend, D.J. / Gewe, M.M. / Clarke, M. / Lin, I. / Ruff, R. / Pakiam, F. / Phi, T.D. / Bandaranayake, A. / Correnti, C.E. / Mhyre, A.J. / Nairn, N.W. / Strong, R.K. / Olson, J.M.
履歴
登録2021年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease inhibitor LCMI-II
B: Protease inhibitor LCMI-II
C: Protease inhibitor LCMI-II
D: Protease inhibitor LCMI-II
E: Protease inhibitor LCMI-II
F: Protease inhibitor LCMI-II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9888
ポリマ－22,7966
非ポリマー1922
水75742
1
A: Protease inhibitor LCMI-II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,8952
ポリマ－3,7991
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protease inhibitor LCMI-II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,8952
ポリマ－3,7991
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Protease inhibitor LCMI-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,7991
ポリマ－3,7991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Protease inhibitor LCMI-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,7991
ポリマ－3,7991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Protease inhibitor LCMI-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,7991
ポリマ－3,7991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Protease inhibitor LCMI-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,7991
ポリマ－3,7991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.814, 72.730, 41.235
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 123.100, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-206-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Protease inhibitor LCMI-II / PARS intercerebralis major peptide C / PMP-C


分子量: 3799.269 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LCM_LOCMI - Protease inhibitors variant
由来: (組換発現) Locusta migratoria (トノサマバッタ)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P80060
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2M NaCl, 2M (NH4)SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→50 Å / Num. obs: 9376 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.143 / Χ2: 0.962 / Net I/σ(I): 4.4 / Num. measured all: 62496
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.09-2.132.90.4952940.820.3080.5890.75158.3
2.13-2.163.60.4553690.8560.2560.5260.73378.8
2.16-2.214.50.54510.8440.2520.5630.72792
2.21-2.2550.4114550.9220.1950.4570.71194
2.25-2.35.60.4864750.8960.2170.5340.71797.7
2.3-2.356.20.4064890.9560.1730.4420.7799
2.35-2.416.60.3934870.9590.1630.4260.72799.8
2.41-2.4870.384720.9610.1540.410.76599.8
2.48-2.557.20.344940.9630.1350.3660.793100
2.55-2.637.30.3054770.9760.120.3280.846100
2.63-2.737.40.2784970.9740.1090.2990.873100
2.73-2.847.40.2274740.9890.0890.2440.87100
2.84-2.977.50.184940.9920.070.1930.851100
2.97-3.127.50.1464850.9950.0570.1570.926100
3.12-3.327.50.1264920.9940.0490.1360.976100
3.32-3.577.60.1024800.9970.040.1091.1100
3.57-3.937.50.0934990.9970.0360.11.52100
3.93-4.57.50.0724890.9990.0280.0781.619100
4.5-5.677.50.0644990.9990.0250.0691.115100
2.09-2.1437.30.064550.9990.0240.0651.08299

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1kl1

1kl1


解像度: 2.09→27.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / SU B: 9.04 / SU ML: 0.235 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.365 / ESU R Free: 0.28 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3222 455 4.9 %RANDOM
Rwork0.2472 ---
obs0.251 8919 96.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 74.63 Å2 / Biso mean: 28.86 Å2 / Biso min: 10.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20.31 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.09→27.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1373 0 10 42 1425
Biso mean--48.81 30.26 -
残基数----200
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0131448
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0111230
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7681.6781964
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.341.6092850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.6395204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.38618.15876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.18515209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4031521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2203
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02343
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.143 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 31 -
Rwork0.317 470 -
obs--68.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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