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- PDB-7sla: CryoEM structure of SGLT1 at 3.15 Angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sla
タイトルCryoEM structure of SGLT1 at 3.15 Angstrom resolution
要素
  • Sodium/glucose cotransporter 1
  • nanobody Nb1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Membrane transporter / TRANSPORT PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Qu, Q. / Han, L. / Panova, O. / Feng, L. / Skiniotis, G.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Nature / : 2022
タイトル: Structure and mechanism of the SGLT family of glucose transporters.
著者: Lei Han / Qianhui Qu / Deniz Aydin / Ouliana Panova / Michael J Robertson / Yan Xu / Ron O Dror / Georgios Skiniotis / Liang Feng /
要旨: Glucose is a primary energy source in living cells. The discovery in 1960s that a sodium gradient powers the active uptake of glucose in the intestine heralded the concept of a secondary active ...Glucose is a primary energy source in living cells. The discovery in 1960s that a sodium gradient powers the active uptake of glucose in the intestine heralded the concept of a secondary active transporter that can catalyse the movement of a substrate against an electrochemical gradient by harnessing energy from another coupled substrate. Subsequently, coupled Na/glucose transport was found to be mediated by sodium-glucose cotransporters (SGLTs). SGLTs are responsible for active glucose and galactose absorption in the intestine and for glucose reabsorption in the kidney, and are targeted by multiple drugs to treat diabetes. Several members within the SGLT family transport key metabolites other than glucose. Here we report cryo-electron microscopy structures of the prototypic human SGLT1 and a related monocarboxylate transporter SMCT1 from the same family. The structures, together with molecular dynamics simulations and functional studies, define the architecture of SGLTs, uncover the mechanism of substrate binding and selectivity, and shed light on water permeability of SGLT1. These results provide insights into the multifaceted functions of SGLTs.
履歴
登録2021年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年1月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-25196
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium/glucose cotransporter 1
B: nanobody Nb1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2363
ポリマ-88,7492
非ポリマー4871
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area1470 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area32410 Å2

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要素

#1: タンパク質 Sodium/glucose cotransporter 1


分子量: 74622.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 nanobody Nb1


分子量: 14126.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C31H50O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SGLT1 and nanobody complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 67.88 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 94369 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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