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- PDB-7seo: Crystal Structure of Caspase-3 with Peptide Inhibitor Ac-VDV(DAB)D-CHO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7seo
タイトルCrystal Structure of Caspase-3 with Peptide Inhibitor Ac-VDV(DAB)D-CHO
要素
  • ACE-VAL-ASP-VAL-DAB-ASP
  • Caspase-3 subunit p12
  • Caspase-3 subunit p17
キーワードAPOPTOSIS / protease / inhibitor / covalent
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / phospholipase A2 activator activity / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / phospholipase A2 activator activity / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cellular response to staurosporine / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / death-inducing signaling complex / Apoptosis induced DNA fragmentation / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Signaling by Hippo / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / axonal fasciculation / regulation of synaptic vesicle cycle / death receptor binding / fibroblast apoptotic process / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / Other interleukin signaling / response to anesthetic / execution phase of apoptosis / negative regulation of cytokine production / positive regulation of amyloid-beta formation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / negative regulation of B cell proliferation / pyroptotic inflammatory response / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / response to tumor necrosis factor / negative regulation of cell cycle / T cell homeostasis / B cell homeostasis / cell fate commitment / Pyroptosis / regulation of macroautophagy / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to X-ray / response to amino acid / response to glucose / response to UV / keratinocyte differentiation / Degradation of the extracellular matrix / striated muscle cell differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway / response to glucocorticoid / protein maturation / erythrocyte differentiation / response to nicotine / hippocampus development / apoptotic signaling pathway / enzyme activator activity / response to hydrogen peroxide / protein catabolic process / sensory perception of sound / regulation of protein stability / protein processing / response to wounding / neuron differentiation / response to estradiol / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / heart development / protease binding / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Fuller, J.L. / Finzel, B.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1R01AG062199-0 米国
引用ジャーナル: Acs Pharmacol Transl Sci / 年: 2022
タイトル: Structure-Based Design and Biological Evaluation of Novel Caspase-2 Inhibitors Based on the Peptide AcVDVAD-CHO and the Caspase-2-Mediated Tau Cleavage Sequence YKPVD314.
著者: Bresinsky, M. / Strasser, J.M. / Vallaster, B. / Liu, P. / McCue, W.M. / Fuller, J. / Hubmann, A. / Singh, G. / Nelson, K.M. / Cuellar, M.E. / Wilmot, C.M. / Finzel, B.C. / Ashe, K.H. / Walters, M.A. / Pockes, S.
履歴
登録2021年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-3 subunit p17
B: Caspase-3 subunit p12
C: Caspase-3 subunit p17
D: Caspase-3 subunit p12
F: ACE-VAL-ASP-VAL-DAB-ASP
G: ACE-VAL-ASP-VAL-DAB-ASP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7116
ポリマ－56,7116
非ポリマー00
水1,06359
1
A: Caspase-3 subunit p17
B: Caspase-3 subunit p12
F: ACE-VAL-ASP-VAL-DAB-ASP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3553
ポリマ－28,3553
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area11020 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-3 subunit p17
D: Caspase-3 subunit p12
G: ACE-VAL-ASP-VAL-DAB-ASP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3553
ポリマ－28,3553
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area11000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.464, 66.127, 83.468
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.870, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Caspase-3 subunit p17


分子量: 16524.814 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, CPP32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 PLysS / 参照: UniProt: P42574
#2: タンパク質 Caspase-3 subunit p12


分子量: 11257.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, CPP32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 PLysS / 参照: UniProt: P42574
#3: タンパク質・ペプチド ACE-VAL-ASP-VAL-DAB-ASP


分子量: 572.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 15% PEG 6000, 5% Glycerol, 100mM Sodium Citrate (pH 5.3), 10mM DTT, 3mM NaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→83.46 Å / Num. obs: 8215 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 48.01 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.122 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 19027 / Scaling rejects: 14
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.25-3.432.20.207235910760.9420.1560.2613.384.3
10.28-83.462.30.0356382820.9970.0280.0458.894.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
autoPROCデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H65

2h65


解像度: 3.25→19.9 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2632 433 5.32 %
Rwork0.189 7712 -
obs0.1928 8145 92.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 109.38 Å2 / Biso mean: 48.5047 Å2 / Biso min: 10.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.25→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3872 0 0 59 3931
Biso mean---37.68 -
残基数----480
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.25-3.720.2741610.18342419258089
3.72-4.670.27511410.17622590273194
4.67-19.90.24581310.20332703283496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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