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- PDB-2h65: Crystal strusture of caspase-3 with inhibitor Ac-VDVAD-Cho -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2h65
タイトルCrystal strusture of caspase-3 with inhibitor Ac-VDVAD-Cho
要素
  • Ac-VDVAD-Cho
  • caspase-3, p12 subunit
  • caspase-3, p17 subunit
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ENZYME CATALYSIS / CYSTEINE PROTEASE / APOPTOSIS / INDUCED FIT / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cellular response to staurosporine / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / response to anesthetic / Apoptosis induced DNA fragmentation / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / death receptor binding / Signaling by Hippo / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / axonal fasciculation / regulation of synaptic vesicle cycle / fibroblast apoptotic process / epithelial cell apoptotic process / Other interleukin signaling / platelet formation / negative regulation of cytokine production / positive regulation of amyloid-beta formation / execution phase of apoptosis / negative regulation of B cell proliferation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / B cell homeostasis / negative regulation of cell cycle / response to tumor necrosis factor / cell fate commitment / response to amino acid / response to X-ray / Pyroptosis / regulation of macroautophagy / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to glucose / response to glucocorticoid / response to UV / keratinocyte differentiation / striated muscle cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / intrinsic apoptotic signaling pathway / protein maturation / enzyme activator activity / erythrocyte differentiation / hippocampus development / response to nicotine / apoptotic signaling pathway / sensory perception of sound / protein catabolic process / regulation of protein stability / protein processing / response to hydrogen peroxide / response to wounding / neuron differentiation / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / peptidase activity / heart development / protease binding / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase-2 Inhibitor; Ac-VDVAD-Cho / Caspase-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fang, B. / Boross, P.I. / Tozser, J. / Weber, I.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural and kinetic analysis of caspase-3 reveals role for s5 binding site in substrate recognition
著者: Fang, B. / Boross, P.I. / Tozser, J. / Weber, I.T.
履歴
登録2006年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: caspase-3, p17 subunit
B: caspase-3, p12 subunit
C: caspase-3, p17 subunit
D: caspase-3, p12 subunit
E: Ac-VDVAD-Cho
F: Ac-VDVAD-Cho


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6256
ポリマ－56,6256
非ポリマー00
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15880 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area17340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.890, 67.400, 93.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.800, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 caspase-3, p17 subunit / E.C.3.4.22.- / CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / Yama protein / CPP-32 / SREBP cleavage activity 1 / SCA-1


分子量: 16524.814 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 29-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, CPP32 / プラスミド: pET23b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 caspase-3, p12 subunit / E.C.3.4.22.-


分子量: 11257.953 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 184-277 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, CPP32 / プラスミド: pET23b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P42574, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#3: タンパク質・ペプチド Ac-VDVAD-Cho


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 529.584 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 参照: Caspase-2 Inhibitor; Ac-VDVAD-Cho
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE INHIBITOR IS COVALENTLY CONNECTED TO CYS OF THE ENZYME TO FORM A HEMITHIOKETAL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium citrate, 5% glycerol, 10 mM dithiothreitol and 14-18% PEG6000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月15日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 34990 / Num. obs: 34990 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.297 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
MADCCDデータ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
CNS精密化
MADCCDデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CP3

1cp3


解像度: 2.3→10 Å / FOM work R set: 0.833 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: maximum likelihood target using amplitudes / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1265 4.7 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.208 25859 --
obs0.198 23763 96 %-
溶媒の処理Bsol: 40.134 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 29.896 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.128 Å20 Å28.156 Å2
2---4.882 Å20 Å2
3---7.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3852 0 0 86 3938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.266
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4891.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.4932
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.4852
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.812.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.3-2.330.284540.27927981
2.33-2.360.295650.25885950
2.36-2.40.243470.245927974
2.4-2.440.279510.251898949
2.44-2.480.289440.2649701014
2.48-2.520.289510.2539611012
2.52-2.560.276430.2419691012
2.56-2.610.342380.2589791017
2.61-2.660.328470.26951998
2.66-2.720.409460.2679891035
2.72-2.780.313500.249811031
2.78-2.850.312430.2579771020
2.85-2.920.287530.24110391092
2.92-3.010.259450.2249721017
3.01-3.10.268500.20710171067
3.1-3.210.259520.2389981050
3.21-3.330.245470.20510381085
3.33-3.480.201460.1910021048
3.48-3.650.212610.1810051066
3.65-3.870.201590.18210181077
3.87-4.150.206580.17810111069
4.15-4.530.156420.16210261068
4.53-5.110.193500.16910151065
5.11-6.170.291630.21310191082
6.17-100.216600.18510201080
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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