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- PDB-7s7l: Complex of tissue inhibitor of metalloproteinases-1 (TIMP-1) muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s7l
タイトルComplex of tissue inhibitor of metalloproteinases-1 (TIMP-1) mutant (L34G/M66S/E67Y/L133N/S155L) with matrix metalloproteinase-3 catalytic domain (MMP-3cd)
要素
  • Metalloproteinase inhibitor 1
  • Stromelysin-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / metalloproteinase / metalloproteinase inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of metallopeptidase activity / regulation of integrin-mediated signaling pathway / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of catalytic activity ...negative regulation of metallopeptidase activity / regulation of integrin-mediated signaling pathway / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A / peptidase inhibitor activity / cellular response to peptide / regulation of neuroinflammatory response / cartilage development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Interleukin-10 signaling / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / basement membrane / extracellular matrix disassembly / response to hormone / Degradation of the extracellular matrix / response to cytokine / extracellular matrix organization / EGFR Transactivation by Gastrin / extracellular matrix / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to amino acid stimulus / Post-translational protein phosphorylation / growth factor activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / protein catabolic process / response to peptide hormone / metalloendopeptidase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / Platelet degranulation / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Hemopexin, conserved site ...Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Metalloproteinase inhibitor 1 / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Coban, M. / Raeeszadeh-Sarmazdeh, M. / Hockla, A. / Sankaran, B. / Radisky, E.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA205471 米国
Department of Defense (DOD, United States)W81XWH-16-2-0030 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Engineering of tissue inhibitor of metalloproteinases TIMP-1 for fine discrimination between closely related stromelysins MMP-3 and MMP-10.
著者: Raeeszadeh-Sarmazdeh, M. / Coban, M. / Mahajan, S. / Hockla, A. / Sankaran, B. / Downey, G.P. / Radisky, D.C. / Radisky, E.S.
履歴
登録2021年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stromelysin-1
B: Metalloproteinase inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,76612
ポリマ－40,1102
非ポリマー65610
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area15530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.332, 69.332, 312.215
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-307-

TRS

21B-201-

SO4

31B-203-

ACT

41A-409-

HOH

51B-336-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Stromelysin-1 / SL-1 / Matrix metalloproteinase-3 / MMP-3 / Transin-1


分子量: 19416.529 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain (UNP residues 100-272) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP3, STMY1 / 細胞株 (発現宿主): HEK-293 FreeStyle / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: タンパク質 Metalloproteinase inhibitor 1 / Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor / ...Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor / Tissue inhibitor of metalloproteinases 1 / TIMP-1


分子量: 20693.707 Da / 分子数: 1 / Mutation: L34G, M66S, E67Y, L133N, S155L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIMP1, CLGI, TIMP / 細胞株 (発現宿主): HEK-293 FreeStyle / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01033

-
非ポリマー , 8種, 89分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 % / 解説: 3D well-formed hexagon
結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 25% w/v PEG 3350 Anatrace-Microlytic Top96 #65
Temp details: Room Temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.99994 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99994 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→47.6 Å / Num. obs: 19561 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 46.18 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.183 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.19 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
5.04-47.616.70.10626.422350.9790.0280.1199.8
4-5.0417.40.15925.920520.9930.0390.164100
3.5-4160.2132120110.9870.0540.22100
3.18-3.514.60.25715.119680.9730.0680.266100
2.95-3.1813.20.3111019790.9520.0860.32399.8
2.77-2.9512.50.3767.519070.9190.1060.39198.7
2.64-2.7711.80.5115.519050.8730.1450.53397.3
2.52-2.6411.50.6743.918580.7220.1950.70496.5
2.42-2.52110.8142.918350.6630.2360.8595
2.34-2.4210.70.952.318110.6630.2810.99594.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15rc3_3435精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
PHASER2.8.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UEA

1uea


解像度: 2.34→47.6 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.66
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2392 975 5 %random
Rwork0.2064 ---
obs0.2081 19489 98.02 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å
原子変位パラメータBiso max: 134.69 Å2 / Biso mean: 55.6208 Å2 / Biso min: 15.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.34→47.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2614 0 29 79 2722
Biso mean--55.8 48.53 -
残基数----340
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3401-2.46350.33381300.2904247495
2.4635-2.61780.31411300.2718247495
2.6178-2.820.29541360.2589256297
2.82-3.10370.27641380.238263699
3.1037-3.55270.2341420.21322685100
3.5527-4.47550.21061440.172737100
4.4755-47.60.21481550.18792946100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56410.3887-0.09810.451-0.52721.1855-0.367-0.18970.2516-0.0225-0.0233-0.21880.5309-0.64170.00060.68060.15880.09850.4871-0.1450.442613.1969-44.3033-15.4928
20.08360.12430.06980.18680.03430.85330.04150.19240.11210.0897-0.1276-0.1728-0.26130.6906-0.00380.3672-0.01440.06060.5347-0.13710.724922.3987-20.3635-13.5094
30.0001-0.0224-0.09840.0430.21311.14260.19120.08670.3337-0.033-0.129-0.13250.1684-0.18760.27220.2140.0967-0.03670.4444-0.26130.639221.1208-23.5166-5.1447
40.92780.4990.62820.44450.21820.93380.45450.22050.02880.38370.5322-0.62160.00910.01680.15170.49810.1782-0.10190.5262-0.18830.511522.543-33.3384-5.2774
52.67310.0248-0.71970.01220.03470.4261-0.18960.56980.3654-0.28870.1805-0.25820.0333-0.1037-0.20280.39910.08640.14060.2055-0.09630.325712.8956-22.7508-19.0247
61.78760.5456-0.57180.1783-0.11250.6262-0.11830.35480.13660.03260.0328-0.0216-0.3004-0.31480.05580.36020.04720.02840.3465-0.21160.549112.0782-11.8275-6.9408
71.38750.5561.2410.53970.93041.82160.1756-0.4591-0.35330.3375-0.01660.21270.4542-0.66550.99570.32230.05220.04080.1927-0.12710.19668.6319-28.5192-3.0309
80.260.1405-0.20150.1401-0.1030.14760.25780.39880.3238-0.3949-0.0359-0.16040.07560.24080.03170.38510.01260.05180.36-0.10530.3865-6.327-13.1503-13.5413
91.4761-0.67660.13030.7756-0.090.03430.15820.45480.0020.0599-0.269-0.03580.4928-0.1914-0.12890.4254-0.01130.04070.4052-0.14540.2601-10.491-25.8602-23.4113
100.17770.0322-0.27270.1713-0.2520.8355-0.1983-0.3568-0.1084-0.0796-0.18420.67060.09960.0911-0.07650.8742-0.0130.09080.4646-0.13560.6962-11.7868-31.2386-14.475
110.2237-0.31760.2160.6356-0.42510.2949-0.24510.545-0.1724-0.17490.0269-0.5573-0.13960.0638-0.03610.43470.0260.05340.3622-0.09580.3303-8.7863-20.5593-20.58
120.07410.0903-0.06190.39570.08290.2583-0.0561-0.03280.0989-0.01530.16990.0550.11860.01840.11960.346-0.03420.01660.3403-0.12590.3032-15.4503-10.9768-10.347
130.91060.9246-0.35660.945-0.3640.1416-0.27320.29120.1128-0.31380.2991-0.07080.22140.1310.09620.60230.17430.04830.492-0.13780.44322.1064-2.8352-2.6213
140.95930.4867-0.35260.2777-0.17140.12060.12940.05690.42110.18680.28530.18040.27880.1950.07140.4062-0.0167-0.10260.371-0.05520.3125-5.0443-11.6287-1.0702
150.27430.05790.15110.9873-0.78770.78070.0622-0.1312-0.0282-0.1613-0.3352-0.1587-0.18040.2016-0.07120.36270.0069-0.01080.2693-0.08480.2663-13.7555-2.9949-4.2414
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 83 through 95 )A83 - 95
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 96 through 109 )A96 - 109
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 110 through 125 )A110 - 125
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 126 through 134 )A126 - 134
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 135 through 181 )A135 - 181
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 182 through 194 )A182 - 194
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 195 through 247 )A195 - 247
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 1 through 16 )B1 - 16
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 17 through 69 )B17 - 69
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 70 through 81 )B70 - 81
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 82 through 101 )B82 - 101
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 102 through 131 )B102 - 131
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 132 through 143 )B132 - 143
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 144 through 158 )B144 - 158
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 159 through 180 )B159 - 180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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