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- PDB-6mav: Complex of tissue inhibitor of metalloproteinase-1 (TIMP-1) mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mav
タイトルComplex of tissue inhibitor of metalloproteinase-1 (TIMP-1) mutant L34G with matrix metalloproteinase-3 catalytic domain (MMP-3cd)
要素
  • Metalloproteinase inhibitor 1
  • Stromelysin-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / Protease inhibitor / Matrix metalloproteinase-3 (MMP-3) / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1 (TIMP-1) / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A ...regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A / cellular response to peptide / negative regulation of endopeptidase activity / peptidase inhibitor activity / regulation of neuroinflammatory response / cartilage development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Interleukin-10 signaling / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / collagen catabolic process / basement membrane / extracellular matrix disassembly / response to hormone / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / EGFR Transactivation by Gastrin / extracellular matrix / response to cytokine / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to amino acid stimulus / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of protein-containing complex assembly / growth factor activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / response to peptide hormone / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / Platelet degranulation / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / endoplasmic reticulum lumen / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain ...Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloproteinase inhibitor 1 / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Raeeszadeh-Sarmazdeh, M. / Radisky, E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA205471 米国
Department of Defense (DOD, United States)DOD W81XWH-16-2-0030 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Directed evolution of the metalloproteinase inhibitor TIMP-1 reveals that its N- and C-terminal domains cooperate in matrix metalloproteinase recognition.
著者: Raeeszadeh-Sarmazdeh, M. / Greene, K.A. / Sankaran, B. / Downey, G.P. / Radisky, D.C. / Radisky, E.S.
履歴
登録2018年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stromelysin-1
B: Metalloproteinase inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8157
ポリマ－39,5642
非ポリマー2515
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area16240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.703, 69.703, 321.326
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-210-

HOH

21B-218-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Stromelysin-1 / SL-1 / Matrix metalloproteinase-3 / MMP-3 / Transin-1


分子量: 18887.029 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP3, STMY1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: タンパク質 Metalloproteinase inhibitor 1 / Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor / ...Erythroid-potentiating activity / EPA / Fibroblast collagenase inhibitor / Collagenase inhibitor / Tissue inhibitor of metalloproteinases 1 / TIMP-1


分子量: 20676.740 Da / 分子数: 1 / Mutation: L34G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIMP1, CLGI, TIMP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01033
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Ammonium Acetate 0.1 M Bis-Tris: HCl, pH 5.5, 17 % (w/v) PEG 10,000
PH範囲: 5.5-6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→52.59 Å / Num. obs: 19911 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 12.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06602 / Rrim(I) all: 0.06901 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.37→2.49 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.7907 / Mean I/σ(I) obs: 3.09 / Num. unique obs: 1928 / CC1/2: 0.933 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UEA

1uea


解像度: 2.37→52.588 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2978 940 4.86 %
Rwork0.2171 --
obs0.2211 19361 97.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 175.76 Å2 / Biso mean: 77.4715 Å2 / Biso min: 39.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.37→52.588 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2643 0 5 33 2681
Biso mean--69.81 71.31 -
残基数----335
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012724
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3493697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008477
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.369968
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3701-2.4950.44441340.3612503263795
2.495-2.65140.40361200.3352463258394
2.6514-2.85610.4231070.32232580268797
2.8561-3.14340.38771340.29742602273697
3.1434-3.59820.35621310.26282634276598
3.5982-4.5330.27131560.18822693284999
4.533-52.60070.22861580.15392946310499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.9948-3.34632.36634.7825-0.80413.8298-0.1619-0.47660.47420.05740.151-0.6436-0.5691-0.139-0.02860.6927-0.1281-0.05020.5472-0.18250.808222.121336.421613.5715
22.66251.36070.06177.8571-0.04434.26330.2350.319-0.4877-0.9635-0.3668-1.16680.60411.53850.06660.70750.0823-0.06020.7253-0.20190.708525.315724.06329.5945
34.1940.7272-0.33785.49012.46442.0710.1064-1.0313-0.76920.9218-0.25640.33450.26120.42990.02710.9607-0.2-0.20450.4478-0.12260.441813.008222.250819.5879
44.0189-0.6934-0.01893.4099-2.09171.5778-0.04580.2073-0.4014-0.1943-0.19160.2156-0.0928-0.15470.20550.759-0.0222-0.06710.4232-0.21160.640112.984921.64076.5202
52.63290.10280.4944.35860.8730.9525-0.11590.6430.0338-0.27220.3854-0.58070.6840.776-0.01821.03230.01340.02210.7378-0.18130.621510.983522.6199-1.586
63.3960.4781-1.9922.01010.47133.89940.20190.5415-0.0713-0.87920.01161.1008-1.6412-0.12411.24471.1277-0.02770.06020.3618-0.21010.69313.369338.34031.5545
70.54540.74640.28574.53942.3763.61380.0321-0.52830.14581.0554-0.25120.31080.4093-0.15860.0920.9424-0.11850.0970.5022-0.11940.5941-6.430616.379115.5044
86.6004-1.95140.93353.08551.81655.1912-0.7906-0.24290.25980.84970.4493-0.1942-0.00030.24450.24561.0805-0.10950.09090.6014-0.210.6207-4.222131.070425.983
92.8770.8407-2.61291.45261.61767.38960.9753-0.2990.40022.0443-0.95490.67910.1882-2.4681-0.0191.0414-0.28520.37180.7862-0.14850.9466-15.454116.783525.7378
105.4774-0.2279-2.09061.7672-0.30193.11560.2266-0.081.26570.52520.00330.2348-0.62060.0591-0.42120.9776-0.04280.06730.4319-0.13040.6695-5.162229.912517.589
112.54171.8831-0.8115.69242.82433.4261-0.0449-0.92250.05290.7649-0.3051-1.18210.13310.4094-0.32070.9989-0.05820.02370.3634-0.07780.467-4.211420.157521.0685
122.65421.0017-0.09776.37040.17683.70340.13350.3278-0.44650.5573-0.95061.69660.5794-2.07420.65360.8138-0.11550.21730.6161-0.22820.7852-15.776813.980610.7595
132.82282.62030.98688.4205-1.54956.72731.1423-1.1093-0.17321.8756-0.78151.2280.24171.4496-0.50461.4-0.00130.1350.4825-0.15020.7444-3.13152.86411.7344
142.3837-1.95272.16621.5954-1.76951.9619-0.49680.02811.08550.41660.0830.0398-0.05390.48020.17461.12110.0875-0.14340.47-0.1260.74875.13292.67742.8208
156.67081.3319-0.55345.59580.961.6612-0.10191.0898-0.0124-0.92890.62730.03550.42590.2774-0.56841.0829-0.1940.07920.5631-0.06220.5628-1.71611.38680.6616
164.02661.2332-0.50762.42150.13853.9411-0.3209-0.0583-0.07050.0498-0.15350.1270.616-0.53270.47471.0645-0.0609-0.00820.4377-0.13370.6315-10.27722.62994.5834
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 87 through 101 )A87 - 101
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 102 through 147 )A102 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 148 through 181 )A148 - 181
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 182 through 217 )A182 - 217
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 218 through 235 )A218 - 235
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 236 through 247 )A236 - 247
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1 through 23 )B1 - 23
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 24 through 42 )B24 - 42
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 43 through 59 )B43 - 59
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 60 through 82 )B60 - 82
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 83 through 101 )B83 - 101
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 102 through 123 )B102 - 123
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 124 through 131 )B124 - 131
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 132 through 143 )B132 - 143
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 144 through 158 )B144 - 158
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 159 through 179 )B159 - 179

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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