[English] 日本語
Yorodumi- PDB-7s7l: Complex of tissue inhibitor of metalloproteinases-1 (TIMP-1) muta... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7s7l | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Complex of tissue inhibitor of metalloproteinases-1 (TIMP-1) mutant (L34G/M66S/E67Y/L133N/S155L) with matrix metalloproteinase-3 catalytic domain (MMP-3cd) | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / metalloproteinase / metalloproteinase inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / peptidase inhibitor activity / metalloendopeptidase inhibitor activity / cellular response to UV-A / negative regulation of catalytic activity ...regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / peptidase inhibitor activity / metalloendopeptidase inhibitor activity / cellular response to UV-A / negative regulation of catalytic activity / regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of endopeptidase activity / cartilage development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Interleukin-10 signaling / response to amyloid-beta / Collagen degradation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / basement membrane / collagen catabolic process / cellular response to nitric oxide / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular matrix disassembly / EGFR Transactivation by Gastrin / regulation of cell migration / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix / extracellular matrix organization / platelet alpha granule lumen / response to hormone / response to cytokine / cytokine activity / Post-translational protein phosphorylation / cellular response to amino acid stimulus / growth factor activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / response to peptide hormone / cellular response to reactive oxygen species / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / Platelet degranulation / peptidase activity / protease binding / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.34 Å | |||||||||
Authors | Coban, M. / Raeeszadeh-Sarmazdeh, M. / Hockla, A. / Sankaran, B. / Radisky, E.S. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2022 Title: Engineering of tissue inhibitor of metalloproteinases TIMP-1 for fine discrimination between closely related stromelysins MMP-3 and MMP-10. Authors: Raeeszadeh-Sarmazdeh, M. / Coban, M. / Mahajan, S. / Hockla, A. / Sankaran, B. / Downey, G.P. / Radisky, D.C. / Radisky, E.S. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7s7l.cif.gz | 157.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7s7l.ent.gz | 120.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7s7l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s7/7s7l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s7/7s7l | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 7s7mC 1ueaS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 19416.529 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Catalytic domain (UNP residues 100-272) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MMP3, STMY1 / Cell line (production host): HEK-293 FreeStyle / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P08254, stromelysin 1 |
---|---|
#2: Protein | Mass: 20693.707 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: L34G, M66S, E67Y, L133N, S155L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TIMP1, CLGI, TIMP / Cell line (production host): HEK-293 FreeStyle / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01033 |
-Non-polymers , 8 types, 89 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-CL / | #6: Chemical | ChemComp-TRS / | #7: Chemical | ChemComp-SO4 / | #8: Chemical | ChemComp-GOL / | #9: Chemical | ChemComp-ACT / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Has ligand of interest | N |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.82 Å3/Da / Density % sol: 56.32 % / Description: 3D well-formed hexagon |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 310 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.2M ammonium sulfate, 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 25% w/v PEG 3350 Anatrace-Microlytic Top96 #65 Temp details: Room Temperature |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 0.99994 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 20, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99994 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.34→47.6 Å / Num. obs: 19561 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 46.18 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.183 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.19 / Net I/σ(I): 12.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1UEA Resolution: 2.34→47.6 Å / SU ML: 0.32 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.66
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.6 Å / VDW probe radii: 0.9 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 134.69 Å2 / Biso mean: 55.6208 Å2 / Biso min: 15.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.34→47.6 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|