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- PDB-7s6o: The crystal structure of Lys48-linked di-ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s6o
タイトルThe crystal structure of Lys48-linked di-ubiquitin
要素(Ubiquitin) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin / di-ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail
類似検索 - 分子機能
Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Tail fiber
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Tesar, C. / Lanham, B.T. / Wydorski, P. / Fushman, D. / Joachimiak, L. / Joachimiak, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Dual domain recognition determines SARS-CoV-2 PLpro selectivity for human ISG15 and K48-linked di-ubiquitin.
著者: Wydorski, P.M. / Osipiuk, J. / Lanham, B.T. / Tesar, C. / Endres, M. / Engle, E. / Jedrzejczak, R. / Mullapudi, V. / Michalska, K. / Fidelis, K. / Fushman, D. / Joachimiak, A. / Joachimiak, L.A.
履歴
登録2021年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月15日Group: Author supporting evidence / Structure summary
カテゴリ: audit_author / pdbx_audit_support / struct_keywords
Item: _struct_keywords.text
改定 2.02022年3月16日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_database_related / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.entity_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_poly_seq.num / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.dev_ideal_target / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _reflns.d_resolution_low / _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_CC_star / _reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI / _reflns.pdbx_number_measured_all / _reflns_shell.d_res_low / _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_star / _software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_ref_seq_dif.db_mon_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_ref_seq_dif.mon_id / _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num / _struct_ref_seq_dif.seq_num / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id
解説: Model orientation/position
詳細: The previous deposition based on small differences in electron density maps and had wrong assignment of chains due to invisibility of linker between molecules. We were informed about similar ...詳細: The previous deposition based on small differences in electron density maps and had wrong assignment of chains due to invisibility of linker between molecules. We were informed about similar structure at lower resolution which had visible linker. The swap of chains was necessary to get proper chain order.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4154
ポリマ－17,2972
非ポリマー1182
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area8000 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)23.804, 56.577, 46.201
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 1 / 変異: K48R / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GLY76 of chain A is connected by the isopeptide bond to epsilon amino group of LYS48 of chain B. The isopeptide linkage was not resolved in the structure.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 1 / 変異: Aspartic acid residue added to C terminus (D77) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GLY76 of chain A is connected by the isopeptide bond to epsilon amino group of LYS48 of chain B. The isopeptide linkage was not resolved in the structure.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.5 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.8 / 詳細: 50 mM acetate, 8.6% PEG2000 MME, 17.1% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→50 Å / Num. obs: 28558 / % possible obs: 84.7 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.086 / Χ2: 1.671 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 91217
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.25-1.272.10.4975760.6240.4240.6561.10734.9
1.27-1.292.20.4737140.6270.3860.6131.05143
1.29-1.322.40.458980.7060.3550.5760.92452.6
1.32-1.352.50.4229820.7090.3260.5371.07260.2
1.35-1.382.70.3612290.8280.2710.4531.05872.8
1.38-1.4130.33915550.8580.2320.4131.15490.7
1.41-1.443.20.28615650.9070.1850.3411.28694.5
1.44-1.483.20.25615950.9080.1650.3061.37793.9
1.48-1.533.30.19715820.9530.1270.2351.60595.1
1.53-1.573.20.17215600.9520.1130.2061.74692.4
1.57-1.633.50.1515810.9670.0930.1771.75795.4
1.63-1.73.50.13716660.9730.0850.1621.89196.1
1.7-1.773.40.12415990.9740.0790.1481.90496.8
1.77-1.873.20.10215720.9780.0660.1221.93593.7
1.87-1.983.50.09216490.9850.0560.1081.91496.7
1.98-2.143.50.08616390.9870.0530.1011.87796.9
2.14-2.353.30.07816320.9870.0510.0941.83695.8
2.35-2.693.50.07516410.9880.0460.0881.9297.2
2.69-3.393.40.06416580.990.0410.0761.89497.1
3.39-503.50.05616650.9910.0350.0661.78496.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5E6J

5e6j


解像度: 1.25→46.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / SU B: 1.922 / SU ML: 0.036 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.054 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1755 1363 4.8 %RANDOM
Rwork0.1292 ---
obs0.1313 27176 84.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 50.22 Å2 / Biso mean: 17.608 Å2 / Biso min: 9.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20 Å20.07 Å2
2---1.07 Å2-0 Å2
3---0.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.25→46.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1181 0 8 141 1330
Biso mean--32.77 33.38 -
残基数----148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0131319
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0151382
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5811.6581800
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3321.5933212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2755178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.89523.23971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.84715287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.0591510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021478
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02278
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.43432701
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.283 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 44 -
Rwork0.269 819 -
all-863 -
obs--35.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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