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- PDB-7ruc: Metazoan pre-targeting GET complex with SGTA (cBUGGS) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ruc
タイトルMetazoan pre-targeting GET complex with SGTA (cBUGGS)
要素
  • ATPase GET3
  • Golgi to ER traffic protein 4 homolog
  • Large proline-rich protein BAG6
  • Ubiquitin-like protein 4A
キーワードCHAPERONE / ATPase / complex / membrane protein chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / GET complex / ubiquitin-like protein transferase activity / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / protein insertion into ER membrane ...BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / GET complex / ubiquitin-like protein transferase activity / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / protein insertion into ER membrane / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation / misfolded protein binding / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / natural killer cell activation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / regulation of embryonic development / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / polyubiquitin modification-dependent protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / proteasomal protein catabolic process / synapse assembly / negative regulation of proteolysis / ERAD pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Hsp70 protein binding / molecular function activator activity / kidney development / lung development / brain development / regulation of protein stability / protein modification process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromatin organization / protein-folding chaperone binding / ribosome binding / chromosome / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein stabilization / receptor ligand activity / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubl4, C-terminal TUGS domain / UBL4A-like, ubiquitin-like domain / Tethering Ubl4a to BAGS domain / Golgi to ER traffic protein 4 / Large proline-rich protein BAG6 / : / Golgi to ER traffic protein 4 / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / : ...Ubl4, C-terminal TUGS domain / UBL4A-like, ubiquitin-like domain / Tethering Ubl4a to BAGS domain / Golgi to ER traffic protein 4 / Large proline-rich protein BAG6 / : / Golgi to ER traffic protein 4 / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / : / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Tetratricopeptide repeat domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ubiquitin-like protein 4A / Large proline-rich protein BAG6 / ATPase GET3 / Golgi to ER traffic protein 4 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Keszei, A.F.A. / Yip, M.C.J. / Shao, S.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
Other privateSmith Family Foundation 米国
Other privateVallee Scholars Program 米国
David and Lucile Packard Foundation2019-69660 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2GM137415 米国
American Heart Association287375208 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structural insights into metazoan pretargeting GET complexes.
著者: Alexander F A Keszei / Matthew C J Yip / Ta-Chien Hsieh / Sichen Shao /
要旨: Close coordination between chaperones is essential for protein biosynthesis, including the delivery of tail-anchored (TA) proteins containing a single C-terminal transmembrane domain to the ...Close coordination between chaperones is essential for protein biosynthesis, including the delivery of tail-anchored (TA) proteins containing a single C-terminal transmembrane domain to the endoplasmic reticulum (ER) by the conserved GET pathway. For successful targeting, nascent TA proteins must be promptly chaperoned and loaded onto the cytosolic ATPase Get3 through a transfer reaction involving the chaperone SGTA and bridging factors Get4, Ubl4a and Bag6. Here, we report cryo-electron microscopy structures of metazoan pretargeting GET complexes at 3.3-3.6 Å. The structures reveal that Get3 helix 8 and the Get4 C terminus form a composite lid over the Get3 substrate-binding chamber that is opened by SGTA. Another interaction with Get4 prevents formation of Get3 helix 4, which links the substrate chamber and ATPase domain. Both interactions facilitate TA protein transfer from SGTA to Get3. Our findings show how the pretargeting complex primes Get3 for coordinated client loading and ER targeting.
履歴
登録2021年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-24702
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase GET3
B: ATPase GET3
C: Golgi to ER traffic protein 4 homolog
D: Large proline-rich protein BAG6
F: Golgi to ER traffic protein 4 homolog
G: Large proline-rich protein BAG6
H: Ubiquitin-like protein 4A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,36512
ポリマ－199,2367
非ポリマー1,1285
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area22070 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area58950 Å2

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要素

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タンパク質 , 4種, 7分子 ABCFDGH

#1: タンパク質 ATPase GET3 / Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-stimulated ATPase / Guided entry of tail-anchored proteins ...Arsenical pump-driving ATPase / Arsenite-stimulated ATPase / Guided entry of tail-anchored proteins factor 3 / ATPase


分子量: 38574.414 Da / 分子数: 2 / 変異: D68N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: get3, asna1, si:dkey-121b10.2, zgc:86799 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6IQE5, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: タンパク質 Golgi to ER traffic protein 4 homolog / Conserved edge-expressed protein / Transmembrane domain recognition complex 35 kDa subunit / TRC35


分子量: 37054.695 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GET4, C7orf20, CEE, TRC35, CGI-20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7L5D6
#3: タンパク質 Large proline-rich protein BAG6 / BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG-6 / HLA-B- ...BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG-6 / HLA-B-associated transcript 3 / Protein G3 / Protein Scythe


分子量: 14618.276 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAG6, BAT3, G3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46379
#4: タンパク質 Ubiquitin-like protein 4A / Ubiquitin-like protein GDX


分子量: 18741.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBL4A, DXS254E, GDX, UBL4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11441

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非ポリマー , 3種, 5分子

#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: metazoan pre-targeting GET complex with SGTA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Danio rerio (ゼブラフィッシュ)7955
21Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 54 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 56845 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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