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- PDB-7rta: Crystal structures of human PYY and NPY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rta
タイトルCrystal structures of human PYY and NPY
要素
  • 4A3B2-B Fab heavy chain
  • 4A3B2-B Fab light chain
  • Neuropeptide Y
キーワードHORMONE/IMMUNE SYSTEM / peptide hormone C-terminal amidation helix antibody / HORMONE / HORMONE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic signaling via neuropeptide / neuropeptide Y receptor binding / intestinal epithelial cell differentiation / positive regulation of appetite / adult feeding behavior / neuropeptide hormone activity / feeding behavior / neuronal dense core vesicle / central nervous system neuron development / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger ...synaptic signaling via neuropeptide / neuropeptide Y receptor binding / intestinal epithelial cell differentiation / positive regulation of appetite / adult feeding behavior / neuropeptide hormone activity / feeding behavior / neuronal dense core vesicle / central nervous system neuron development / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / neuropeptide signaling pathway / calcium channel regulator activity / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / GABA-ergic synapse / Peptide ligand-binding receptors / G protein-coupled receptor activity / cerebral cortex development / regulation of blood pressure / neuron projection development / G alpha (i) signalling events / chemical synaptic transmission / signaling receptor binding / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pancreatic hormone-like / Pancreatic hormone-like, conserved site / Pancreatic hormone peptide / Pancreatic hormone family signature. / Pancreatic hormone family profile. / Pancreatic hormones / neuropeptide F / peptide YY family
類似検索 - ドメイン・相同性
Pro-neuropeptide Y
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Langley, D.B. / Christ, D.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Neuropeptides / 年: 2022
タイトル: Crystal structures of human neuropeptide Y (NPY) and peptide YY (PYY).
著者: Langley, D.B. / Schofield, P. / Jackson, J. / Herzog, H. / Christ, D.
履歴
登録2021年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: 4A3B2-B Fab heavy chain
L: 4A3B2-B Fab light chain
N: Neuropeptide Y
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1197
ポリマ－51,7353
非ポリマー3844
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: electron density clearly shows the antibody Fab bound to the peptide
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area20540 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)136.830, 136.830, 116.985
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: 抗体 4A3B2-B Fab heavy chain


分子量: 23862.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi-293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 4A3B2-B Fab light chain


分子量: 23595.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Expi-293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド Neuropeptide Y / Neuropeptide tyrosine / NPY


分子量: 4276.728 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01303
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: Rods
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein complex (~4 mg/mL with respect to Fab, NPY:Fab at molar ratio of 1.4:1, all dissolved in 25 mM Tris (pH 7.5), 100 mM NaCl) was combined to an equal volume (2 uL) of well solution ...詳細: Protein complex (~4 mg/mL with respect to Fab, NPY:Fab at molar ratio of 1.4:1, all dissolved in 25 mM Tris (pH 7.5), 100 mM NaCl) was combined to an equal volume (2 uL) of well solution comprising 200 mM Li2SO4, 100 mM sodium acetate (pH 4.5), 22% (w/v) PEG1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→44.79 Å / Num. obs: 20402 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 249910
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.6-2.7212.71.4513066224090.720.421.512299.5
9.01-44.7910.30.04259315780.9990.0140.04440.699.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.17 Å44.79 Å
Translation4.17 Å44.79 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: generic Fab

解像度: 2.6→44.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.827 / SU B: 23.547 / SU ML: 0.233 / SU R Cruickshank DPI: 0.4227 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.423 / ESU R Free: 0.296 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2704 1024 5 %RANDOM
Rwork0.2171 ---
obs0.2198 19349 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 143.22 Å2 / Biso mean: 59.707 Å2 / Biso min: 12.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20.03 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→44.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3258 0 21 17 3296
Biso mean--106.81 40.08 -
残基数----441
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0133375
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5551.6454617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.241.5676710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2895439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.65622.246138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.44515465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8631513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2460
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02717
LS精密化 シェル解像度: 2.601→2.669 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 71 -
Rwork0.313 1383 -
all-1454 -
obs--99.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4003-0.0806-0.14533.3516-0.77450.8474-0.1252-0.03850.1104-0.1995-0.0505-0.0037-0.1983-0.060.17560.25830.1171-0.17620.14-0.07010.1288-17.282640.5879-27.6481
20.94180.28240.04091.2214-0.50770.832-0.0811-0.27790.22770.3806-0.1703-0.1747-0.4857-0.00530.25150.37610.0659-0.21120.1687-0.0990.1615-8.662446.0402-13.2504
38.2699-7.659-5.103411.34383.52423.50330.3409-0.0266-0.4254-0.8687-0.57450.3599-0.10430.16980.23360.16040.0878-0.01630.08610.0290.15090.50615.9181-23.9586
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1H2 - 213
2X-RAY DIFFRACTION2L1 - 212
3X-RAY DIFFRACTION3N13 - 37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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