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- PDB-7rrg: Crystal structure of human 0606T1-2 TCR bound to HLA-A*03:01 in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rrg
タイトルCrystal structure of human 0606T1-2 TCR bound to HLA-A*03:01 in complex with a mutant PIK3CA peptide
要素
  • (T cell receptor, ...) x 2
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain
  • Mutant PIK3CA peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / T cell receptor / peptide major histocompatibility complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / cellular response to hydrostatic pressure / autosome genomic imprinting / PI3K events in ERBB4 signaling / Activated NTRK2 signals through PI3K ...response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / cellular response to hydrostatic pressure / autosome genomic imprinting / PI3K events in ERBB4 signaling / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of protein localization to membrane / Activated NTRK3 signals through PI3K / negative regulation of fibroblast apoptotic process / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / vasculature development / regulation of cellular respiration / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / cardiac muscle cell contraction / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions / anoikis / Signaling by LTK in cancer / Costimulation by the CD28 family / Signaling by LTK / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / relaxation of cardiac muscle / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / vascular endothelial growth factor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Signaling by ALK / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / negative regulation of macroautophagy / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / CD8 receptor binding / protein kinase activator activity / PI-3K cascade:FGFR4 / response to dexamethasone / PI-3K cascade:FGFR1 / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / phosphatidylinositol-mediated signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / endoplasmic reticulum exit site / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of anoikis / TAP binding / PI3K Cascade / RET signaling / intercalated disc / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of multicellular organism growth / endothelial cell migration / positive regulation of TOR signaling / RAC2 GTPase cycle / GAB1 signalosome / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / beta-2-microglobulin binding / Interleukin receptor SHC signaling / adipose tissue development / positive regulation of lamellipodium assembly / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / phagocytosis / T cell receptor binding / Signaling by FGFR4 in disease / detection of bacterium / phosphorylation / cardiac muscle contraction / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / energy homeostasis / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FGFR3 in disease / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / FLT3 Signaling / T cell costimulation / response to muscle stretch / Signaling by FLT3 fusion proteins / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FGFR1 in disease / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction
類似検索 - 分子機能
PI3Kalpha, catalytic domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain ...PI3Kalpha, catalytic domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / C2 domain superfamily / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Ma, J. / Baker, B.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI129543 米国
引用ジャーナル: Nat Med / 年: 2022
タイトル: Immunogenicity and therapeutic targeting of a public neoantigen derived from mutated PIK3CA.
著者: Chandran, S.S. / Ma, J. / Klatt, M.G. / Dundar, F. / Bandlamudi, C. / Razavi, P. / Wen, H.Y. / Weigelt, B. / Zumbo, P. / Fu, S.N. / Banks, L.B. / Yi, F. / Vercher, E. / Etxeberria, I. / ...著者: Chandran, S.S. / Ma, J. / Klatt, M.G. / Dundar, F. / Bandlamudi, C. / Razavi, P. / Wen, H.Y. / Weigelt, B. / Zumbo, P. / Fu, S.N. / Banks, L.B. / Yi, F. / Vercher, E. / Etxeberria, I. / Bestman, W.D. / Da Cruz Paula, A. / Aricescu, I.S. / Drilon, A. / Betel, D. / Scheinberg, D.A. / Baker, B.M. / Klebanoff, C.A.
履歴
登録2021年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.22022年5月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
D: T cell receptor, alpha chain
E: T cell receptor, beta chain
C: Mutant PIK3CA peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,28518
ポリマ－95,0885
非ポリマー1,19713
水7,458414
1
A: HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Mutant PIK3CA peptide
ヘテロ分子

D: T cell receptor, alpha chain
E: T cell receptor, beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,28518
ポリマ－95,0885
非ポリマー1,19713
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555-x+1/2,y+1/2,-z1
Buried area13530 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area36660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)227.270, 46.253, 120.262
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.670, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Human leukocyte antigen A / HLA-A


分子量: 31628.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLAA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04439
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

-
T cell receptor, ... , 2種, 2分子 DE

#3: タンパク質 T cell receptor, alpha chain


分子量: 22922.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質 T cell receptor, beta chain


分子量: 27684.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#5: タンパク質・ペプチド Mutant PIK3CA peptide / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PtdIns-3-kinase ...Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / p110alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA


分子量: 972.098 Da / 分子数: 1 / Mutation: H1047L / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42336

-
非ポリマー , 2種, 427分子

#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 414 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.76 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 12% w/v Polyethylene glycol 3,350, 100 mM Succinic acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→50 Å / Num. obs: 61648 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 29.13 Å2 / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.122 / Net I/σ(I): 17.92
反射 シェル解像度: 2.12→2.16 Å / Rmerge(I) obs: 0.614 / Num. unique obs: 2969 / CC1/2: 0.812 / CC star: 0.947 / Rpim(I) all: 0.284 / Rrim(I) all: 0.68

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XPG, 6AT6, 6R2L

2xpg

6at6

6r2l


解像度: 2.12→49.85 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2209 5965 9.98 %
Rwork0.1925 53795 -
obs0.1954 59760 94.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 195.17 Å2 / Biso mean: 55.0541 Å2 / Biso min: 13.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.12→49.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6402 0 78 414 6894
Biso mean--52.9 41.43 -
残基数----803
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.12-2.150.2671490.25231435158476
2.15-2.170.30771710.23691649182088
2.17-2.20.28481880.22661691187989
2.2-2.230.22742070.21761671187891
2.23-2.250.24131810.2241693187491
2.25-2.290.27061940.22181723191792
2.29-2.320.24812010.21651777197894
2.32-2.350.2351770.20691737191493
2.35-2.390.2492020.2111770197294
2.39-2.430.24811990.20291774197394
2.43-2.470.24552030.20881778198195
2.47-2.520.24731990.21591768196795
2.52-2.560.24242060.21631765197193
2.56-2.620.23921820.22581681186391
2.62-2.670.24471940.22561822201697
2.67-2.740.2782120.21981837204997
2.74-2.80.25912020.21521815201798
2.8-2.880.24421900.19861879206998
2.88-2.960.22672150.19511841205698
2.96-3.060.23962150.19771863207899
3.06-3.170.25462030.1921850205399
3.17-3.30.23172040.20251903210799
3.3-3.450.23842040.19551837204198
3.45-3.630.21621970.17751855205298
3.63-3.860.20841990.17241804200394
3.86-4.150.18142090.164219042113100
4.15-4.570.16862140.152618922106100
4.57-5.230.17622140.154819192133100
5.23-6.590.19932130.19551891210498
6.59-49.850.20942210.20221971219298
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7627-0.1617-0.46892.0481-0.37571.16440.0878-0.22310.24960.0292-0.03720.1814-0.13950.13160.02360.1917-0.0293-0.00240.0982-0.02320.265428.46831.21345.8451
21.1882-1.0904-0.01592.1005-0.46881.5640.0931-1.093-0.12550.92430.15090.13570.555-0.0891-0.0210.7177-0.11010.03520.8174-0.02830.21898.6056-4.068334.5896
33.4733-0.1889-0.4042.25880.04273.00580.036-0.07-0.24440.0227-0.07130.41350.0261-0.34380.03150.1830.001-0.00240.1233-0.00220.27283.7282-7.267312.8895
42.1708-0.0772-0.51512.0214-0.56441.2930.3177-0.06220.70210.10180.1360.1425-0.3439-0.247-0.27170.24840.07090.03080.2190.01260.393960.6628-11.87989.9669
50.2574-0.74540.163.25112.25916.89780.2656-1.18070.70050.43770.23010.1167-0.54280.0845-0.13530.71830.04370.43261.2171-0.22040.92942.3113-8.310336.7957
60.5160.0033-0.10350.00490.050.94970.0774-1.1010.86120.43940.0771-0.127-0.30950.2478-0.0920.4859-0.0102-0.04480.6952-0.36470.50879.514-11.283524.0682
70.6271-0.2419-0.29861.14560.3142.02530.2004-0.56910.32060.43980.1805-0.1168-0.04870.27390.15240.92480.02340.21221.4313-0.25710.408257.1784-13.642844.6777
84.9334-5.4993-3.10157.51762.18143.54710.1516-0.28070.2734-0.34690.037-0.1371-0.21240.3359-0.17390.1656-0.0487-0.04760.09440.00140.186234.94611.07751.0347
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 180 )A1 - 180
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 181 through 274 )A181 - 274
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 0 through 99 )B0 - 99
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 4 through 113 )D4 - 113
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'D' and (resid 114 through 193 )D114 - 193
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'E' and (resid 3 through 115 )E3 - 115
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'E' and (resid 116 through 242 )E116 - 242
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 1 through 9 )C1 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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