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- PDB-7roy: The structure of the Fem1B:FNIP1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7roy
タイトルThe structure of the Fem1B:FNIP1 complex
要素
  • Folliculin-interacting protein 1
  • Protein fem-1 homolog B
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / Redox sensor / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


Amino acids regulate mTORC1 / regulation of ubiquitin-protein transferase activity / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / positive regulation of B cell apoptotic process / regulation of pro-B cell differentiation / branching involved in prostate gland morphogenesis / immature B cell differentiation / Neddylation / ATPase inhibitor activity / regulation of DNA damage checkpoint ...Amino acids regulate mTORC1 / regulation of ubiquitin-protein transferase activity / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / positive regulation of B cell apoptotic process / regulation of pro-B cell differentiation / branching involved in prostate gland morphogenesis / immature B cell differentiation / Neddylation / ATPase inhibitor activity / regulation of DNA damage checkpoint / death receptor binding / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of TOR signaling / epithelial cell maturation / positive regulation of TOR signaling / TOR signaling / cellular response to starvation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / regulation of protein phosphorylation / positive regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / protein-folding chaperone binding / protein ubiquitination / positive regulation of protein phosphorylation / lysosomal membrane / apoptotic process / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain / Folliculin-interacting protein C-terminus / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile. / Domain of unknown function DUF3447 ...Folliculin-interacting protein family / Folliculin-interacting protein, N-terminal domain / Folliculin-interacting protein, middle domain / Folliculin-interacting protein, C-terminal domain / Folliculin-interacting protein N-terminus / Folliculin-interacting protein middle domain / Folliculin-interacting protein C-terminus / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile. / Domain of unknown function DUF3447 / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Folliculin-interacting protein 1 / Protein fem-1 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Gee, C.L. / Mena, E.L. / Manford, A.G. / Rape, M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
American Cancer SocietyPF1521501DCC 米国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: Structural basis and regulation of the reductive stress response.
著者: Manford, A.G. / Mena, E.L. / Shih, K.Y. / Gee, C.L. / McMinimy, R. / Martinez-Gonzalez, B. / Sherriff, R. / Lew, B. / Zoltek, M. / Rodriguez-Perez, F. / Woldesenbet, M. / Kuriyan, J. / Rape, M.
履歴
登録2021年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein fem-1 homolog B
B: Protein fem-1 homolog B
C: Protein fem-1 homolog B
D: Protein fem-1 homolog B
G: Folliculin-interacting protein 1
H: Folliculin-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,93618
ポリマ－176,4596
非ポリマー1,47612
水30617
1
A: Protein fem-1 homolog B
D: Protein fem-1 homolog B
G: Folliculin-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,9689
ポリマ－88,2303
非ポリマー7386
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein fem-1 homolog B
C: Protein fem-1 homolog B
H: Folliculin-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,9689
ポリマ－88,2303
非ポリマー7386
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)164.475, 164.475, 465.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Space group name HallI42

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要素

#1: タンパク質
Protein fem-1 homolog B / FEM1b / FEM1-beta / Fem-1-like death receptor-binding protein alpha / Fem-1-like in apoptotic ...FEM1b / FEM1-beta / Fem-1-like death receptor-binding protein alpha / Fem-1-like in apoptotic pathway protein alpha / F1A-alpha / mt-Fem


分子量: 42362.277 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fem1b, F1aa, Kiaa0396 / プラスミド: pETDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: Q9Z2G0
#2: タンパク質・ペプチド Folliculin-interacting protein 1


分子量: 3504.970 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fnip1, Kiaa1961 / プラスミド: pETDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: Q68FD7
#3: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: FEM1B-FNIP1 complex (20 mg/mL) was mixed in a 1:1 ratio with the reservoir solution containing 6% isopropanol, 150 mM NaCl, and 100 mM HEPES-NaOH pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.194992 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月24日
詳細: Flat bent collimating Rh coated mirror, toroidal focussing mirror
放射モノクロメーター: Si (111) DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.194992 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→49.33 Å / Num. obs: 70955 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 27.3 % / Biso Wilson estimate: 74.65 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.064 / Rrim(I) all: 0.334 / Rsym value: 0.321 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 25.8 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 4478 / CC1/2: 0.452 / Rpim(I) all: 0.979 / Rrim(I) all: 4.993 / Rsym value: 4.776 / Χ2: 0.99 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
Aimless0.7.4データスケーリング
CRANK22.0.207位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→49.33 Å / SU ML: 0.4521 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 25.736 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2304 6777 5.01 %
Rwork0.2063 128369 -
obs0.2075 135146 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→49.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12082 0 68 17 12167
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001712388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.438716783
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03741887
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00282170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.55437440
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.930.37842240.364300X-RAY DIFFRACTION100
2.93-2.970.35472180.33764260X-RAY DIFFRACTION99.98
2.97-30.32622400.32444235X-RAY DIFFRACTION100
3-3.040.37472070.32254307X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.080.34132300.3284278X-RAY DIFFRACTION99.96
3.08-3.120.36032330.32624222X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.170.34722450.3234353X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.220.29652420.30294224X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.270.35122200.30644299X-RAY DIFFRACTION99.96
3.27-3.320.31592340.28284258X-RAY DIFFRACTION99.98
3.32-3.380.2952290.27534314X-RAY DIFFRACTION100
3.38-3.440.28492340.2614262X-RAY DIFFRACTION99.89
3.44-3.50.29241980.25174276X-RAY DIFFRACTION99.96
3.5-3.580.28742430.23494301X-RAY DIFFRACTION100
3.58-3.650.24541960.23464272X-RAY DIFFRACTION99.87
3.65-3.740.25122270.22894278X-RAY DIFFRACTION100
3.74-3.830.23132260.20914302X-RAY DIFFRACTION100
3.83-3.940.24262530.19564234X-RAY DIFFRACTION100
3.94-4.050.20382310.19434260X-RAY DIFFRACTION100
4.05-4.180.21962180.17894291X-RAY DIFFRACTION100
4.18-4.330.20592090.16974341X-RAY DIFFRACTION100
4.33-4.50.18192190.16884223X-RAY DIFFRACTION100
4.5-4.710.19262300.1574351X-RAY DIFFRACTION99.98
4.71-4.960.18082330.16034200X-RAY DIFFRACTION99.98
4.96-5.270.1951950.16354336X-RAY DIFFRACTION99.96
5.27-5.670.20612380.17744274X-RAY DIFFRACTION100
5.67-6.240.2252270.19474279X-RAY DIFFRACTION100
6.24-7.150.20092120.17734315X-RAY DIFFRACTION99.96
7.15-8.990.1762460.14464244X-RAY DIFFRACTION100
8.99-49.330.16932200.17864280X-RAY DIFFRACTION99.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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