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- PDB-7rnd: Crystal structure of caspase-3 with inhibitor Ac-VDPVD-CHO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rnd
タイトルCrystal structure of caspase-3 with inhibitor Ac-VDPVD-CHO
要素
  • Ac-VDPVD-CHO
  • Caspase-3 subunit p12
  • Caspase-3 subunit p17
キーワードHYDROLASE / Hydrolase/Hydrolase Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / caspase-3 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / NADE modulates death signalling / luteolysis ...Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / caspase-3 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / glial cell apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / : / cellular response to staurosporine / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Apoptosis induced DNA fragmentation / : / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / death receptor binding / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Signaling by Hippo / axonal fasciculation / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / : / regulation of synaptic vesicle cycle / fibroblast apoptotic process / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / negative regulation of cytokine production / Other interleukin signaling / execution phase of apoptosis / positive regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of B cell proliferation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of activated T cell proliferation / T cell homeostasis / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / B cell homeostasis / negative regulation of cell cycle / protein maturation / response to X-ray / response to tumor necrosis factor / cell fate commitment / response to amino acid / Pyroptosis / regulation of macroautophagy / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to glucose / response to glucocorticoid / response to UV / keratinocyte differentiation / striated muscle cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / enzyme activator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / apoptotic signaling pathway / hippocampus development / response to nicotine / sensory perception of sound / regulation of protein stability / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / neuron differentiation / protein processing / response to wounding / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / peptidase activity / heart development / protease binding / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / DNA damage response / protein-containing complex binding / apoptotic process / glutamatergic synapse / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. ...Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者McCue, W. / Finzel, B.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)5R01AG062199-03 米国
引用ジャーナル: Acs Pharmacol Transl Sci / 年: 2022
タイトル: Structure-Based Design and Biological Evaluation of Novel Caspase-2 Inhibitors Based on the Peptide AcVDVAD-CHO and the Caspase-2-Mediated Tau Cleavage Sequence YKPVD314.
著者: Bresinsky, M. / Strasser, J.M. / Vallaster, B. / Liu, P. / McCue, W.M. / Fuller, J. / Hubmann, A. / Singh, G. / Nelson, K.M. / Cuellar, M.E. / Wilmot, C.M. / Finzel, B.C. / Ashe, K.H. / Walters, M.A. / Pockes, S.
履歴
登録2021年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02023年6月28日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 3.02024年2月7日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_poly_seq_scheme / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id
改定 3.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-3 subunit p17
B: Caspase-3 subunit p12
C: Caspase-3 subunit p17
D: Caspase-3 subunit p12
F: Ac-VDPVD-CHO
G: Ac-VDPVD-CHO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7586
ポリマ－55,7586
非ポリマー00
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15050 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area17250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.306, 68.609, 81.803
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.450, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Caspase-3 subunit p17


分子量: 16067.288 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, CPP32 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42574
#2: タンパク質 Caspase-3 subunit p12


分子量: 11257.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, CPP32 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42574
#3: タンパク質・ペプチド Ac-VDPVD-CHO


分子量: 553.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 16% PEG 6000, 5% glycerol, 100 mM sodium citrate pH 6.5, and 10 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→81.8 Å / Num. obs: 29692 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 12 / Num. measured all: 101555 / Scaling rejects: 35
反射 シェル解像度: 2.15→2.27 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.294 / Num. unique obs: 4260 / CC1/2: 0.93 / Rpim(I) all: 0.194 / Rrim(I) all: 0.354 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.19.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
AutoProcessデータ削減
PHASER位相決定
JDirectorデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H65

2h65


解像度: 2.15→42.7 Å / SU ML: 0.2362 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.717
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2218 1421 4.79 %
Rwork0.1687 28218 -
obs0.1712 29639 97.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→42.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3810 0 0 151 3961
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00743955
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.35875333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0572580
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0065685
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7916531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.230.27521450.2022779X-RAY DIFFRACTION96.79
2.23-2.320.27991370.19422762X-RAY DIFFRACTION96.34
2.32-2.420.25811520.18842772X-RAY DIFFRACTION96.66
2.42-2.550.26951310.18462846X-RAY DIFFRACTION97.73
2.55-2.710.22081310.19092829X-RAY DIFFRACTION97.95
2.71-2.920.2691480.19482827X-RAY DIFFRACTION97.99
2.92-3.210.2361560.18762812X-RAY DIFFRACTION97.86
3.21-3.680.22261510.15652839X-RAY DIFFRACTION97.55
3.68-4.630.15591230.13462833X-RAY DIFFRACTION96.76
4.63-42.70.19861470.15912919X-RAY DIFFRACTION98.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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