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- PDB-7rip: RNA polymerase II elongation complex with hairpin polyamide Py-Im... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7rip | ||||||
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Title | RNA polymerase II elongation complex with hairpin polyamide Py-Im 1, scaffold 1 soaked with CTP | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | DNA BINDING PROTEIN/DNA/RNA / RNA polymerase II / elongation complex / polyamide / small molecule / TRANSCRIPTION / DNA BINDING PROTEIN-DNA-RNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening ...RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase II transcription / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase III activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / translesion synthesis / RNA polymerase II activity / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase / peroxisome / ribosome biogenesis / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / protein dimerization activity / mRNA binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Model details | RNA polymerase II, 5-guanidinohydantoin, elongation complex, DNA lesion | ||||||
![]() | Oh, J. / Dervan, P.B. / Wang, D. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: RNA polymerase II trapped on a molecular treadmill: Structural basis of persistent transcriptional arrest by a minor groove DNA binder. Authors: Oh, J. / Jia, T. / Xu, J. / Chong, J. / Dervan, P.B. / Wang, D. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 125.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 172.3 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7rilC ![]() 7rimSC ![]() 7riqC ![]() 7riwC ![]() 7rixC ![]() 7riyC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 1 types, 1 molecules R
#1: RNA chain | Mass: 3240.012 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
---|
-DNA chain , 2 types, 2 molecules TN
#2: DNA chain | Mass: 9092.825 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
---|---|
#3: DNA chain | Mass: 6257.069 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 5 types, 5 molecules ABCIK
#4: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P04050, DNA-directed RNA polymerase |
---|---|
#5: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P08518, DNA-directed RNA polymerase |
#6: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P16370 |
#10: Protein | Mass: 14308.161 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P27999 |
#12: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P38902 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#7: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20434 |
---|---|
#8: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20435 |
#9: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20436 |
#11: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P22139 |
#13: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P40422 |
-Non-polymers , 4 types, 11 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/5N0.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/PPV.gif)
![](data/chem/img/5N0.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/PPV.gif)
#14: Chemical | ChemComp-MG / | ||
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#15: Chemical | ChemComp-5N0 / | ||
#16: Chemical | ChemComp-ZN / #17: Chemical | ChemComp-PPV / | |
-Details
Has ligand of interest | Y |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.65 Å3/Da / Density % sol: 66.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 390mM (NH4)2HPO4/NaH2PO4, pH 6.5, 5mM dioxane, 5mM DTT, 10-12% PEG6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Aug 23, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.27→49.23 Å / Num. obs: 107923 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 90.98 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.38 / Rpim(I) all: 0.147 / Rrim(I) all: 0.408 / Net I/σ(I): 6.7 / Num. measured all: 829562 / Scaling rejects: 27 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 7RIM Resolution: 3.3→49.225 Å / SU ML: 0.56 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 31.38 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 312.41 Å2 / Biso mean: 111.4559 Å2 / Biso min: 36.59 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.3→49.225 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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