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Yorodumi- PDB-6uq0: RNA polymerase II elongation complex with 5-guanidinohydantoin le... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6uq0 | ||||||
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Title | RNA polymerase II elongation complex with 5-guanidinohydantoin lesion in state 4 | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION/RNA/DNA / RNA polymerase II / 5-guanidinohydantoin / elongation complex / DNA lesion / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-RNA-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / termination of RNA polymerase II transcription / RNA Polymerase II Promoter Escape ...RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / termination of RNA polymerase II transcription / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA-templated transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / termination of RNA polymerase III transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II activity / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase II, core complex / translesion synthesis / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / cytoplasmic stress granule / ribosome biogenesis / peroxisome / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / protein dimerization activity / mRNA binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.56 Å | ||||||
Authors | Oh, J. / Wang, D. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2020 Title: RNA polymerase II stalls on oxidative DNA damage via a torsion-latch mechanism involving lone pair-pi and CH-pi interactions. Authors: Oh, J. / Fleming, A.M. / Xu, J. / Chong, J. / Burrows, C.J. / Wang, D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6uq0.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6uq0.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6uq0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6uq0_validation.pdf.gz | 573.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6uq0_full_validation.pdf.gz | 676.9 KB | Display | |
Data in XML | 6uq0_validation.xml.gz | 130.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6uq0_validation.cif.gz | 177.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uq/6uq0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uq/6uq0 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6upxC 6upyC 6upzC 6uq1C 6uq2C 6uq3C 6bloS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-RNA chain , 1 types, 1 molecules R
#1: RNA chain | Mass: 3264.036 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-DNA chain , 2 types, 2 molecules TN
#2: DNA chain | Mass: 8745.599 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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#3: DNA chain | Mass: 5663.694 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 5 types, 5 molecules ABCIK
#4: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P04050, DNA-directed RNA polymerase |
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#5: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P08518, DNA-directed RNA polymerase |
#6: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P16370 |
#10: Protein | Mass: 14308.161 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P27999 |
#12: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P38902 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#7: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20434 |
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#8: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20435 |
#9: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20436 |
#11: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P22139 |
#13: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P40422 |
-Non-polymers , 2 types, 9 molecules
#14: Chemical | ChemComp-ZN / #15: Chemical | ChemComp-MG / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.65 Å3/Da / Density % sol: 66.27 % / Mosaicity: 0.19 ° |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 390mM (NH4)2HPO4/NaH2PO4, pH 6.5, 5mM dioxane, 5mM DTT, 10-12% PEG6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.2 / Wavelength: 0.97665 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 23, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97665 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.56→49.7 Å / Num. obs: 83440 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 75.6 Å2 / CC1/2: 0.933 / Rmerge(I) obs: 0.684 / Rpim(I) all: 0.279 / Rrim(I) all: 0.74 / Net I/σ(I): 3.7 / Num. measured all: 580773 / Scaling rejects: 12 |
Reflection shell | Resolution: 3.56→3.63 Å / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 2.794 / Num. measured all: 32694 / Num. unique obs: 4552 / CC1/2: 0.303 / Rpim(I) all: 1.12 / Rrim(I) all: 3.012 / Net I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6BLO Resolution: 3.56→49.697 Å / SU ML: 0.52 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.47
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 275.83 Å2 / Biso mean: 91.5959 Å2 / Biso min: 15.56 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.56→49.697 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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