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Yorodumi- PDB-7kef: RNA polymerase II elongation complex with unnatural base dTPT3, r... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7kef | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | RNA polymerase II elongation complex with unnatural base dTPT3, rNaM in swing state | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION/DNA/RNA / RNA polymerase II / elongation complex / unnatural base / TPT3 / NAM / swing state / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-DNA-RNA complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationRNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / termination of RNA polymerase II transcription / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape ...RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / termination of RNA polymerase II transcription / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA-templated transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Estrogen-dependent gene expression / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / transcription by RNA polymerase III / Dual incision in TC-NER / translesion synthesis / RNA polymerase I complex / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase III complex / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I / transcription-coupled nucleotide-excision repair / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / ribonucleoside binding / DNA-directed RNA polymerase / cytoplasmic stress granule / DNA-directed RNA polymerase activity / peroxisome / ribosome biogenesis / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / protein dimerization activity / mRNA binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() synthetic construct (others) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.89 Å | ||||||
| Model details | RNA polymerase II, 5-guanidinohydantoin, elongation complex, DNA lesion | ||||||
Authors | Oh, J. / Wang, D. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nat.Chem.Biol. / Year: 2021Title: Transcriptional processing of an unnatural base pair by eukaryotic RNA polymerase II. Authors: Oh, J. / Shin, J. / Unarta, I.C. / Wang, W. / Feldman, A.W. / Karadeema, R.J. / Xu, L. / Xu, J. / Chong, J. / Krishnamurthy, R. / Huang, X. / Romesberg, F.E. / Wang, D. | ||||||
| History |
|
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7kef.cif.gz | 1.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7kef.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7kef.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7kef_validation.pdf.gz | 940.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7kef_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
| Data in XML | 7kef_validation.xml.gz | 130.5 KB | Display | |
| Data in CIF | 7kef_validation.cif.gz | 177.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/7kef ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ke/7kef | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7kedC ![]() 7keeC ![]() 2e2jS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
| ||||||||
| Components on special symmetry positions |
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Components
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 5 types, 5 molecules ABCIK
| #1: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P04050, DNA-directed RNA polymerase |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P08518, DNA-directed RNA polymerase |
| #3: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P16370 |
| #7: Protein | Mass: 14308.161 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P27999 |
| #9: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P38902 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
| #4: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20434 |
|---|---|
| #5: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20435 |
| #6: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20436 |
| #8: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P22139 |
| #10: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P40422 |
-RNA chain , 1 types, 1 molecules R
| #11: RNA chain | Mass: 3264.036 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
|---|
-DNA chain , 2 types, 2 molecules TN
| #12: DNA chain | Mass: 8895.848 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
|---|---|
| #13: DNA chain | Mass: 4920.188 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
-Non-polymers , 3 types, 10 molecules 




| #14: Chemical | ChemComp-ZN / #15: Chemical | ChemComp-MG / | #16: Chemical | ChemComp-WC4 / ( | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.61 Å3/Da / Density % sol: 65.95 % / Mosaicity: 0.31 ° |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 390mM (NH4)2HPO4/NaH2PO4, pH 6.5, 5mM dioxane, 5mM DTT, 10-12% PEG6000 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 28, 2019 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.89→48.701 Å / Num. obs: 63384 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 107.58 Å2 / CC1/2: 0.904 / Rmerge(I) obs: 1.008 / Rpim(I) all: 0.4 / Rrim(I) all: 1.085 / Net I/σ(I): 2.5 |
| Reflection shell | Resolution: 3.89→3.99 Å / Redundancy: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 5.216 / Num. measured all: 33419 / Num. unique obs: 4484 / CC1/2: 0.296 / Rpim(I) all: 2.049 / Rrim(I) all: 5.607 / Net I/σ(I) obs: 0.4 / % possible all: 99.9 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 2e2j Resolution: 3.89→48.7 Å / SU ML: 0.65 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 35.14 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 277.75 Å2 / Biso mean: 115.2594 Å2 / Biso min: 48.05 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.89→48.7 Å
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
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X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
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