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万見
- PDB-7rfd: E. coli peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, mutant Phe4Ala Phe27... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rfd
タイトルE. coli peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, mutant Phe4Ala Phe27CF3-Phe/Phe98CF3-Phe
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードISOMERASE / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Non-canonical amino acids / Trifluoromethyl-phenylalanine
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, E. coli cyclophilin A-like / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Frkic, R.L. / Otting, G. / Jackson, C.J.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)FL170100019 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP210100088 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2021
タイトル: Through-Space Scalar 19 F- 19 F Couplings between Fluorinated Noncanonical Amino Acids for the Detection of Specific Contacts in Proteins.
著者: Orton, H.W. / Qianzhu, H. / Abdelkader, E.H. / Habel, E.I. / Tan, Y.J. / Frkic, R.L. / Jackson, C.J. / Huber, T. / Otting, G.
履歴
登録2021年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0631
ポリマ－19,0631
非ポリマー00
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.891, 34.891, 210.047
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase


分子量: 19063.230 Da / 分子数: 1 / 変異: F4A, F27CF3-Phe, F98CF3-Phe / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ppiB, ppiA / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: J7QN08, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.82 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 40% PEG 3350, 0.1M Tris-HCl (pH 8.0), 0.2M Sodium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.549
11-K, -H, -L20.451
反射解像度: 1.35→35.01 Å / Num. obs: 31687 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.2 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.249 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.257 / Net I/σ(I): 13.1 / Num. measured all: 545282 / Scaling rejects: 160
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.35-1.379.43.8321454015390.4261.2534.0411.3100
7.39-35.0119.10.05541222160.9980.0130.05743.299.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
Aimless0.7.7データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7N3J

7n3j


解像度: 1.35→35.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.973 / SU B: 0.406 / SU ML: 0.018 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.009 / ESU R Free: 0.01 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.149 1632 5.2 %RANDOM
Rwork0.1218 ---
obs0.1232 29926 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 44.78 Å2 / Biso mean: 13.181 Å2 / Biso min: 6.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.77 Å2-0 Å2
3---3.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.35→35.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1337 0 0 189 1526
Biso mean---24.29 -
残基数----170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0131380
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171249
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1911.6371870
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.591.5882876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2035171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.39923.675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.07215225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.555156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2179
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021603
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02325
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 112 -
Rwork0.205 2198 -
all-2310 -
obs--99.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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