+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7rej | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Tailspike protein 4 (TSP4) from phage CBA120, residues 1-335, obtained in the presence of NaK-Tartrate | ||||||
要素 | Tailspike protein | ||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN / tailspike protein-protein interaction / TSP4 attachment to the tail baseplate / triple beta-helix / beta jellyroll | ||||||
機能・相同性 | Tail spike TSP1/Gp66, N-terminal domain / Tail spike TSP1/Gp66 receptor binding N-terminal domain / IMIDAZOLE / Tailspike protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Escherichia virus CBA120 (ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Chao, K. / Shang, X. / Grenfield, J. / Linden, S.B. / Nelson, D.C. / Herzberg, O. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022 タイトル: Structure of Escherichia coli O157:H7 bacteriophage CBA120 tailspike protein 4 baseplate anchor and tailspike assembly domains (TSP4-N). 著者: Chao, K.L. / Shang, X. / Greenfield, J. / Linden, S.B. / Alreja, A.B. / Nelson, D.C. / Herzberg, O. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7rej.cif.gz | 229.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb7rej.ent.gz | 186.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7rej.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7rej_validation.pdf.gz | 455.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 7rej_full_validation.pdf.gz | 469 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7rej_validation.xml.gz | 23.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7rej_validation.cif.gz | 31.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/re/7rej ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/re/7rej | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||
単位格子 |
| |||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36320.750 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1-335) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia virus CBA120 (ウイルス) 遺伝子: orf213 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G3M192 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.34 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.8 詳細: 1 M potassium sodium tartrate, 0.2 M sodium chloride, 0.1 M imidazole, pH 7.8 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月3日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: double crystal monochromato / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0332 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→27.37 Å / Num. obs: 25427 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 52 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 5.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.85 / Num. unique obs: 2897 / % possible all: 98.8 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: SeMet TSP4-N(1-335) structure 解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 26.051 / SU ML: 0.244 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.554 / ESU R Free: 0.274 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 193.16 Å2 / Biso mean: 80.295 Å2 / Biso min: 29.86 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.6→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.6→2.666 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|