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- PDB-7rej: Tailspike protein 4 (TSP4) from phage CBA120, residues 1-335, obt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rej
タイトルTailspike protein 4 (TSP4) from phage CBA120, residues 1-335, obtained in the presence of NaK-Tartrate
要素Tailspike protein
キーワードVIRAL PROTEIN / tailspike protein-protein interaction / TSP4 attachment to the tail baseplate / triple beta-helix / beta jellyroll
機能・相同性Tail spike TSP1/Gp66, N-terminal domain / Tail spike TSP1/Gp66 receptor binding N-terminal domain / IMIDAZOLE / Tailspike protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia virus CBA120 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chao, K. / Shang, X. / Grenfield, J. / Linden, S.B. / Nelson, D.C. / Herzberg, O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM110202 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Structure of Escherichia coli O157:H7 bacteriophage CBA120 tailspike protein 4 baseplate anchor and tailspike assembly domains (TSP4-N).
著者: Chao, K.L. / Shang, X. / Greenfield, J. / Linden, S.B. / Alreja, A.B. / Nelson, D.C. / Herzberg, O.
履歴
登録2021年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tailspike protein
B: Tailspike protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,7804
ポリマ－72,6422
非ポリマー1382
水55831
1
A: Tailspike protein
ヘテロ分子

A: Tailspike protein
ヘテロ分子

A: Tailspike protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,1706
ポリマ－108,9623
非ポリマー2073
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_355-y-2,x-y,z1
crystal symmetry operation3_335-x+y-2,-x-2,z1
Buried area18360 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area42300 Å2
手法PISA
2
B: Tailspike protein
ヘテロ分子

B: Tailspike protein
ヘテロ分子

B: Tailspike protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,1706
ポリマ－108,9623
非ポリマー2073
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-y-1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_445-x+y-1,-x-1,z1
Buried area15320 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area33140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.030, 78.030, 326.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-509-

HOH

21A-512-

HOH

31A-514-

HOH

41B-504-

HOH

51B-510-

HOH

61B-511-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tailspike protein


分子量: 36320.750 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1-335) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia virus CBA120 (ウイルス)
遺伝子: orf213 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G3M192
#2: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.34 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.8
詳細: 1 M potassium sodium tartrate, 0.2 M sodium chloride, 0.1 M imidazole, pH 7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromato / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→27.37 Å / Num. obs: 25427 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 52 Å2 / CC1/2: 0.987 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.85 / Num. unique obs: 2897 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SeMet TSP4-N(1-335) structure

解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 26.051 / SU ML: 0.244 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.554 / ESU R Free: 0.274 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2294 1117 5 %RANDOM
Rwork0.2045 ---
obs0.2056 21436 98.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 193.16 Å2 / Biso mean: 80.295 Å2 / Biso min: 29.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.73 Å20.36 Å20 Å2
2--0.73 Å20 Å2
3----2.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4281 0 10 31 4322
Biso mean--59.4 51.59 -
残基数----576
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0134392
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0173846
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8451.656016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5091.5638976
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7955573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.86424190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.38815629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1941515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2610
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.025020
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02861
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 64 -
Rwork0.336 1575 -
all-1639 -
obs--98.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7202-0.99751.13692.2007-0.11216.4207-0.0835-0.3289-0.03090.5077-0.0547-0.2886-0.17420.40420.13810.3638-0.0621-0.0070.43450.03670.1247-73.825-44.263-70.351
21.84920.6446-0.82814.0637-1.7981.86430.0592-0.3524-0.11940.4554-0.1471-0.3217-0.17370.250.0880.0594-0.0023-0.03350.0994-0.00950.1187-64.813-57.03-25.21
33.4474-0.4274-0.29897.7702-2.01574.2612-0.049-0.2096-0.03980.4969-0.0069-0.5232-0.0260.21390.0560.5538-0.0231-0.07030.73230.02610.8504-65.155-40.6585.861
42.21250.3028-0.77633.0405-2.37465.682-0.1-0.0520.2078-0.0547-0.1462-0.0775-0.06780.09210.24610.0430.0198-0.02170.0196-0.0060.0401-36.906-18.65-6.404
54.27170.99670.27034.36490.87242.3393-0.14140.9620.2161-1.00440.11390.6012-0.2579-0.27050.02740.28030.0241-0.07490.28440.04870.2333-54.495-13.657-54.913
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 75
2X-RAY DIFFRACTION2A76 - 256
3X-RAY DIFFRACTION3A265 - 335
4X-RAY DIFFRACTION4B4 - 75
5X-RAY DIFFRACTION5B76 - 255

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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