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万見
- PDB-7raw: Domain 1 of Starch adherence system protein 20 (Sas20) from Rumin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7raw
タイトルDomain 1 of Starch adherence system protein 20 (Sas20) from Ruminococcus bromii
要素Dockerin domain-containing protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Starch-binding protein domain in the Ruminococcus bromii amylosome protein Sas20
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dockerin domain / Dockerin domain profile. / Dockerin type I domain / Dockerin type I repeat / Dockerin domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Dockerin domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Ruminococcus bromii L2-63 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cerqueira, F.M. / Koropatkin, N.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31 GM137488 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Sas20 is a highly flexible starch-binding protein in the Ruminococcus bromii cell-surface amylosome.
著者: Cerqueira, F.M. / Photenhauer, A.L. / Doden, H.L. / Brown, A.N. / Abdel-Hamid, A.M. / Morais, S. / Bayer, E.A. / Wawrzak, Z. / Cann, I. / Ridlon, J.M. / Hopkins, J.B. / Koropatkin, N.M.
履歴
登録2021年7月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.journal_volume / _citation_author.name
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dockerin domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7813
ポリマ－27,5241
非ポリマー2562
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.032, 130.032, 130.032
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-490-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dockerin domain-containing protein


分子量: 27524.311 Da / 分子数: 1 / 断片: Domain 1 of Doc20 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ruminococcus bromii L2-63 (バクテリア)
株: L2-63 / 遺伝子: RBL236_01231 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2N0URA4
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.3 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.024M 1,6-Hexanediol; 0.024M 1-Butanol 0.024M 1,2-Propanediol; 0.024M 2-Propanol; 0.024M 1,4-Butanediol; 0.024M 1,3-Propanediol; 0.1M Imidazole; 0.1M MES monohydrate; 20% PEG 500 MME; 10% PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.099→41.12 Å / Num. obs: 21541 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.8 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 0.977 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
2.1-2.14132.31110510.4310.6652.4060.885
2.14-2.1814.11.98810560.5610.5482.0620.882
2.18-2.22151.61310780.6990.431.670.865
2.22-2.26151.39110690.7720.3711.440.869
2.26-2.3115.11.19610630.8150.3181.2370.866
2.31-2.37151.00510640.8530.2681.0410.88
2.37-2.42150.83510760.8880.2220.8640.864
2.42-2.4915.10.65710630.9340.1750.680.877
2.49-2.5615.10.5210800.9620.1380.5380.891
2.56-2.6515.10.4210610.9690.1110.4340.881
2.65-2.7415.10.29310730.9820.0780.3030.921
2.74-2.8515.10.22310690.990.0590.2310.945
2.85-2.98150.15510920.9950.0410.161.017
2.98-3.1415.10.10910610.9960.0290.1131.111
3.14-3.33150.08310730.9980.0220.0861.114
3.33-3.59150.06810870.9980.0180.071.259
3.59-3.9514.90.05910810.9990.0160.0611.343
3.95-4.5214.90.0511050.9990.0130.0521.291
4.52-5.6914.80.04110990.9990.0110.0421.027
5.69-3014.10.03211400.9990.0090.0330.712

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→30 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 1995 9.27 %
Rwork0.1768 19527 -
obs0.1802 21522 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 155.61 Å2 / Biso mean: 65.7003 Å2 / Biso min: 27.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1793 0 41 111 1945
Biso mean--98.82 55.98 -
残基数----235
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.1-2.15140.32421440.28111388
2.1514-2.20960.28111420.24251385
2.2096-2.27460.29561360.22531359
2.2746-2.3480.24431410.21741382
2.348-2.43190.26421420.21561380
2.4319-2.52930.22961440.19831388
2.5293-2.64440.23941380.20111380
2.6444-2.78380.2071450.19831395
2.7838-2.95810.31081400.20531405
2.9581-3.18640.28271420.19891388
3.1864-3.50690.22731420.19831388
3.5069-4.0140.19971410.16321410
4.014-5.05580.17551460.13961418
5.0558-300.16511520.15141461
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.1371 Å / Origin y: 10.2686 Å / Origin z: -21.3276 Å
111213212223313233
T0.4595 Å2-0.0711 Å2-0.0449 Å2-0.2946 Å20.036 Å2--0.3962 Å2
L2.6012 °2-0.6374 °2-0.012 °2-3.8273 °2-1.2922 °2--1.9236 °2
S0.0344 Å °-0.0933 Å °0.2914 Å °0.3997 Å °-0.1786 Å °-0.518 Å °-0.526 Å °0.2829 Å °0.0735 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 237
2X-RAY DIFFRACTION1allA301 - 401
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 138

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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