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- PDB-7rab: Crystal structure of a dodecameric multicopper oxidase from M. hy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rab
タイトルCrystal structure of a dodecameric multicopper oxidase from M. hydrothermalis in a cubic lattice
要素multicopper oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / multicopper oxidase thermophile dodecamer laccase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / 亜硝酸レダクターゼ (NO形成) / nitrite reductase (NO-forming) activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Copper-containing nitrite reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Marinithermus hydrothermalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Georgiadis, M.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Crystal structures of a dodecameric multicopper oxidase from Marinithermus hydrothermalis.
著者: Paavola, J.L. / Battistin, U. / Ogata, C.M. / Georgiadis, M.M.
履歴
登録2021年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: multicopper oxidase
B: multicopper oxidase
C: multicopper oxidase
D: multicopper oxidase
E: multicopper oxidase
F: multicopper oxidase
G: multicopper oxidase
H: multicopper oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)316,60932
ポリマ－315,3988
非ポリマー1,21124
水11,151619
1
A: multicopper oxidase
C: multicopper oxidase
E: multicopper oxidase
H: multicopper oxidase
ヘテロ分子

A: multicopper oxidase
C: multicopper oxidase
E: multicopper oxidase
H: multicopper oxidase
ヘテロ分子

A: multicopper oxidase
C: multicopper oxidase
E: multicopper oxidase
H: multicopper oxidase
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The protein elutes with a molecular weight that is larger than a trimer but smaller than a hexamer. Within the asymmetric unit, there are 8 molecules; two trimers and two ...根拠: gel filtration, The protein elutes with a molecular weight that is larger than a trimer but smaller than a hexamer. Within the asymmetric unit, there are 8 molecules; two trimers and two single subunits. These chains along with symmetry mates generate two dodecamers in the A.U. Each single subunit (chains F and A) with its symmetry mates comprises a second trimer. Symmetry mates of each trimer (CEH or BGD) make up the remaining two trimers that form a dodecamer.
  • 475 kDa, 12 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)474,91448
ポリマ－473,09712
非ポリマー1,81736
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544-z,x-1/2,-y-1/21
crystal symmetry operation11_545y+1/2,-z-1/2,-x1
手法PISA
2
B: multicopper oxidase
D: multicopper oxidase
F: multicopper oxidase
G: multicopper oxidase
ヘテロ分子

B: multicopper oxidase
D: multicopper oxidase
F: multicopper oxidase
G: multicopper oxidase
ヘテロ分子

B: multicopper oxidase
D: multicopper oxidase
F: multicopper oxidase
G: multicopper oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)474,91448
ポリマ－473,09712
非ポリマー1,81736
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)224.241, 224.241, 224.241
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-563-

HOH

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要素

#1: タンパク質
multicopper oxidase /


分子量: 39424.773 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Marinithermus hydrothermalis (バクテリア)
遺伝子: Marky_0543 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: F2NNS0, ラッカーゼ
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 619 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES 7.5, 25% PEG 335
PH範囲: 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 1.37623 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.37623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.915→129.47 Å / Num. obs: 284806 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 39 % / Biso Wilson estimate: 27.16 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.173 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 99.8

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs
1.92-2.0240.21.6041665919414390.9620.2561.6252.5
6.06-129.4738.60.066362861941010.0110.06727.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GDC_A

解像度: 1.92→56.06 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 43.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2983 13962 4.99 %
Rwork0.2701 265961 -
obs0.2715 279923 98.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.94 Å2 / Biso mean: 30.3317 Å2 / Biso min: 15.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.92→56.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19324 0 24 619 19967
Biso mean--47.81 32.46 -
残基数----2392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00720176
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89427544
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.57215944
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062776
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073664
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.92-1.93690.39624420.3633898599
1.9369-1.95970.37444760.3461895499
1.9597-1.98360.3754200.3377900399
1.9836-2.00870.36844910.3366888299
2.0087-2.03510.37614880.3317895799
2.0351-2.0630.38054840.3317891099
2.063-2.09250.35554060.32639027100
2.0925-2.12370.34344730.3182889799
2.1237-2.15690.33464600.3119896999
2.1569-2.19230.32714540.3086884299
2.1923-2.23010.33294430.3029893099
2.2301-2.27060.34784540.2967891899
2.2706-2.31430.30965800.2935881699
2.3143-2.36150.32894960.2842885899
2.3615-2.41290.32344830.2865889999
2.4129-2.4690.33334840.2915884098
2.469-2.53070.35274610.2881883098
2.5307-2.59920.30284580.2902888398
2.5992-2.67560.32074290.2779881097
2.6756-2.7620.32594330.2823882397
2.762-2.86070.32015130.2746881498
2.8607-2.97530.31254780.2825877798
2.9753-3.11070.30684450.2847882397
3.1107-3.27460.31694350.2823874697
3.2746-3.47980.29674210.2715883897
3.4798-3.74840.28974420.262876996
3.7484-4.12550.24974790.233877897
4.1255-4.72220.23244440.2104879796
4.7222-5.94840.25475250.2206884197
5.9484-56.060.23154650.2244874593

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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