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- PDB-7r70: Crystal Structure of the UbArk2C fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r70
タイトルCrystal Structure of the UbArk2C fusion protein
要素Ubiquitin,E3 ubiquitin-protein ligase RNF165
キーワードTRANSFERASE / RING E3 ligase Ubiquitin PTM / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle structure development / forelimb morphogenesis / positive regulation of BMP signaling pathway / motor neuron axon guidance / innervation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants ...muscle structure development / forelimb morphogenesis / positive regulation of BMP signaling pathway / motor neuron axon guidance / innervation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling / Stabilization of p53 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Termination of translesion DNA synthesis / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Regulation of TNFR1 signaling / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase MBR1/2-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Ring finger domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ring finger / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. ...E3 ubiquitin-protein ligase MBR1/2-like / Zinc finger, RING-CH-type / The RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity. / Ring finger domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ring finger / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / E3 ubiquitin-protein ligase ARK2C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.499 Å
データ登録者Paluda, A. / Middleton, A.J. / Mace, P.D. / Day, C.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Royal Society of New Zealand ニュージーランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Ubiquitin and a charged loop regulate the ubiquitin E3 ligase activity of Ark2C.
著者: Paluda, A. / Middleton, A.J. / Rossig, C. / Mace, P.D. / Day, C.L.
履歴
登録2021年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin,E3 ubiquitin-protein ligase RNF165
B: Ubiquitin,E3 ubiquitin-protein ligase RNF165
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,30410
ポリマ－40,6742
非ポリマー6308
水39622
1
A: Ubiquitin,E3 ubiquitin-protein ligase RNF165
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6525
ポリマ－20,3371
非ポリマー3154
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin,E3 ubiquitin-protein ligase RNF165
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6525
ポリマ－20,3371
非ポリマー3154
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)154.470, 154.470, 81.706
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin,E3 ubiquitin-protein ligase RNF165 / Ark2C fused to Ubiquitin


分子量: 20337.104 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GPLGS remained after the tag removal, followed by a ubiquitin fused to Ark2C dN254 connected via a 10 amino acid linker GESGSGGSGS
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC, RNF165 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0CG48, UniProt: Q6ZSG1, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.52 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.6 M tri-sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→44.592 Å / Num. obs: 20455 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 42.8 % / Biso Wilson estimate: 57.91 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.193 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.196 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.49-2.5941.83.198940921410.6020.493.2281.695.2
8.99-44.59320.0351678952410.0060.03691.799.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
Aimless0.6.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDS20190315データ削減
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D0K

5d0k


解像度: 2.499→44.59 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2446 1033 5.07 %
Rwork0.1997 19327 -
obs0.202 20360 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 165.52 Å2 / Biso mean: 72.3875 Å2 / Biso min: 35.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.499→44.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2386 0 1212 22 3620
Biso mean--78.95 57.03 -
残基数----149
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072439
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8833269
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.9041525
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053376
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005413
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.499-2.63050.40791620.3178264199
2.6305-2.79530.30931490.25742706100
2.7953-3.01110.28261410.25022735100
3.0111-3.31410.30981330.22812731100
3.3141-3.79340.22741650.19452739100
3.7934-4.77840.19041320.16262816100
4.7784-44.590.23521510.18712959100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 48.4458 Å / Origin y: -50.0447 Å / Origin z: -0.739 Å
111213212223313233
T0.4889 Å2-0.2566 Å20.0507 Å2-0.6404 Å20.0615 Å2--0.4643 Å2
L0.2966 °2-0.1358 °20.0491 °2-1.4095 °20.7726 °2--1.4097 °2
S0.006 Å °0.1351 Å °0.1311 Å °-0.2744 Å °0.0355 Å °-0.112 Å °-0.4759 Å °0.3809 Å °-0.0359 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA0 - 74
2X-RAY DIFFRACTION1allA86 - 342
3X-RAY DIFFRACTION1allB0 - 73
4X-RAY DIFFRACTION1allB260 - 343
5X-RAY DIFFRACTION1allG2
6X-RAY DIFFRACTION1allG3 - 5
7X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 22
8X-RAY DIFFRACTION1allC401 - 402
9X-RAY DIFFRACTION1allD401 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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