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- PDB-7r66: Structure of Pfp1 protease from Thermococcus thioreducens: large ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r66
タイトルStructure of Pfp1 protease from Thermococcus thioreducens: large unit cell at 1.44 A resolution
要素Peptidase
キーワードHYDROLASE / intracellular / disulfide bonds / catalytic triad / proteasome / bacteria / supersite
機能・相同性: / Deglycase PfpI / PfpI endopeptidase domain profile. / DJ-1/PfpI / DJ-1/PfpI family / Class I glutamine amidotransferase-like / PHOSPHATE ION / Peptidase
機能・相同性情報
生物種Thermococcus thioreducens (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者McPherson, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. / 年: 2017
タイトル: Structure of the Pfp1 protease from a hypothermophilic archer, Thermococcus thioreducens, in two crystal forms
著者: Larson, S.B. / McPherson, A.
履歴
登録2021年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase
B: Peptidase
C: Peptidase
D: Peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,50710
ポリマ－73,8444
非ポリマー6636
水10,773598
1
A: Peptidase
B: Peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2775
ポリマ－36,9222
非ポリマー3553
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area12810 Å2
手法PISA
2
C: Peptidase
D: Peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2305
ポリマ－36,9222
非ポリマー3083
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.030, 151.030, 80.716
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

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要素

#1: タンパク質
Peptidase / intracellular protease


分子量: 18461.092 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus thioreducens (古細菌)
遺伝子: AMR53_10535 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0Q2XKL6
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: hexagonal prisms
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Sitting drop crystallization using Cryschem plates. Drops were equal amounts of a 25 mg / ml protein stock solution in water and the reservoir solution. The reservoir was 1.4 M sodium citrate ...詳細: Sitting drop crystallization using Cryschem plates. Drops were equal amounts of a 25 mg / ml protein stock solution in water and the reservoir solution. The reservoir was 1.4 M sodium citrate at pH 6.5. Crystallization was at room temperature. Drops were 10 ul total starting volume, reservoirs 0.6 ml.
PH範囲: 6.0 - 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1158 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 500K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1158 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→75 Å / Num. obs: 141230 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 47 % / Biso Wilson estimate: 19.95 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.216 / Rpim(I) all: 0.44 / Rrim(I) all: 0.221 / Rsym value: 0.21 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.38→1.4 Å / 冗長度: 19.8 % / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Num. unique obs: 7080 / CC1/2: 0.073 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TXW

5txw


解像度: 1.44→68.69 Å / SU ML: 0.1423 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 18.5948
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1659 6116 4.92 %
Rwork0.1339 118119 -
obs0.1355 124235 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→68.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5196 0 42 598 5836
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01065555
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17367559
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0824848
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0142967
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.64342111
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.460.30682060.29223928X-RAY DIFFRACTION99.95
1.46-1.470.29222300.27033937X-RAY DIFFRACTION99.95
1.47-1.490.32181900.2673970X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.510.31112440.24413880X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.530.27271890.22543930X-RAY DIFFRACTION99.95
1.53-1.550.25182000.2083954X-RAY DIFFRACTION99.98
1.55-1.570.25581970.19024018X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.60.23241840.17243846X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.620.18182040.14893988X-RAY DIFFRACTION99.98
1.62-1.650.17552250.1423903X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.680.20031900.143948X-RAY DIFFRACTION99.93
1.68-1.710.18161830.13043966X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.740.18251960.12353936X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.780.16992000.11793940X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.810.16482060.10923920X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.860.15992460.11513951X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.90.17722040.11663920X-RAY DIFFRACTION99.9
1.9-1.950.19382000.13883930X-RAY DIFFRACTION99.85
1.95-2.010.15872000.10813946X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.080.13842370.10523908X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.150.13542010.10543917X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.240.1421910.10953955X-RAY DIFFRACTION99.66
2.24-2.340.16552160.11243915X-RAY DIFFRACTION99.69
2.34-2.460.13481770.11523958X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.620.15292110.11383943X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.820.14672070.11893913X-RAY DIFFRACTION99.98
2.82-3.10.17812050.13683966X-RAY DIFFRACTION100
3.1-3.550.15082100.12743922X-RAY DIFFRACTION100
3.55-4.470.14091930.12013943X-RAY DIFFRACTION99.98
4.47-68.690.17291740.16533968X-RAY DIFFRACTION99.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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