[日本語] English
万見
- PDB-7qws: Structure of ribosome translating beta-tubulin in complex with TT... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qws
タイトルStructure of ribosome translating beta-tubulin in complex with TTC5 and NAC
要素
  • (60S ribosomal protein ...) x 20
  • (Ribosomal protein ...) x 17
  • 28S rRNA
  • 5.8S rRNA
  • 5S rRNA
  • Nascent chain tubulin beta
  • Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha
  • Ribosomal_L18_c domain-containing protein
  • Ribosomal_L23eN domain-containing protein
  • Tetratricopeptide repeat protein 5
  • Transcription factor BTF3
  • eL42
  • eL43
  • uL30
キーワードRIBOSOME / SRP / NAC / nascent chain / co-translational / Endoplasmic reticulum / co-translational protein targeting / co-translational folding
機能・相同性
機能・相同性情報


nascent polypeptide-associated complex / negative regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle cell apoptotic process / regulation of skeletal muscle fiber development / positive regulation of cell proliferation involved in heart morphogenesis / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / cardiac ventricle development / positive regulation of mRNA catabolic process ...nascent polypeptide-associated complex / negative regulation of protein localization to endoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle cell apoptotic process / regulation of skeletal muscle fiber development / positive regulation of cell proliferation involved in heart morphogenesis / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / cardiac ventricle development / positive regulation of mRNA catabolic process / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / heart trabecula morphogenesis / skeletal muscle tissue regeneration / regulation of G1 to G0 transition / exit from mitosis / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / regulation of translation involved in cellular response to UV / protein-DNA complex disassembly / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / optic nerve development / retinal ganglion cell axon guidance / G1 to G0 transition / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / ubiquitin ligase inhibitor activity / cellular response to actinomycin D / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / rough endoplasmic reticulum / maturation of LSU-rRNA / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / cellular response to starvation / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of translation / wound healing / Regulation of TP53 Activity through Methylation / cellular response to gamma radiation / mRNA 5'-UTR binding / transcription coactivator binding / rRNA processing / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / protein transport / ribosome binding / regulation of translation / retina development in camera-type eye / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytoplasmic vesicle / cytoplasmic translation / in utero embryonic development / cytosolic large ribosomal subunit / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / tRNA binding / transcription coactivator activity / postsynaptic density / protein stabilization / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / ribonucleoprotein complex / translation / DNA repair / mRNA binding / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / synapse / positive regulation of gene expression / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat protein 5, OB fold domain / TTC5, OB fold domain superfamily / Tetratricopeptide repeat protein 5 OB fold domain / Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha / Transcription factor BTF3 / Nascent polypeptide-associated complex NAC domain / NAC A/B domain superfamily / NAC domain / NAC A/B domain profile. / NAC ...Tetratricopeptide repeat protein 5, OB fold domain / TTC5, OB fold domain superfamily / Tetratricopeptide repeat protein 5 OB fold domain / Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha / Transcription factor BTF3 / Nascent polypeptide-associated complex NAC domain / NAC A/B domain superfamily / NAC domain / NAC A/B domain profile. / NAC / Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha-like, UBA domain / HYPK UBA domain / Ribosomal protein L6, N-terminal / Ribosomal protein L6, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L28e / Ribosomal protein L23 / Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / metallochaperone-like domain / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / TRASH domain / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / Ribosomal protein L27e, conserved site / Ribosomal protein L27e signature. / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L19, eukaryotic / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / : / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L6e signature. / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e signature 2. / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal L27e protein family / Ribosomal protein L36e signature. / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein L34e / Ribosomal protein L14e domain / Ribosomal protein L35Ae, conserved site / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L35Ae signature. / TPR repeat region circular profile. / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal Protein L6, KOW domain / Ribosomal protein L7A/L8 / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L6e / 60S ribosomal protein L6E / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L14, KOW motif / Ribosomal protein L37ae / Ribosomal L37ae protein family / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L7, eukaryotic / Ribosomal protein L31e, conserved site / Ribosomal protein L31e signature. / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L30, N-terminal / Ribosomal L30 N-terminal domain / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e / Ribosomal protein L36e / Ribosomal protein L36e domain superfamily / Ribosomal protein L36e / Ribosomal protein L39e / Ribosomal protein L39e domain superfamily / Ribosomal L39 protein / Ribosomal protein L35A / Ribosomal protein L35Ae / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L35A superfamily / Ribosomal protein L32e, conserved site
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein eL42 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL16 ...: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS32 / Large ribosomal subunit protein eL42 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL33 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein eL6 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein eL15 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein eL30 / Transcription factor BTF3 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein eL29 / Large ribosomal subunit protein eL36 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Large ribosomal subunit protein eL27 / Large ribosomal subunit protein eL28 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha / Large ribosomal subunit protein eL19 / Tetratricopeptide repeat protein 5 / Large ribosomal subunit protein eL14 / Large ribosomal subunit protein eL37
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Jomaa, A. / Gamerdinger, M. / Hsieh, H. / Wallisch, A. / Chandrasekaran, V. / Ulusoy, Z. / Scaiola, A. / Hegde, R. / Shan, S. / Ban, N. / Deuerling, E.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation 米国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 米国
German Research Foundation (DFG) 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR) 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Mechanism of signal sequence handover from NAC to SRP on ribosomes during ER-protein targeting.
著者: Ahmad Jomaa / Martin Gamerdinger / Hao-Hsuan Hsieh / Annalena Wallisch / Viswanathan Chandrasekaran / Zeynel Ulusoy / Alain Scaiola / Ramanujan S Hegde / Shu-Ou Shan / Nenad Ban / Elke Deuerling /
要旨: The nascent polypeptide-associated complex (NAC) interacts with newly synthesized proteins at the ribosomal tunnel exit and competes with the signal recognition particle (SRP) to prevent mistargeting ...The nascent polypeptide-associated complex (NAC) interacts with newly synthesized proteins at the ribosomal tunnel exit and competes with the signal recognition particle (SRP) to prevent mistargeting of cytosolic and mitochondrial polypeptides to the endoplasmic reticulum (ER). How NAC antagonizes SRP and how this is overcome by ER targeting signals are unknown. Here, we found that NAC uses two domains with opposing effects to control SRP access. The core globular domain prevented SRP from binding to signal-less ribosomes, whereas a flexibly attached domain transiently captured SRP to permit scanning of nascent chains. The emergence of an ER-targeting signal destabilized NAC's globular domain and facilitated SRP access to the nascent chain. These findings elucidate how NAC hands over the signal sequence to SRP and imparts specificity of protein localization.
履歴
登録2022年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.02022年3月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_nat / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_site.label_seq_id / _entity.formula_weight ..._atom_site.label_seq_id / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12024年7月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-14193
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-14193
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
s: Nascent chain tubulin beta
t: Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha
u: Transcription factor BTF3
A: 60S ribosomal protein L8
b: 60S ribosomal protein L29
B: Ribosomal protein L3
c: 60S ribosomal protein L30
C: 60S ribosomal protein L4
d: Ribosomal protein L31
D: Ribosomal_L18_c domain-containing protein
e: Ribosomal protein L32
E: 60S ribosomal protein L6
f: 60S ribosomal protein L35a
F: uL30
g: 60S ribosomal protein L34
G: 60S ribosomal protein L7a
h: 60S ribosomal protein L35
H: 60S ribosomal protein L9
i: 60S ribosomal protein L36
I: 60S ribosomal protein L10
j: Ribosomal protein L37
J: Ribosomal protein L11
k: Ribosomal protein L38
L: Ribosomal protein L13
l: Ribosomal protein L39
M: 60S ribosomal protein L14
m: Ribosomal protein L40
N: Ribosomal protein L15
n: 60s ribosomal protein l41
O: Ribosomal protein L13a
o: eL42
P: 60S ribosomal protein L17
p: eL43
Q: Ribosomal protein L18
r: 60S ribosomal protein L28
R: 60S ribosomal protein L19
S: Ribosomal protein L18a
T: 60S ribosomal protein L21
U: Ribosomal protein L22
V: Ribosomal protein L23
W: Ribosomal protein L24
5: 28S rRNA
X: Ribosomal_L23eN domain-containing protein
7: 5S rRNA
Y: Ribosomal protein L26
8: 5.8S rRNA
K: Tetratricopeptide repeat protein 5
Z: 60S ribosomal protein L27
a: 60S ribosomal protein L27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,592,407151
ポリマ－2,589,72249
非ポリマー2,685102
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 s

#1: タンパク質・ペプチド Nascent chain tubulin beta


分子量: 2060.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

-
タンパク質 , 8種, 8分子 tuDFopXK

#2: タンパク質 Nascent polypeptide-associated complex subunit alpha / NAC-alpha / Alpha-NAC


分子量: 23406.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: Q13765
#3: タンパク質 Transcription factor BTF3 / NacB


分子量: 17724.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TKK2
#10: タンパク質 Ribosomal_L18_c domain-containing protein


分子量: 34481.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SYJ6
#14: タンパク質 uL30


分子量: 26662.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SV32
#31: タンパク質 eL42


分子量: 16130.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A5F9D391
#33: タンパク質 eL43


分子量: 10299.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SY53
#43: タンパク質 Ribosomal_L23eN domain-containing protein / uL23


分子量: 17768.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SE76
#47: タンパク質 Tetratricopeptide repeat protein 5 / TPR repeat protein 5 / Stress-responsive activator of p300 / Strap


分子量: 48988.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTC5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N0Z6

-
60S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 AbcCEfgGhHiIMnPrRTZa

#4: タンパク質 60S ribosomal protein L8


分子量: 26701.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A5F9D5B2
#5: タンパク質 60S ribosomal protein L29


分子量: 24608.236 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TN82
#7: タンパク質 60S ribosomal protein L30


分子量: 12821.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TDL2
#8: タンパク質 60S ribosomal protein L4


分子量: 46388.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SVW5
#12: タンパク質 60S ribosomal protein L6


分子量: 33055.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SKF7
#13: タンパク質 60S ribosomal protein L35a / eL33


分子量: 12580.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SF08
#15: タンパク質 60S ribosomal protein L34


分子量: 14557.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U945
#16: タンパク質 60S ribosomal protein L7a


分子量: 36267.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1STW0
#17: タンパク質 60S ribosomal protein L35 / uL29


分子量: 14566.599 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SIT5
#18: タンパク質 60S ribosomal protein L9


分子量: 21871.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SWI6
#19: タンパク質 60S ribosomal protein L36


分子量: 11888.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TTQ5
#20: タンパク質 60S ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L10 (Predicted)


分子量: 24643.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: B7NZQ2
#26: タンパク質 60S ribosomal protein L14


分子量: 23810.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: U3KNW6
#29: タンパク質・ペプチド 60s ribosomal protein l41 / eL41


分子量: 3473.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: A0A087WNH4
#32: タンパク質 60S ribosomal protein L17


分子量: 17758.678 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#35: タンパク質 60S ribosomal protein L28 / eL28


分子量: 15783.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1U7L1
#36: タンパク質 60S ribosomal protein L19 / eL19


分子量: 23535.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: Q3T0W9
#38: タンパク質 60S ribosomal protein L21 / eL21


分子量: 18609.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SHQ2
#48: タンパク質 60S ribosomal protein L27


分子量: 15835.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TXF6
#49: タンパク質 60S ribosomal protein L27a / uL15


分子量: 16620.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SNY0

-
Ribosomal protein ... , 17種, 17分子 BdejJkLlmNOQSUVWY

#6: タンパク質 Ribosomal protein L3 / uL3


分子量: 46107.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TL06
#9: タンパク質 Ribosomal protein L31 / eL31


分子量: 14494.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SHG0
#11: タンパク質 Ribosomal protein L32 / eL32


分子量: 18350.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TUN8
#21: タンパク質 Ribosomal protein L37


分子量: 11111.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: U3KPD5
#22: タンパク質 Ribosomal protein L11


分子量: 20288.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1TUB8
#23: タンパク質 Ribosomal protein L38


分子量: 8107.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#24: タンパク質 Ribosomal protein L13


分子量: 24216.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#25: タンパク質 Ribosomal protein L39 / eL39


分子量: 6426.759 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SYU7
#27: タンパク質 Ribosomal protein L40


分子量: 14758.394 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#28: タンパク質 Ribosomal protein L15


分子量: 24207.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T0C1
#30: タンパク質 Ribosomal protein L13a


分子量: 56501.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#34: タンパク質 Ribosomal protein L18


分子量: 21457.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#37: タンパク質 Ribosomal protein L18a


分子量: 20696.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#39: タンパク質 Ribosomal protein L22


分子量: 12208.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#40: タンパク質 Ribosomal protein L23


分子量: 14892.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1T6D1
#41: タンパク質 Ribosomal protein L24 / eL24


分子量: 17825.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SE28
#45: タンパク質 Ribosomal protein L26


分子量: 17303.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: G1SQH0

-
RNA鎖 , 3種, 3分子 578

#42: RNA鎖 28S rRNA


分子量: 1539032.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#44: RNA鎖 5S rRNA


分子量: 38691.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: GenBank: 4CXE_4
#46: RNA鎖 5.8S rRNA


分子量: 50143.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: GenBank: 4CXE_3

-
非ポリマー , 2種, 102分子

#50: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#51: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1ribosome translating beta-tubulin in complex with TTC5 and NACCOMPLEX#1-#490MULTIPLE SOURCES
2RibosomeRIBOSOME#2-#46, #48-#491NATURAL
3Nascent chain tubulin betaCOMPLEX#11RECOMBINANT
4Tetratricopeptide repeat protein 5COMPLEX#471RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
13Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
24Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 83053 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 7OBR

7obr


Accession code: 7OBR / Source name: PDB / タイプ: experimental model

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る