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- PDB-7qhp: Structure of I-Ag7 with a bound hybrid insulin peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qhp
タイトルStructure of I-Ag7 with a bound hybrid insulin peptide
要素
  • H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
  • Insulin-1
  • Murine MHC class II I-A beta g7
キーワードIMMUNE SYSTEM / Diabetes / MHC class II / hybrid insulin peptide / autoimmune disease
機能・相同性
機能・相同性情報


response to dimethyl sulfoxide / Insulin processing / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin receptor signalling cascade / Signal attenuation / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / D-glucose transmembrane transport ...response to dimethyl sulfoxide / Insulin processing / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin receptor signalling cascade / Signal attenuation / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / D-glucose transmembrane transport / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / antigen processing and presentation of peptide antigen / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / response to cAMP / response to cytokine / insulin receptor binding / MHC class II protein complex / cellular response to glucose stimulus / hormone activity / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / receptor internalization / peptide antigen binding / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / collagen-containing extracellular matrix / secretory granule lumen / adaptive immune response / lysosome / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / extracellular space / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site ...MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-1 / H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Lopez-Sagaseta, J. / Erausquin, E.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessRTI2018-093964-B-I00 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRYC-2017-21683 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPGC2018-094894-B-I00 スペイン
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2022
タイトル: Structural plasticity in I-A g7 links autoreactivity to hybrid insulin peptides in type I diabetes.
著者: Erausquin, E. / Serra, P. / Parras, D. / Santamaria, P. / Lopez-Sagaseta, J.
履歴
登録2021年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation_author
改定 1.32022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
B: Murine MHC class II I-A beta g7
T: Insulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0638
ポリマ－50,7363
非ポリマー3265
水5,314295
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8130 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area16500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.996, 108.819, 98.055
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain


分子量: 23027.711 Da / 分子数: 1 / 変異: I91C / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This polypeptide corresponds to the alpha chain of a murine major histocompatibility complex (MHC) class II molecule.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Aa / 細胞株 (発現宿主): CHO-S / 器官 (発現宿主): Ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04228
#2: タンパク質 Murine MHC class II I-A beta g7


分子量: 26263.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Hybrid insulin peptide covalently bound through glycine-serine linker to N-terminal of polypeptide
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): CHO-S / 器官 (発現宿主): Ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 T

#3: タンパク質・ペプチド Insulin-1


分子量: 1445.591 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This peptide represents the result of a fusion of fragments derived from chromogranin A and insulin C.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ins1, Ins-1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P01325

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非ポリマー , 4種, 300分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.17 M ammonium sulfate, 25% w/v PEG 4000, 15% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.979185 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月12日
放射モノクロメーター: Si(111) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979185 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→70.254 Å / Num. obs: 44356 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 29.68 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 4.939→70.254 Å / Rmerge(I) obs: 0.037 / Mean I/σ(I) obs: 30.4 / Num. unique obs: 2365 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.042

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROC1.0.5データ削減
autoPROC1.0.5データスケーリング
REFMAC5.8.0267位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MUJ

1muj


解像度: 1.82→54.41 Å / SU ML: 0.207 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.1636
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 2217 5 %
Rwork0.1829 42135 -
obs0.1847 44352 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→54.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2932 0 19 295 3246
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00923034
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94264149
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0659466
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0078534
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.6951411
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.82-1.860.31611340.27742592X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.90.29551430.2412607X-RAY DIFFRACTION99.96
1.9-1.950.25531240.21842631X-RAY DIFFRACTION100
1.95-20.25321220.20852624X-RAY DIFFRACTION100
2-2.060.25891530.20892592X-RAY DIFFRACTION99.96
2.06-2.130.28271300.19742613X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.20.2661180.18742631X-RAY DIFFRACTION99.96
2.2-2.290.23251590.18112609X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.40.23811250.17752633X-RAY DIFFRACTION99.86
2.4-2.520.22031460.18882609X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.680.23121320.19112619X-RAY DIFFRACTION99.93
2.68-2.890.22561330.1892652X-RAY DIFFRACTION99.89
2.89-3.180.22131530.18172635X-RAY DIFFRACTION99.79
3.18-3.640.18121410.16282649X-RAY DIFFRACTION99.68
3.64-4.580.18671440.15772669X-RAY DIFFRACTION99.47
4.59-54.410.21951600.18992770X-RAY DIFFRACTION99.46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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