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万見
- PDB-7z50: Structure of the highly diabetogenic 4.1-T cell receptor targetin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z50
タイトルStructure of the highly diabetogenic 4.1-T cell receptor targeting a hybrid insulin peptide bound to I-Ag7.
要素
  • 4.1 TCR alpha chain
  • 4.1 TCR beta chain
  • H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
  • H2-Ab1 protein
  • Hybrid insulin peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Diabetes / T cell receptor / murine MHC class II / hybrid insulin peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


antigen processing and presentation of peptide antigen / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / multivesicular body / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / adaptive immune response / early endosome / lysosome ...antigen processing and presentation of peptide antigen / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / multivesicular body / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / adaptive immune response / early endosome / lysosome / external side of plasma membrane / cell surface / Golgi apparatus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site ...MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain / H2-Ab1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Lopez-Sagaseta, J. / Erausquin, E.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessRTI2018-093964-B-I00 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRYC-2017-21683 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPGC2018-094894-B-I00 スペイン
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2022
タイトル: Structural plasticity in I-A g7 links autoreactivity to hybrid insulin peptides in type I diabetes.
著者: Erausquin, E. / Serra, P. / Parras, D. / Santamaria, P. / Lopez-Sagaseta, J.
履歴
登録2022年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation_author
改定 1.32022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
B: H2-Ab1 protein
C: H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
D: H2-Ab1 protein
E: 4.1 TCR beta chain
F: 4.1 TCR beta chain
G: 4.1 TCR alpha chain
H: 4.1 TCR alpha chain
T: Hybrid insulin peptide
W: Hybrid insulin peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,26524
ポリマ－202,70610
非ポリマー1,56014
水5,999333
1
A: H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
B: H2-Ab1 protein
E: 4.1 TCR beta chain
H: 4.1 TCR alpha chain
T: Hybrid insulin peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,00411
ポリマ－101,3535
非ポリマー6526
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain
D: H2-Ab1 protein
F: 4.1 TCR beta chain
G: 4.1 TCR alpha chain
W: Hybrid insulin peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,26113
ポリマ－101,3535
非ポリマー9088
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)213.615, 133.457, 102.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.690, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11F-301-

NA

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 2 through 10 or (resid 11...
d_2ens_1(chain "C" and (resid 2 through 38 or (resid 39...
d_1ens_2(chain "B" and (resid 5 through 100 or (resid 101...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 5 through 58 or (resid 59...
d_1ens_3(chain "E" and ((resid 1 and (name N or name...
d_2ens_3(chain "F" and (resid 1 through 9 or (resid 10...
d_1ens_4(chain "G" and (resid 4 through 5 or (resid 6...
d_2ens_4(chain "H" and (resid 4 through 68 or (resid 69...
d_1ens_5chain "T"
d_2ens_5(chain "W" and resid -1 through 11)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ILEPROA2 - 182
d_21ens_1ILEPROC1 - 181
d_11ens_2ARGPROB1 - 152
d_12ens_2GLYTRPB155 - 175
d_21ens_2ARGTRPD1 - 173
d_11ens_3METALAE1 - 241
d_21ens_3METALAF1 - 241
d_11ens_4GLNSERG1 - 144
d_12ens_4ASPASNG146 - 185
d_21ens_4GLNSERI1 - 144
d_22ens_4ASPASNI146 - 185
d_11ens_5LEUCYSU1 - 13
d_21ens_5LEUCYSV1 - 13

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2
ens_3
ens_4
ens_5

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.891632297634, -0.0135474608177, 0.452557523549), (-0.0131161910307, -0.999905610626, -0.00409088887066), (0.452570228084, -0.00228826228813, -0.891725828104)-6.32098675714, -14.2332300639, 25.6095705484
2given(0.893103230579, -0.00200204830913, 0.449847320023), (0.00477538076073, -0.999891558205, -0.0139308136542), (0.449826427934, 0.0145898469164, -0.892996820318)-6.43799985681, -14.5048163995, 25.536037623
3given(0.900968211691, -0.0393595428878, 0.432096178999), (-0.0316035590435, -0.999184802992, -0.0251186091414), (0.432732592461, 0.00897529125285, -0.901477646739)-5.76023197701, -12.6504120519, 26.9011578252
4given(0.897609917481, -0.0225513643566, 0.440213439148), (-0.0320714887819, -0.99938472741, 0.0141981064703), (0.439622401213, -0.0268626615525, -0.897780898531)-6.47839763624, -13.73037835, 25.4494575033
5given(0.892019868765, -0.0160323392083, 0.451711764102), (-0.0151777461797, -0.999869599368, -0.00551545836047), (0.451741286302, -0.00193606805901, -0.892146883585)-6.29614232754, -14.0776481407, 25.6724125374

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 8分子 ACBDEFGH

#1: タンパク質 H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain


分子量: 23027.711 Da / 分子数: 2 / 変異: I91C / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This polypeptide corresponds to the alpha chain of a murine major histocompatibility complex (MHC) class II molecule.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Aa
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04228
#2: タンパク質 H2-Ab1 protein


分子量: 26263.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Hybrid insulin peptide covalently bound through glycine-serine linker to N-terminal of polypeptide. This polypeptide corresponds to the alpha chain of a murine major histocompatibility ...詳細: Hybrid insulin peptide covalently bound through glycine-serine linker to N-terminal of polypeptide. This polypeptide corresponds to the alpha chain of a murine major histocompatibility complex (MHC) class II molecule.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-Ab1 / 細胞株 (発現宿主): CHO-S / 器官 (発現宿主): Ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: Q31135
#3: タンパク質 4.1 TCR beta chain


分子量: 27323.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質 4.1 TCR alpha chain


分子量: 23178.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 7分子 TW

#5: タンパク質・ペプチド Hybrid insulin peptide


分子量: 1559.694 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal G-G residues from the G-S linker / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 342分子

#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M MgCl2, 0.1 M Na HEPES pH 7.0, 15% w/v PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月9日
放射モノクロメーター: Si(111) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→49.82 Å / Num. obs: 81036 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 58.56 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rpim(I) all: 0.107 / Rrim(I) all: 0.169 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 1.254 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 4458 / CC1/2: 0.371 / Χ2: 0.98 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSBUILT=20210205データ削減
Aimless1.12.8データスケーリング
MOLREP11.7.03位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7QHP

7qhp


解像度: 2.65→49.82 Å / SU ML: 0.3927 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.1753
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2611 4063 5.02 %
Rwork0.2212 76946 -
obs0.2232 81009 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 62.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→49.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12286 0 97 333 12716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00212690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.493117311
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441933
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00432253
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.98931753
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.3306105313
ens_2d_2BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.580804004595
ens_3d_2EX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.655102401987
ens_4d_2GX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.931089138913
ens_5d_2TX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.260487561943
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.65-2.680.36931480.32592638X-RAY DIFFRACTION99.75
2.68-2.710.33991370.31672632X-RAY DIFFRACTION99.71
2.71-2.750.37421420.30572646X-RAY DIFFRACTION99.89
2.75-2.780.33691300.30192652X-RAY DIFFRACTION100
2.78-2.820.34681420.30532625X-RAY DIFFRACTION99.96
2.82-2.860.35271280.29112706X-RAY DIFFRACTION100
2.86-2.910.31281430.28932641X-RAY DIFFRACTION99.86
2.91-2.950.31771480.28842603X-RAY DIFFRACTION99.93
2.95-30.33841320.27462656X-RAY DIFFRACTION99.93
3-3.050.31431510.27052629X-RAY DIFFRACTION99.86
3.05-3.110.32151480.25542661X-RAY DIFFRACTION99.89
3.11-3.170.29561300.24232639X-RAY DIFFRACTION99.93
3.17-3.230.28261390.23772669X-RAY DIFFRACTION99.93
3.23-3.30.26281480.22862631X-RAY DIFFRACTION99.93
3.3-3.380.27631390.22862620X-RAY DIFFRACTION99.96
3.38-3.460.28121230.22752676X-RAY DIFFRACTION99.93
3.46-3.560.26551470.20812647X-RAY DIFFRACTION99.82
3.56-3.660.29471390.21832642X-RAY DIFFRACTION99.75
3.66-3.780.24431450.20282642X-RAY DIFFRACTION99.82
3.78-3.910.21531220.2012681X-RAY DIFFRACTION99.86
3.91-4.070.25811380.20462654X-RAY DIFFRACTION99.86
4.07-4.260.22571440.20232631X-RAY DIFFRACTION99.75
4.26-4.480.20411410.17892670X-RAY DIFFRACTION99.89
4.48-4.760.20891400.16692654X-RAY DIFFRACTION99.68
4.76-5.130.23481460.18452644X-RAY DIFFRACTION99.68
5.13-5.640.22851370.19932677X-RAY DIFFRACTION99.86
5.64-6.460.25971510.2322671X-RAY DIFFRACTION99.89
6.46-8.130.26961460.23122684X-RAY DIFFRACTION99.89
8.13-49.820.25271390.22632725X-RAY DIFFRACTION99.51
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 53.3836749293 Å / Origin y: -7.60753405718 Å / Origin z: 26.3685136101 Å
111213212223313233
T0.35388961664 Å2-0.0218185632939 Å2-0.0104675681335 Å2-0.388572999431 Å20.00196702800324 Å2--0.324072383745 Å2
L0.0772055775979 °20.0121656197754 °2-0.071702296402 °2-0.408819574329 °2-0.000925294832821 °2--0.162715494234 °2
S0.0265970179269 Å °-0.0457717423518 Å °0.0211127995237 Å °0.0180869535545 Å °-0.038648525375 Å °-0.0605408584468 Å °-0.0194020491679 Å °0.106933585214 Å °0.0147457181634 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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