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万見
- PDB-7qbm: Structure of the activation intermediate of cathepsin K in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qbm
タイトルStructure of the activation intermediate of cathepsin K in complex with the 3-cyano-3-aza-beta-amino acid inhibitor Gu2602
要素(Cathepsin K) x 2
キーワードHYDROLASE / Cathepsin K / Protease inhibitor / Cyanohydrazide warhead / Azadipeptide nitrile
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / Collagen degradation / fibronectin binding / collagen catabolic process / mitophagy / extracellular matrix disassembly / bone resorption / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cysteine-type peptidase activity / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / response to insulin / response to organic cyclic compound / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / immune response / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A0U / ACETATE ION / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Benysek, J. / Busa, M. / Mares, M.
資金援助 チェコ, 2件
組織認可番号国
European Regional Development FundChemBioDrug CZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000729 チェコ
Czech Academy of SciencesRVO 61388963 チェコ
引用ジャーナル: J Enzyme Inhib Med Chem / 年: 2022
タイトル: Highly potent inhibitors of cathepsin K with a differently positioned cyanohydrazide warhead: structural analysis of binding mode to mature and zymogen-like enzymes.
著者: Benysek, J. / Busa, M. / Rubesova, P. / Fanfrlik, J. / Lepsik, M. / Brynda, J. / Matouskova, Z. / Bartz, U. / Horn, M. / Gutschow, M. / Mares, M.
履歴
登録2021年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02023年1月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / cell ...atom_site / cell / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / exptl_crystal / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id ..._atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _cell.Z_PDB / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _struct_asym.entity_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
P: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0645
ポリマ－32,6602
非ポリマー4043
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area13390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.283, 103.283, 55.464
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11P-546-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 23680.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 8979.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K

-
非ポリマー , 4種, 230分子

#3: 化合物 ChemComp-A0U / ~{tert}-butyl ~{N}-[iminomethyl-[2-[methyl-(phenylmethyl)amino]-2-oxidanylidene-ethyl]amino]carbamate


分子量: 320.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.38 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% PEG 8000, 20% ethylene glycol, 0.02 M sodium formate, 0.02 M ammonium acetate, 0.02 M trisodium citrate, 0.02 M sodium potassium L-tartrate, 0.02 M sodium oxamate, 0.1 M MES/imidazole pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→48.91 Å / Num. obs: 27424 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 9.501 % / Biso Wilson estimate: 38.136 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rrim(I) all: 0.135 / Χ2: 0.873 / Net I/σ(I): 10.69 / Num. measured all: 260542
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.79-1.93.6961.651.0113153460535590.5171.91677.3
1.9-2.035.350.8782.3521607433540390.7390.97493.2
2.03-2.199.0110.4835.3435324402439200.9290.51297.4
2.19-2.411.640.3129.2542603375836600.9750.32797.4
2.4-2.6811.7640.18513.3739656339133710.9890.19399.4
2.68-3.0911.9510.1217.3536153304430250.9940.12699.4
3.09-3.7812.840.09521.3833037257825730.9960.09999.8
3.78-5.3312.3390.10622.6325246205120460.9950.1199.8
5.33-48.9111.180.11821.5113763123512310.9890.12499.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
BUCCANEER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7NXM

7nxm


解像度: 1.88→48.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.514 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.155 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1213 4.9 %RANDOM
Rwork0.1904 ---
obs0.1926 23673 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.75 Å2 / Biso mean: 34.616 Å2 / Biso min: 19.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.95 Å20 Å20 Å2
2---0.95 Å20 Å2
3---1.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.88→48.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2196 0 28 233 2457
Biso mean--50.4 40.89 -
残基数----283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0132315
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0162106
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.6413140
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.381.5884839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4595293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.6522.946129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.16915381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7271512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022727
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02561
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.929 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 84 -
Rwork0.375 1662 -
all-1746 -
obs--96.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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