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- PDB-7q5q: Protein community member oxoglutarate dehydrogenase complex E2 co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q5q
タイトルProtein community member oxoglutarate dehydrogenase complex E2 core from C. thermophilum
要素Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Dihydrolipoyl Succinyltransferase / E2 / Oxoglutarate / a-Ketoglutarate
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / tricarboxylic acid cycle / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide succinyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.38 Å
データ登録者Chojnowski, G. / Skalidis, I. / Kyrilis, F.L. / Tueting, C. / Hamdi, F. / Kastritis, P.L.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM and artificial intelligence visualize endogenous protein community members.
著者: Ioannis Skalidis / Fotis L Kyrilis / Christian Tüting / Farzad Hamdi / Grzegorz Chojnowski / Panagiotis L Kastritis /
要旨: Cellular function is underlined by megadalton assemblies organizing in proximity, forming communities. Metabolons are protein communities involving metabolic pathways such as protein, fatty acid, and ...Cellular function is underlined by megadalton assemblies organizing in proximity, forming communities. Metabolons are protein communities involving metabolic pathways such as protein, fatty acid, and thioesters of coenzyme-A synthesis. Metabolons are highly heterogeneous due to their function, making their analysis particularly challenging. Here, we simultaneously characterize metabolon-embedded architectures of a 60S pre-ribosome, fatty acid synthase, and pyruvate/oxoglutarate dehydrogenase complex E2 cores de novo. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) 3D reconstructions are resolved at 3.84-4.52 Å resolution by collecting <3,000 micrographs of a single cellular fraction. After combining cryo-EM with artificial intelligence-based atomic modeling and de novo sequence identification methods, at this resolution range, polypeptide hydrogen bonding patterns are discernible. Residing molecular components resemble their purified counterparts from other eukaryotes but also exhibit substantial conformational variation with potential functional implications. Our results propose an integrated tool, boosted by machine learning, that opens doors for structural systems biology spearheaded by cryo-EM characterization of native cell extracts.
履歴
登録2021年11月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年4月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13844
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13844
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
A: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
C: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
D: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
E: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
F: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
G: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
H: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
I: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
J: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
K: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
L: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
M: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
N: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
O: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
P: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
Q: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
R: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
S: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
T: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
V: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
W: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
X: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
Y: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,103,68824
ポリマ－1,103,68824
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
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-
要素

#1: タンパク質 ...
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase


分子量: 45987.004 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719
参照: UniProt: G0SAX9, dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Native 24-mer core of Oxoglutarate Dehydrogenase Complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 4 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分濃度: 200 mM / 名称: Ammonium acetate / 式: NH4CH2COOH
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: For plunging, blot force 0 and blotting time of 4 sec were applied.

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 92000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: OTHER / 最高温度: 103.15 K / 最低温度: 77.15 K / Residual tilt: 14.7 mradians
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 2808

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
phenix.real_space_refine1.18.2_3874精密化
PHENIX1.18.2_3874精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC3.1粒子像選択Blob Picker
2EPU2.6画像取得Image Collection
3cryoSPARC3.1画像取得Complete Image Analysis Pipeline
5cryoSPARC3.1CTF補正Patch CTF
8Coot0.9.2-preモデルフィッティング
12cryoSPARC3.1分類2D Classification
13cryoSPARC3.1３次元再構成Homogeneous Refinement (NEW)
14Coot0.9.2-preモデル精密化
15PHENIX1.18.2モデル精密化phenix.real_space_refine
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 276399
対称性点対称性: O (正8面体型対称)
3次元再構成解像度: 4.38 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1819 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Initial models were predicted using AlphaFold v.2.0.1, fitted into reconstructions using COOT and finally refined in real space using COOT and phenix.real_space_refine
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 199.2 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.009142864
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.433157768
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.06656888
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.01097344
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d26.494916464
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0745406088144
ens_1d_3CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000703254381658
ens_1d_4CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000701594851739
ens_1d_5CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706851776884
ens_1d_6CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706333526491
ens_1d_7CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0745318362808
ens_1d_8CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0745419572555
ens_1d_9CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000712929843831
ens_1d_10CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709742479185
ens_1d_11CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070540535618
ens_1d_12CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000708825463666
ens_1d_13CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705526409312
ens_1d_14CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000703380683359
ens_1d_15CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000698223036465
ens_1d_16CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0745383763961
ens_1d_17CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.0745219700567
ens_1d_18CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000710763633752
ens_1d_19CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000702182139235
ens_1d_20CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000703336703291
ens_1d_21CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000708274387001
ens_1d_22CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706943344046
ens_1d_23CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707259659069
ens_1d_24CELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705419959836

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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