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- PDB-7q4r: Crystal structure of human HSP72-NBD in complex with fragment 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q4r
タイトルCrystal structure of human HSP72-NBD in complex with fragment 1
要素Heat shock 70 kDa protein 1A
キーワードCHAPERONE / Inhibitor / ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity ...positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / chaperone cofactor-dependent protein refolding / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / inclusion body / heat shock protein binding / protein folding chaperone / negative regulation of protein ubiquitination / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / virus receptor activity / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / protein refolding / vesicle / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / receptor ligand activity / nuclear speck / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8X6 / PHOSPHATE ION / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Le Bihan, Y.V. / Westwood, I.M. / van Montfort, R.L.M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC309/A11566 英国
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2022
タイトル: Discovery and Characterization of a Cryptic Secondary Binding Site in the Molecular Chaperone HSP70.
著者: O'Connor, S. / Le Bihan, Y.V. / Westwood, I.M. / Liu, M. / Mak, O.W. / Zazeri, G. / Povinelli, A.P.R. / Jones, A.M. / van Montfort, R. / Reynisson, J. / Collins, I.
履歴
登録2021年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6044
ポリマ－43,1961
非ポリマー4083
水7,368409
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area420 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area16840 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)47.465, 78.473, 93.498
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70.1


分子量: 43195.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSPA1, HSX70 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: P0DMV8
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-8X6 / 4-(4-phenyl-1,3-thiazol-2-yl)piperazine-1-carboxamide


分子量: 288.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16N4OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18 to 28 % PEG 3350, 0.1 M HEPES pH 7.5, 2 mM MgCl2 and 2 mM NaH2PO4.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→47.47 Å / Num. obs: 32590 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 23.92 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 15.7 / Num. measured all: 179702 / Scaling rejects: 18
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.79-1.833.40.406504914700.8640.2280.472.275
8.95-47.475.30.0317473310.9990.0140.03339.199.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.1データスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.10.4 (24-FEB-2021)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1s3x

1s3x


解像度: 1.79→46.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU R Cruickshank DPI: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.166 / SU Rfree Blow DPI: 0.146 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.138
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2349 1645 5.09 %RANDOM
Rwork0.1917 ---
obs0.1939 32323 96 %-
原子変位パラメータBiso max: 64.33 Å2 / Biso mean: 26.3 Å2 / Biso min: 7.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5311 Å20 Å20 Å2
2--2.2364 Å20 Å2
3----4.7675 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.79→46.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2911 0 26 421 3358
Biso mean--21.81 38.45 -
残基数----383
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1061SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes545HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3039HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion412SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies18HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3081SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3039HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4128HARMONIC20.95
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.22
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.03
LS精密化 シェル解像度: 1.79→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3522 28 4.33 %
Rwork0.2805 619 -
all0.2835 647 -
obs--73.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8841-0.1932-0.51440.7477-0.19761.7197-0.0174-0.12490.1477-0.01030.01780.05060.1945-0.1757-0.0005-0.0721-0.01940.02390.0731-0.01360.0125-19.88774.33176.9399
21.2775-0.03180.23180.52750.23800.00810.0712-0.0193-0.02410.00510.0301-0.05160.0568-0.0132-0.0635-0.00840.0150.0239-0.00370.02731.05437.5437-2.5741
30.87510.1772-0.31380-0.17690.30710.0924-0.05910.02220.0621-0.0507-0.0962-0.0203-0.0166-0.0417-0.048-0.00770.0090.03-0.02490.0209-7.40473.72777.3314
41.23940.3674-0.52080.47790.341800.1404-0.0295-0.1210.117-0.089-0.08080.1368-0.0371-0.0514-0.0254-0.0152-0.01690.03140.0041-0.0006-10.9669-6.12075.7885
50.4691-0.4748-0.02651.9339-0.5270.96720.0208-0.03770.0262-0.0004-0.02350.00060.13790.08740.0027-0.0347-0.029-0.0030.0036-0.0054-0.0006-21.2289-10.4623-7.0583
61.04540.8130.59094.6102-2.91041.812-0.1135-0.05360.0061-0.0752-0.1075-0.1356-0.00590.06810.221-0.0618-0.0261-0.02020.08390.0256-0.0277-8.561814.1877-25.2713
72.42411.462-0.86130.814-0.36091.7993-0.04190.05020.04590.09180.1012-0.1556-0.0333-0.1207-0.0593-0.0475-0.0211-0.02680.0776-0.0009-0.0524-6.29116.4397-18.599
81.56120.57650.380.6835-0.66751.3246-0.1745-0.0670.246-0.1160.12230.1631-0.0779-0.15720.0521-0.0709-0.0018-0.03710.04-0.004-0.009-13.841719.3771-21.7787
90.49140.9863-0.04841.8087-0.55811.32490.01880.1167-0.0958-0.0712-0.015-0.0179-0.0486-0.0356-0.0039-0.0615-0.0101-0.00880.0545-0.0151-0.0319-21.9703-8.6174-16.7522
100.13380.598-0.12810.52190.76911.6680.00650.09810.04820.0735-0.06270.1654-0.0427-0.09610.0563-0.0906-0.0079-0.00090.1068-0.0252-0.0137-26.2317-2.5731-6.1702
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|2 - 28}A2 - 28
2X-RAY DIFFRACTION2{A|29 - 109}A29 - 109
3X-RAY DIFFRACTION3{A|110 - 151}A110 - 151
4X-RAY DIFFRACTION4{A|152 - 182}A152 - 182
5X-RAY DIFFRACTION5{A|183 - 229}A183 - 229
6X-RAY DIFFRACTION6{A|230 - 249}A230 - 249
7X-RAY DIFFRACTION7{A|250 - 275}A250 - 275
8X-RAY DIFFRACTION8{A|276 - 306}A276 - 306
9X-RAY DIFFRACTION9{A|307 - 343}A307 - 343
10X-RAY DIFFRACTION10{A|344 - 384}A344 - 384

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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