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- PDB-7pvv: Crystal structure of the Abl SH3 domain G92N-Y93N-N94T-H95E mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pvv
タイトルCrystal structure of the Abl SH3 domain G92N-Y93N-N94T-H95E mutant
要素Bcr-abl1 e6a2 chimeric protein
キーワードPROTEIN BINDING / beta barrel / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


GTPase activator activity / positive regulation of GTPase activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Abr/Bcr / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Abr/Bcr / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Bcr-abl1 e6a2 chimeric protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
Model detailsChimera construction Abl-c-Src SH3 domain
データ登録者Camara-Artigas, A. / Salinas Garcia, M.C.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BIO2006-78020-R スペイン
引用ジャーナル: To be published
タイトル: The effect of the hinge loops composition in the domain swapping of the SH3 domain
著者: Camara-Artigas, A. / Salinas Garcia, M.C.
履歴
登録2021年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bcr-abl1 e6a2 chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7323
ポリマ－6,4761
非ポリマー2562
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.886, 47.403, 75.574
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-202-

PGE

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要素

#1: タンパク質 Bcr-abl1 e6a2 chimeric protein


分子量: 6476.116 Da / 分子数: 1 / 変異: G92N, Y93N, N94T, H95E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCR-ABL1 / プラスミド: pHTP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A2RQD6
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.45 % / Mosaicity: 0.07 °
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1.6 M ammonium sulfate, 5% PEG200, 10% Glicerol, 40 mM LiCl, 0.1M Sodium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→19.9 Å / Num. obs: 7019 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 28.15 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 14.8 / Num. measured all: 33491
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.82-1.864.10.43717284170.8880.2430.5022.299.7
8.92-19.93.80.02265690.9990.0110.02232.690.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EG3

3eg3


解像度: 1.82→19.9 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.51 / 位相誤差: 32.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2243 610 4.72 %
Rwork0.2096 12317 -
obs0.2105 7015 99.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 98.44 Å2 / Biso mean: 39.7719 Å2 / Biso min: 20.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.82→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数432 0 41 40 513
Biso mean--43.37 41.49 -
残基数----57
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 99 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.82-2.290.27461460.236231403286
2.29-19.90.22311860.212232103396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTIONA99 - 106A
2X-RAY DIFFRACTIONA107 - 120A
3X-RAY DIFFRACTIONA63 - 83A
4X-RAY DIFFRACTIONA84 - 89A
5X-RAY DIFFRACTIONA90 - 98A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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