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- PDB-7pvz: Crystal structure of the intertwined dimer of the c-Src SH3 domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pvz
タイトルCrystal structure of the intertwined dimer of the c-Src SH3 domain E93V-S94A-R95S-T96G mutant
要素Isoform 2 of Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードPROTEIN BINDING / beta barrel / SH3 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 ...Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Ephrin signaling / G alpha (i) signalling events / GP1b-IX-V activation signalling / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / VEGFR2 mediated cell proliferation / RET signaling / Receptor Mediated Mitophagy / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / RAF activation / PIP3 activates AKT signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Activated NTRK3 signals through PI3K / Downstream signal transduction / Downregulation of ERBB4 signaling / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / MAP2K and MAPK activation / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / connexin binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / progesterone receptor signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell junction / cell-cell junction / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / histone H3Y41 kinase activity / histone H2AXY142 kinase activity / cell differentiation / mitochondrial inner membrane / cytoskeleton / regulation of cell cycle / cell adhesion / endosome membrane / signaling receptor binding / innate immune response / focal adhesion / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
Model detailsChimera construction c-Src-Abl SH3 domain
データ登録者Camara-Artigas, A. / Salinas Garcia, M.C.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)BIO2006-78020-R スペイン
引用ジャーナル: To be published
タイトル: The effect of the hinge loops composition in the domain swapping of the SH3 domain
著者: Camara-Artigas, A. / Salinas Garcia, M.C.
履歴
登録2021年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
B: Isoform 2 of Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2922
ポリマ－13,2922
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.788, 48.788, 90.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 6646.213 Da / 分子数: 2 / 変異: E93V, S94A, R95S,T96G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SRC / プラスミド: pHTP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P00523, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.66 % / Mosaicity: 0.13 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 1.5 M ammonium sulfate, 5 % PEG 300, 0.1M AcONa

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97898 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97898 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.16 Å / Num. obs: 8339 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 52.91 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 24.2 / Num. measured all: 83456
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.0510.30.6663926190.8660.2150.6953.6100
8.94-19.168.70.046799920.9960.0170.04954.590.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.6.3データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.19.1精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LE9

4le9


解像度: 2→19.16 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.28 / 位相誤差: 40.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 843 5.16 %
Rwork0.2306 15501 -
obs0.2319 16344 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 147.42 Å2 / Biso mean: 67.6766 Å2 / Biso min: 42.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→19.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数893 0 0 3 896
Biso mean---86.02 -
残基数----120
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2-2.130.34951850.358725552740
2.13-2.290.31781180.327125922710
2.29-2.520.42291340.289625832717
2.52-2.880.30061220.331726122734
2.88-3.620.24581600.260425372697
3.63-19.160.221240.180226222746

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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