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万見
- PDB-7pv4: PhiCPV4 bacteriophage Portal Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pv4
タイトルPhiCPV4 bacteriophage Portal Protein
要素Connector protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Bacteriophage / portal protein / cryoEM
機能・相同性Portal protein Gp10 / Phage Connector (GP10) / Portal protein Gp10 superfamily / Connector protein
機能・相同性情報
生物種Clostridium phage phiCPV4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Javed, A. / Villanueva, H. / Orlova, E.V. / Savva, R.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M009513 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R002622/1 英国
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM Structures of Two Bacteriophage Portal Proteins Provide Insights for Antimicrobial Phage Engineering.
著者: Abid Javed / Hugo Villanueva / Shadikejiang Shataer / Sara Vasciaveo / Renos Savva / Elena V Orlova /
要旨: Widespread antibiotic resistance has returned attention to bacteriophages as a means of managing bacterial pathogenesis. Synthetic biology approaches to engineer phages have demonstrated genomic ...Widespread antibiotic resistance has returned attention to bacteriophages as a means of managing bacterial pathogenesis. Synthetic biology approaches to engineer phages have demonstrated genomic editing to broaden natural host ranges, or to optimise microbicidal action. Gram positive pathogens cause serious pastoral animal and human infections that are especially lethal in newborns. Such pathogens are targeted by the obligate lytic phages of the and families. These phages have relatively small ~20 kb linear protein-capped genomes and their compact organisation, relatively few structural elements, and broad host range, are appealing from a phage-engineering standpoint. In this study, we focus on portal proteins, which are core elements for the assembly of such tailed phages. The structures of dodecameric portal complexes from phage GA1, which targets , and phage phiCPV4 that infects , were determined at resolutions of 3.3 Å and 2.9 Å, respectively. Both are found to closely resemble the related phi29 portal protein fold. However, the portal protein of phiCPV4 exhibits interesting differences in the clip domain. These structures provide new insights on structural diversity in portal proteins and will be essential for considerations in phage structural engineering.
履歴
登録2021年10月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Connector protein
B: Connector protein
C: Connector protein
D: Connector protein
E: Connector protein
F: Connector protein
G: Connector protein
H: Connector protein
I: Connector protein
J: Connector protein
K: Connector protein
L: Connector protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)415,82712
ポリマ－415,82712
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area71970 Å2
ΔGint-440 kcal/mol
Surface area131340 Å2

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要素

#1: タンパク質
Connector protein


分子量: 34652.238 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium phage phiCPV4 (ファージ)
遺伝子: phiCPV4_0017 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I3PV47

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PhiCPV4 phage portal protein / タイプ: COMPLEX / 詳細: Dodecamer complex made up of 12 subunits. / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K / 詳細: 3 ul of sample was applied to lacey carbon grids.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ最高温度: 98 K / 最低温度: 95 K
撮影電子線照射量: 1 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2903
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 利用したフレーム数/画像: 1-12

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
1Gautomatch0.56粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング1
8Cootモデルフィッティング1
12RELION3初期オイラー角割当
13RELION3最終オイラー角割当
14RELION3分類
16RELION3３次元再構成
18PHENIXモデル精密化1
19Cootモデル精密化1
20ISOLDEモデル精密化1
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 89560
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26940 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDB valueプロトコル空間
174.6AB INITIO MODELREAL
2
3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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