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万見
- PDB-7pqc: tau-microtubule structural ensemble based on CryoEM data -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pqc
タイトルtau-microtubule structural ensemble based on CryoEM data
要素
  • Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Mitotic Prometaphase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / COPI-mediated anterograde transport / plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / positive regulation of protein localization to synapse / main axon / phosphatidylinositol bisphosphate binding / regulation of long-term synaptic depression / tubulin complex / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of mitochondrial fission / axon development / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / lipoprotein particle binding / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / dynactin binding / negative regulation of mitochondrial membrane potential / apolipoprotein binding / glial cell projection / axolemma / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / positive regulation of axon extension / neurofibrillary tangle assembly / Activation of AMPK downstream of NMDARs / synapse assembly / regulation of cellular response to heat / supramolecular fiber organization / positive regulation of protein localization / regulation of calcium-mediated signaling / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / positive regulation of microtubule polymerization / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / regulation of microtubule cytoskeleton organization / nuclear periphery / protein phosphatase 2A binding / positive regulation of superoxide anion generation / cellular response to reactive oxygen species / astrocyte activation / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to lead ion / synapse organization / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / structural constituent of cytoskeleton / memory / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron migration / neuron projection development / cell-cell signaling / mitotic cell cycle / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / actin binding / cellular response to heat / microtubule cytoskeleton / cell body / growth cone
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin ...Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta chain / Microtubule-associated protein tau / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Brotzakis, Z.F. / Vendruscolo, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Royal Society 英国
引用ジャーナル: ACS Cent Sci / 年: 2021
タイトル: A Structural Ensemble of a Tau-Microtubule Complex Reveals Regulatory Tau Phosphorylation and Acetylation Mechanisms.
著者: Z Faidon Brotzakis / Philip R Lindstedt / Ross J Taylor / Dillon J Rinauro / Nicholas C T Gallagher / Gonçalo J L Bernardes / Michele Vendruscolo /
要旨: Tau is a microtubule-associated protein that regulates the stability of microtubules. We use metainference cryoelectron microscopy, an integrative structural biology approach, to determine an ...Tau is a microtubule-associated protein that regulates the stability of microtubules. We use metainference cryoelectron microscopy, an integrative structural biology approach, to determine an ensemble of conformations representing the structure and dynamics of a tau-microtubule complex comprising the entire microtubule-binding region of tau (residues 202-395). We thus identify the ground state of the complex and a series of excited states of lower populations. A comparison of the interactions in these different states reveals positions along the tau sequence that are important to determine the overall stability of the tau-microtubule complex. This analysis leads to the identification of positions where phosphorylation and acetylation events have destabilizing effects, which we validate by using site-specific post-translationally modified tau variants obtained by chemical mutagenesis. Taken together, these results illustrate how the simultaneous determination of ground and excited states of macromolecular complexes reveals functional and regulatory mechanisms.
履歴
登録2021年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7522
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7522
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin beta chain
B: Tubulin alpha-1B chain
C: Tubulin beta chain
D: Tubulin alpha-1B chain
E: Tubulin beta chain
F: Tubulin alpha-1B chain
G: Tubulin beta chain
H: Tubulin alpha-1B chain
I: Tubulin beta chain
J: Tubulin alpha-1B chain
K: Tubulin beta chain
L: Tubulin alpha-1B chain
M: Tubulin beta chain
N: Tubulin alpha-1B chain
O: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)728,46136
ポリマ－721,52615
非ポリマー6,93521
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area76170 Å2
ΔGint-399 kcal/mol
Surface area240310 Å2

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要素

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タンパク質 , 3種, 15分子 ACEGIKMBDFHJLNO

#1: タンパク質
Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02554
#2: タンパク質
Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: TUBA1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2XVP4
#3: タンパク質 Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 20740.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPT, MAPTL, MTBT1, TAU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10636

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非ポリマー , 3種, 21分子

#4: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Ternary complex of alpha-beta tubulin with wildtype (full-length) tauCOMPLEXSample preparation Specimen Specimen State=Filament Method= cryo EM Helical Parameters Axial Symmetry= C1 (asymmetric) Delta Z=8.63 A Delta Phi=-25.75 %deg Specimen conc.= 0.5 mg/mL pH=6.8 Support film unspecified Vitrification Instrument=FEI VITROBOT MARK IV Cryogen Name= ETHANE Temperature= 310.15 K Humidity= 100 % Details= blot force 10 pN, 6 second blot time. used C-flat 1.2/1.3 holey grids. First 2 uL of microtubules were adhered to grid for 30 seconds, followed by 2 4 uL washes with 30 second incubation for each wash.#1-#30RECOMBINANT
2TubulinCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tauCOMPLEX#31RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Escherichia coli (大腸菌)562
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 6.8
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: YES
染色タイプ: NONE / 染色剤: SDS PAGE and Coomassie
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影電子線照射量: 27.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正詳細: Images were drift-corrected using UCSF motioncorr software . CTFFIND4 was used to estimate CTFs for the drift-corrected images
タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 25963 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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