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- PDB-1m1j: Crystal structure of native chicken fibrinogen with two different... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m1j
タイトルCrystal structure of native chicken fibrinogen with two different bound ligands
要素
  • Fibrinogen alpha subunit
  • Fibrinogen beta chain
  • Fibrinogen gamma chain
  • GLY-HIS-ARG-PRO peptide
  • GLY-PRO-ARG-PRO peptide
キーワードBLOOD CLOTTING / COILED COILS / DISULFIDE RINGS / FIBRINOGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / fibrinogen complex / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / protein polymerization / fibrinolysis / cell-matrix adhesion / platelet activation / platelet aggregation / protein-macromolecule adaptor activity ...blood coagulation, common pathway / fibrinogen complex / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / protein polymerization / fibrinolysis / cell-matrix adhesion / platelet activation / platelet aggregation / protein-macromolecule adaptor activity / : / signaling receptor binding / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / Fibrinogen gamma chain / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yang, Z. / Kollman, J.M. / Pandi, L. / Doolittle, R.F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Native Chicken Fibrinogen at 2.7 A Resolution
著者: Yang, Z. / Kollman, J.M. / Pandi, L. / Doolittle, R.F.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Native Chicken Fibrinogen at 5.5-A Resolution
著者: Yang, Z. / Mochalkin, I. / Veerapandian, L. / Riley, M. / Doolittle, R.F.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Crystal Sturctures of Fragment D from Human Fibrinogen and its Crosslinked Counterpart from Fibrin
著者: Spraggon, G. / Everse, S.J. / Doolittle, R.F.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of Fragment Double-d from Human Fibrin with Two Different Bound Ligands
著者: Everse, S.J. / Spraggon, G. / Veerapandian, L. / Riley, M. / Doolittle, R.F.
履歴
登録2002年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2002年6月26日ID: 1JFE
改定 1.02002年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE According to the authors, the published sequence of chicken fibrinogen is incorrect. In ...SEQUENCE According to the authors, the published sequence of chicken fibrinogen is incorrect. In the alpha chain, residue 49 is GLY, not CYS. In the beta chain, residue 1 genetically must be a GLN. In the gamma chain, residue 286 is ALA, not ARG. Chains G and H mimic A16-A19 of the fibrin sequence with PRO replacing ILE A19 of the fibrin sequence. Chains I and J mimic B19-B22 of the fibrin sequence, with GLY replacing ALA B19 of the fibrin sequence.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrinogen alpha subunit
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen gamma chain
D: Fibrinogen alpha subunit
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen gamma chain
G: GLY-PRO-ARG-PRO peptide
H: GLY-PRO-ARG-PRO peptide
I: GLY-HIS-ARG-PRO peptide
J: GLY-HIS-ARG-PRO peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,77822
ポリマ－309,84810
非ポリマー1,93012
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.090, 100.020, 200.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Fibrinogen alpha subunit


分子量: 54241.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: blood / 参照: UniProt: P14448
#2: タンパク質 Fibrinogen beta chain


分子量: 52874.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: blood / 参照: UniProt: Q02020
#3: タンパク質 Fibrinogen gamma chain


分子量: 46913.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: blood / 参照: UniProt: O93568

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 GHIJ

#4: タンパク質・ペプチド GLY-PRO-ARG-PRO peptide


分子量: 426.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide is chemically synthesized.
#5: タンパク質・ペプチド GLY-HIS-ARG-PRO peptide


分子量: 467.522 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide is chemically synthesized.

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糖 , 2種, 8分子

#6: 糖
ChemComp-NDG / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / N-acetyl-alpha-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / 2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-A-D-GLUCOPYRANOSE / N-アセチル-α-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#8: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 4分子

#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.3 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
16 mg/mlprotein1drop
20.15 M1dropNaCl
30.05 Mimidazole1droppH7.0
40.5 MTMAO1reservoir
50.05 MMES1reservoirpH6.0
61 mM1reservoirCaCl2
71 mMsodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月15日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 121776 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.311 / % possible all: 67.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.65 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 1506048
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 67.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: FRAGMENT D FROM STRUCTURE 1FZC

1fzc


解像度: 2.7→20 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 5863 -RANDOM
Rwork0.227 ---
all0.231 ---
obs-110727 93.1 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15993 0 124 0 16117
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.255
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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