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- PDB-7ppb: 2.4 angstrom crystal structure of bone morphogenetic protein rece... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ppb
タイトル2.4 angstrom crystal structure of bone morphogenetic protein receptor type II (BMPRII) extracellular domain in complex with BMP10
要素
  • Bone morphogenetic protein 10
  • Bone morphogenetic protein receptor type-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / BMPRII BMP10 TGF-beta ligand and receptor Signalling complex
機能・相同性
機能・相同性情報


semi-lunar valve development / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / activin receptor activity, type II / negative regulation of chondrocyte proliferation / lymphatic endothelial cell differentiation / regulation of lung blood pressure / pulmonary valve development / tricuspid valve morphogenesis / positive regulation of cell proliferation involved in heart morphogenesis ...semi-lunar valve development / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / activin receptor activity, type II / negative regulation of chondrocyte proliferation / lymphatic endothelial cell differentiation / regulation of lung blood pressure / pulmonary valve development / tricuspid valve morphogenesis / positive regulation of cell proliferation involved in heart morphogenesis / chondrocyte development / positive regulation of sarcomere organization / venous blood vessel development / negative regulation of cell proliferation involved in heart valve morphogenesis / aortic valve development / ventricular cardiac muscle cell development / BMP binding / proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of muscle cell differentiation / atrial septum morphogenesis / positive regulation of cartilage development / endocardial cushion development / maternal placenta development / endochondral bone morphogenesis / telethonin binding / transforming growth factor beta receptor activity / lung vasculature development / lymphangiogenesis / mitral valve morphogenesis / retina vasculature development in camera-type eye / BMP receptor activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / artery development / receptor protein serine/threonine kinase / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / activin receptor signaling pathway / endothelial cell apoptotic process / heart trabecula formation / receptor serine/threonine kinase binding / adult heart development / positive regulation of ossification / negative regulation of systemic arterial blood pressure / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / limb development / endothelial cell proliferation / negative regulation of endothelial cell migration / Molecules associated with elastic fibres / anterior/posterior pattern specification / cardiac muscle cell proliferation / cell surface receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / lung alveolus development / negative regulation of vasoconstriction / sarcomere organization / ventricular septum morphogenesis / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / blood vessel development / growth factor binding / outflow tract morphogenesis / positive regulation of SMAD protein signal transduction / mesoderm formation / regulation of cardiac muscle contraction / blood vessel remodeling / BMP signaling pathway / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / clathrin-coated pit / cellular response to starvation / protein tyrosine kinase binding / basal plasma membrane / kidney development / negative regulation of cell migration / cytokine activity / adherens junction / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / growth factor activity / negative regulation of cell growth / caveola / cellular response to growth factor stimulus / hormone activity / Z disc / osteoblast differentiation / regulation of cell population proliferation / postsynaptic density / receptor complex / cell adhesion / cadherin binding / apical plasma membrane / axon / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain ...TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Cystine-knot cytokine / Snake toxin-like superfamily / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein 10 / Bone morphogenetic protein receptor type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Guo, J. / Yu, M. / Li, W.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart FoundationPG/12/54/29734, PG/17/1/32532, FS/SBSRF/20/31005 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Crystal structures of BMPRII extracellular domain in binary and ternary receptor complexes with BMP10.
著者: Guo, J. / Liu, B. / Thorikay, M. / Yu, M. / Li, X. / Tong, Z. / Salmon, R.M. / Read, R.J. / Ten Dijke, P. / Morrell, N.W. / Li, W.
履歴
登録2021年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bone morphogenetic protein 10
B: Bone morphogenetic protein receptor type-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1432
ポリマ－26,1432
非ポリマー00
水68538
1
A: Bone morphogenetic protein 10
B: Bone morphogenetic protein receptor type-2

A: Bone morphogenetic protein 10
B: Bone morphogenetic protein receptor type-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2854
ポリマ－52,2854
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area6600 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area20060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.589, 46.343, 43.753
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.574, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Bone morphogenetic protein 10 / BMP-10


分子量: 12177.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMP10 / 細胞株 (発現宿主): HEK EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95393
#2: タンパク質 Bone morphogenetic protein receptor type-2 / BMP type-2 receptor / BMPR-2 / Bone morphogenetic protein receptor type II / BMP type II receptor / BMPR-II


分子量: 13965.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMPR2, PPH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13873, receptor protein serine/threonine kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.7 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 14% PEG 3350 0.14 M KCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→42.82 Å / Num. obs: 8820 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 35.96 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.217 / Rpim(I) all: 0.089 / Rrim(I) all: 0.234 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 1.048 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 887 / CC1/2: 0.745 / Rpim(I) all: 0.508 / Rrim(I) all: 1.284 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCdata processing
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPROCデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7PPA

7ppa


解像度: 2.4→42.82 Å / SU ML: 0.3479 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.5009
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2347 438 4.98 %
Rwork0.2061 8361 -
obs0.2076 8799 98.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1564 0 0 38 1602
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00231604
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61842175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0412234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047278
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.807586
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.750.29871490.27222728X-RAY DIFFRACTION97.62
2.75-3.460.24631190.22822792X-RAY DIFFRACTION98.71
3.46-42.820.21031700.17752841X-RAY DIFFRACTION99.08
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -27.0589423588 Å / Origin y: 17.0557902789 Å / Origin z: 15.5973021841 Å
111213212223313233
T0.425685514444 Å20.0216837906363 Å2-0.220453102002 Å2-0.301674334443 Å20.00354469198512 Å2--0.373628683828 Å2
L4.85379057296 °21.66242463375 °22.34839611191 °2-0.842909337559 °21.04926800454 °2--1.72106098934 °2
S0.0549329805252 Å °-0.0695366042463 Å °-0.0744213589517 Å °-0.0370136033614 Å °-0.0601312529372 Å °0.0698807401763 Å °0.00382942047666 Å °-0.120738698331 Å °0.0164812658279 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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